ЭРИТРОЦИТЫ

К Л Е Т К И К Р О В И – эритроциты (в 1мл. 5*10⁹, красные кровяные клетки лишенные ядра, рибосом, митохондрий, лизосом. Образуются в красном костном мозге. Продолжительность жизни 125 дней, разрушаются в селезенки и в печени. Почти целиком заполнены гемаглабином).

Главная функция - транспорт газов: перенос О₂ и СО₂. Он возможен благодаря большому содержанию гемоглобина и высокой активности фермента карбоангидразы.

Обмен эритроцитов имеет ряд особенностей:

1. В зрелых эритроцитах не идут реакции биосинтеза белков.

2. Образование энергии - только путем гликолиза, субстрат - только глюкоза.

В эритроцитах существуют механизмы предохранения гемоглобина от окисления:

1. Активно протекает ГМФ-путь распада глюкозы, дающий НАДФ^.H₂

2. Высока концентрация глютатиона - пептида, содержащего SH-группы

102. Главная функция - транспорт газов: перенос О₂ и СО₂. Он возможен благодаря большому содержанию гемоглобина и высокой активности фермента карбоангидразы.

Зрелые эритроциты не имеют ядер, рибосом, митохондрий, лизосом.

Гемоглобин (Hb) имеет молекулярную массу 80000 Да. Это сложный белок с четвертичной структурой: состоит из нескольких субъединиц. У Hb 4 субъединицы. Каждая субъединица состоит из небелковой части - гема и белка глобина (всего 4 гема и 4 глобина в молекуле гемоглобина).

Гем имеет тетрапиррольную структуру, т.е. состоит из 4-х замещенных пиррольных колец, соединенных между собой с помощью метиновых мостиков. Эта структура называется порфирином (без железа). Протопорфирин, в который включено железо, называется ГЕМ.

Железо в Hb имеет степень окисления “+2” и координационное число 6. Двумя ковалентными связями Fe связано с азотами пиррольных колец. Две координационные связи идут на связь с остатками гистидина в молекулах глобина. Белковая часть Hb состоит из 4-х попарно одинаковых протопорфириновых циклов.

Молекула HbA (Hb взрослого человека) содержит- 2 альфа- и 2 бета-полипептидные цепи. Этот тип гемоглобина составляет приблизительно 95-97% от всего количества гемоглобина в крови.

HbA₂ (2 альфа- и 2 дельта-цепи) у взрослого примерно 2%.

HbF (2 альфа и 2 гамма-цепи) - примерно 2% у взрослого. HbF - фетальный гемоглобин. В крови новорожденного такого гемоглобина содержится примерно 80%. В отличие от HbA этот тип гемоглобина имеет гораздо большее сродство к кислороду.

Сейчас установлено 5 видов HbA. Все они имеют 2 альфа- и 2 бета-цепи, но в минорных формах HbA присоединяются остатки простых сахаров (глюкозы) - гликозилированные формы гемоглобина.

У больных сахарным диабетом гликозилированных форм гемоглобина больше, чем у здоровых людей. Если снизить уровень сахара крови, то количество гликозилированнных форм снижается.

В крови человека иногда встречаются аномальные формы гемоглобина, которые отличаются от нормального Hb по аминокислотному составу полипептидных цепей. При этом изменяются изоэлектрическая точка, заряд, форма белковой молекулы. Заболевания, которые связаны с изменением структуры полипептидных цепей называются гемоглобинопатиями.

Серповидноклеточная анемия - характеризуется появлением HbS. В бета-цепи глутаминовая кислота заменена на валин вследствие мутации. Это приводит к изменению свойств Hb. Возрастает гидрофобность молекулы. Молекулы агрегируют. Эритроцит под микроскопом выглядит как серп.

В ряде случаев наблюдается одно из нарушений синтеза нормальных цепей Hb. Если нарушается синтез бета-цепей - то заболевание называется: бета-талассемия. Если нарушен синтез альфа-цепи, то альфа-талассемия.

103. СИСТЕМА РЕГУЛЯЦИИ СОСУДИСТОГО ТОНУСА

В нашем организме есть две взаимосвязанные системы протеолитических ферментов, в результате работы которых регулируется сосудистый тонус.

1. РЕНИН-АНГИОТЕНЗИН-АЛЬДОСТЕРОНОВАЯ СИСТЕМА (РААС-система).

Работа этой системы направлена на повышение артериального давления.

2. КИНИНОВАЯ СИСТЕМА. Направлена на понижение артериального давления.

Активация обеих систем сводится к синтезу биологически активных низкомолекулярных пептидов из их предшественников путем реакций ограниченного протеолиза.

Главная роль принадлежит РААС, которая регулирует сосудистый тонус и водно-солевой обмен.

В почках в клетках юкстагломерулярного аппарата (ЮГА) синтезируется РЕНИН - протеолитический фермент. Ренин участвует в регуляции сосудистого тонуса, превращая ангиотензиноген в декапептид ангиотензин-I путем ограниченного протеолиза. Из ангиотензина-Iпод действием фермента карбоксикатепсина образуется (тоже путем ограниченного протеолиза) октапептид ангиотензин-II. Он обладает сосудосуживающим эффектом, а также стимулирует выработку гормона коры надпочечников - альдостерона. Альдостерон усиливает реабсорбцию натрия и воды в почечных канальцах - это приводит к увеличению объема крови, циркулирующей в сосудах. В результате повышается артериальное давление. Когда молекула ангиотензина-II выполнит свою функцию, она подвергается тотальному протеолизу под действием группы специальных протеиназ - ангиотензиназ. Так работает РЕНИН-АНГИОТЕНЗИН-АЛЬДОСТЕРОНОВАЯ СИСТЕМА.

Выработка ренина зависит от кровоснабжения почек. Поэтому при снижении артериального давления выработка ренина увеличивается, а при повышении - снижается. При патологии почек иногда наблюдается повышенная выработка ренина и может развиваться стойкая гипертензия (повышение артериального давления).

Ренин-ангиотензин-альдостероновая система работает в тесном контакте с другой системой регуляции сосудистого тонуса: КАЛЛИКРЕИН-КИНИНОВОЙ СИСТЕМОЙ, действие которой приводит к понижению артериального давления.

В почках синтезируется белок кининоген. Попадая в кровь, кининоген под действием сериновых протеиназ - калликреинов превращается в вазоактивные пептиды - кинины: брадикинин и каллидин. Брадикинин и каллидин обладают сосудорасширяющим эффектом - понижают артериальное давление. Инактивация кининов происходит при участии карбоксикатепсина - этот фермент одновременно влияет на обе системы регуляции сосудистого тонуса, что приводит к повышению атериального давления. Ингибиторы карбоксикатепсина применяются в лечебных целях при лечении некоторых форм артериальной гипертензии.

106. сердечная мышца по ряду хим-х соединений занимает промежуточное положение м-у скелетной мускулатурой и гладкими мышцами. В сердечной мышце значительно меньше миофибриллярных белков, чем в скелетной. Концентрация белков стромы в сердечной мышце выше, чем в скелетной. Известно так же, что миозин, тропомиозин и тропонин с.м. заметно отличаются по своим физико-химическим св-вам от соответствующих белков скелетной мускулатуры. Также отличается и фракционный с-в саркоплазматических белков. Саркоплазма миокарда содержит больше миоальбумина.

Содержание АТФ в миокарде ниже чем в скелетной, но выше чем в гладкой. По содержанию гликогена миокард также занимает промежуточное положение. Миокард по сравнению с другими мышечными тканями богаче фосфолипидами, при окислении которых вырабатывается значительная часть энергии, необходимая для его сокращения.