ПЕРЕВАРИВАНИЕ И ВСАСЫВАНИЕ БЕЛКОВ В ЖЕЛУДОЧНО-KИШЕЧНОМ ТРАКТЕ

Переваривание не относится к процессам метаболизма, поскольку происходит вне организма (по отношению к тканям просвет желудочно-кишечного тракта является внешней средой). Задача переваривания - раздробить (расщепить) крупные молекулы пищевых веществ до маленьких стандартных мономеров, которые всасываются в кровь. Эти вещества, которые получаются в результате переваривания, уже лишены видовой специфичности. Но энергетические запасы, имеющиеся в пищевых веществах, сохраняются, и в дальнейшем используются организмом.

Все пищеварительные процессы являются гидролитическими, то есть не приводят к большой потери энергии - они не окислительные. Каждые сутки в организм человека всасывается примерно 100 граммов аминокислот, которые поступают в кровь. Еще 400 граммов аминокислот поступает ежесуточно в кровь в результате распада собственных белков тела. Все эти 500 г аминокислот представляют собой метаболический пул аминокислот. Из этого количества 400 граммов используется для синтеза белков тела человека, а оставшиеся 100 г ежедневно распадаются до конечных продуктов: мочевина, CO₂ . В процессе распада образуются также необходимые организму метаболиты, способные выполнять функции гормонов, медиаторов различных процессов и другие вещества (например: меланины, гормоны адреналин и тироксин).

Для белков печени период полураспада составляет 10 дней. Для белков мышц этот период составляет 80 дней. Для белков плазмы крови - 14 дней, печени - 10 дней. Но есть белки, которые распадаются быстро (для a₂-макроглобулина и инсулина период полураспада - 5 мин).

Ежедневно ресинтезируется около 400 г белков.

Распад белков до аминокислот происходит путем гидролиза - присоединяется H₂O по месту расщепления пептидных связей под действием протеолитических ферментов. Протеолитические ферменты называются ПРОТЕИНАЗАМИ или ПРОТЕАЗАМИ..

Пепсин – Это фермент желудочного сока. Синтезируется в клетках слизистой оболочки желудка в форме неактивного предшественника - пепсиногена. Превращение неактивного пепсиногена в активный пепсин происходит в полости желудка. При активации отщепляется пептид, закрывающий активный центр фермента. Активация пепсина происходит под действием двух факторов:

а) соляной кислоты (HCl)

б) уже образовавшегося активного пепсина - это называется аутокатализом.

Пепсин является карбоксильной протеиназой и катализирует гидролиз связей, образованных аминокислотами фенилаланином (Фен) или тирозином (Тир) в R₂-положении (смотрите предыдущий рисунок), а также связь Лей-Глу. pH-оптимум пепсина равен 1.0-2.0 рН, что соответствует рН желудочного сока.

У детей ренин.

46. Переваривание не относится к процессам метаболизма, поскольку происходит вне организма (по отношению к тканям просвет желудочно-кишечного тракта является внешней средой). Задача переваривания - раздробить (расщепить) крупные молекулы пищевых веществ до маленьких стандартных мономеров, которые всасываются в кровь. Эти вещества, которые получаются в результате переваривания, уже лишены видовой специфичности. Но энергетические запасы, имеющиеся в пищевых веществах, сохраняются, и в дальнейшем используются организмом.

Все пищеварительные процессы являются гидролитическими, то есть не приводят к большой потери энергии - они не окислительные. Каждые сутки в организм человека всасывается примерно 100 граммов аминокислот, которые поступают в кровь. Еще 400 граммов аминокислот поступает ежесуточно в кровь в результате распада собственных белков тела. Все эти 500 г аминокислот представляют собой метаболический пул аминокислот. Из этого количества 400 граммов используется для синтеза белков тела человека, а оставшиеся 100 г ежедневно распадаются до конечных продуктов: мочевина, CO₂ . В процессе распада образуются также необходимые организму метаболиты, способные выполнять функции гормонов, медиаторов различных процессов и другие вещества (например: меланины, гормоны адреналин и тироксин).

Для белков печени период полураспада составляет 10 дней. Для белков мышц этот период составляет 80 дней. Для белков плазмы крови - 14 дней, печени - 10 дней. Но есть белки, которые распадаются быстро (для a₂-макроглобулина и инсулина период полураспада - 5 мин).

Ежедневно ресинтезируется около 400 г белков.

Распад белков до аминокислот происходит путем гидролиза - присоединяется H₂O по месту расщепления пептидных связей под действием протеолитических ферментов.Протеолитические ферменты называются ПРОТЕИНАЗАМИ или ПРОТЕАЗАМИ..

Трипсин - Синтезируется в поджелудочной железе в форме неактивного предшественника - трипсиногена. Активируется в полости кишечника ферментом энтеропептидазой при участии ионов кальция, а также способен к аутокатализу. Гидролизует связи, образованные положительно заряженными аминокислотами аргинином (Арг) и лизином (Лиз) в R₁-положении. Его адсорбционный центр похож на адсорбционный центр химотрипсина, но в глубине гидрофобного кармана есть отрицательно заряженная карбоксильная группа.

Эластаза - Синтезируется в поджелудочной железе в виде неактивного предшественника - проэластазы. Активируется в полости кишечника трипсином. Гидролизует пептидные связи в R₁-положении, образованные глицином, аланином и серином.

Все перечисленные малоспецифичные протеиназы относятся к ЭНДОПЕПТИДАЗАМ, потому что гидролизуют связь внутри молекулы белка, а не на концах полипептидной цепи. Под действием этих протеиназ полипептидная цепь белка расщепляется на крупные фрагменты. Затем на эти крупные фрагменты действуют ЭКЗОПЕПТИДАЗЫ, каждая из которых отщепляет одну аминокислоту от концов полипептидной цепи.

Аминокислоты подобно глюкозе всасываются свободно с ионами натрия.

47. Гниение. Превращение свободных аминокислот под действием микрофлоры нижнего отдела киш-ка. Микрофлора киш-ка располагает набором ферментных систем, отличных от соответствующих ф-ов тканей и катализирующих различные разнообразные превращения пищевых а.к. (окисление, восстановление, дезаминирование, декарбоксилирование, распад). Благодаря этому в кишечнике создаются оптимальные условия для образования ядовитых продуктов распада а.к., в частности фенола, индола, крезола, скатола, а т.ж. нетоксичных для организма ряда других соединений – спиртов, аминов, ж.к..

Все эти превращения а.к., вызванные деятельностью микроорганизмов, получили общее название гниения белков в киш-ке. После всасывания эти продукты попадают в воротную вену за тем в печень, где они подвергаются обезвреживанию путем хим-ого связывания с серной или глюкуроновой к-той с образованием нетоксичных к-т. Последние выделяются с мочой. В печени содержаться специфические ф-ты – арилсульфотрансфераза, УДФ-глюкоронилтрансфераза катализирующие перенос остатка серной к-ты из ее связанной ф-ы - ФАФС.

48. КАТАБОЛИЗМ АМИНОКИСЛОТ.

80% аминокислот, которые поступают в организм из желудочно-кишечного тракта, используются для синтеза белков. Остальные 20% вступают в метаболические процессы. Все эти процессы можно разделить на 2 группы:

1. Общие пути катаболизма аминокислот (для всех аминокислот они одинаковы). В них принимает участие общая часть молекулы аминокислоты.

2. Специфические пути метаболизма для каждой отдельной аминокислоты (разные для разных аминокислот) - участвуют радикалы аминокислот. Это - особенности обмена отдельных аминокислот.

ОБЩИЕ ПУТИ КАТАБОЛИЗМА АМИНОКИСЛОТ

1. Декарбоксилирование

2. Дезаминирование

3. Трансаминирование (переаминирование)

ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ АМИНОКИСЛОТ

У человека происходит в основном путем окислительного дезаминирования. Эти реакции протекают с помощью двух ферментов:

- оксидаза Д-аминокислот

- оксидаза L-аминокислот

Эти ферменты обладают групповой стереоспецифичностью. Оксидазы отнимают протоны и электроны от аминокислот с помощью такого же механизма, как и оксидазы, обеспечивающие дезаминирование биогенных аминов. Эти ферменты являются флавопротеинами и содержат в качестве простетической группы ФАД или ФМН:

На первой стадии образуется иминокислота, а затем, после спонтанного гидролиза образуется альфа-кетокислота.

Кроме оксидаз имеется еще один фермент, катализирующий окислительное дезаминирование глутаминовой кислоты - глутамат-дегидрогеназа (глутаматДГ).

Этот фермент является НАД-зависимым и обладает высокой активностью (как и другие НАД-зависимые дегидрогеназы). В этом его отличие от оксидаз аминокислот, которые медленно превращают аминокислоты в физиологических условиях (поэтому в клетке сохраняется большинство аминокислот). Так как глутамат-ДГ является никотинамидной, то отнимаемые протоны и электроны не передаются сразу на кислород, а транспортируются по полной цепи МтО с образованием воды и параллельным образованием трех молекул АТФ.

Глутамат-ДГ обладает высокой активностью и этим отличается от МАО и ДАО. Глутамат-ДГ является регуляторным ферментом - он ингибируется избытком АТФ, и активируется избытком АДФ.