Теорія ферментативного каталізу

І етап: утворення фермент-субстратного комплексу через активний центр;

ІІ етап: активація фермент-субстратного комплексу – зв’язування субстрату відбувається в декількох точках активного центру, що призводить до зміни структури субстрату, його деформації за рахунок послаблення енергії зв’язків в молекулі. При цьому відбувається хімічна модифікація субстрату і перетворення його у певний продукт;

ІІІ етап: в результаті перетворення субстрату у продукт він втрачає здатність утримуватися в активному центрі ферменту і фермент-продуктний комплекс дисоціює на складові.

Найшвидше реакція відбувається на першому етапі. Низька енергія активації свідчить про те, що в первинному комплексі фермент і субстрат зв’язуються за рахунок слабких типів зв’язку. На другому етапі перетворення молекули субстрату відбувається з розривом і утворенням ковалентних зв’язків. На цьому етапі фермент змінює молекулу субстрату так, що міцність окремих хімічних зв’язків зменшується. В результаті чого знижується енергія активації і реакція відбувається з великою швидкістю.

Отже, фермент знижує бар’єр активації реакції, ділячи її на ряд проміжних етапів, кожний з яких не зустрічає енергетичних перешкод. Основна роль у механізмі ферментативного каталізу належить фермент-субстратним комплексам.

Основи ферментативноi кiнетики. Залежнiсть швидкостi ферментативноi реакцii вiд концентрацii ферменту, субстрату, температури, рН. Рiвняння Мiхаелiса-Ментен. Специфiчнiсть дii ферментiв. Одиницi активностi ферментiв. Гальмування та активацiя ферментiв. Типи гальмування ферментiв. Алостеричнi ферменти. Iзоферменти.

Кінетика ферментативних реакцій:залежність швидкості реакції від концентрації субстрату Кінетика ферментів – це розділ ензимології, який вивчає залежність швидкості ферментативної реакції від хімічної природи та умов взаємодії субстрату з ферментом, а також від факторів навколишнього середовища.

Залежність V ферментативної реакії від рН

Для кожного ферменту існує своє оптимальне значення рН (рНопт) – це таке рН, при якому швидкість ферментативної реакції оптимальна. При відхиленні від оптимального рН активність ферменту знижується, навіть до мінімуму при значних змінах реакції середовища. Зміна активності ферменту при різних рН пояснюється: 1) впливом рН на ступінь іонізації функціональних груп в активному центрі ферменту. 2) впливом рН на функціональні групи в молекулі субстрату і, таким чином, на просторову організацію S та спорідненість його до ферменту.

Залежність Vферментативної реакції від tоС

Дуже важливим є вплив температури на конформаційні зміни в молекулі білка-ферменту .Кожен фермент має оптимальні значення tоС, при яких швидкість реакції максимальна, - це температурний оптимум. При зростанні температури вище 37-38оС (температурний оптимум для більшості людей)відбуваються структурні зміни в молекулі ферменту Більшість ферментів інактивуються при 40-50оС. Значне підвищення температури викликає навіть денатурацію молекул білка-ферменту з повною втратою каталітичної активності.

Залежність V ферментативної реакції від концентрації ферменту

в живих клітинах чим більше молекул ферменту, тим швидше відбувається реакція.

Залежність V реакції від [S].

Ця залежність може бути описана рівнянням Міхаеліса-Ментен, . Поступово з підвищенням концентрації субстрату відбувається насичення активних центрів ферменту молекулами субстрату