Миозиновая регуляция

Миозиновая регуляция характерна для гладких мышц.

У гладких мышц нет тропониновой системы, а легкая цепь (р-цепь) миозина подавляет его АТФ-азную активность и препятствует присоединению миозина к F-актину.

В саркоплазме гладких мышц присутствует киназа легких цепей миозина, зависимая от Са²⁺. При повышении в саркоплазме Са²⁺, он присоединяется к кальмодулину. Комплекс кальмодулин-4Са²⁺ активирует киназу легких цепей миозина.

Активная киназа легких цепей миозина фосфорилирует легкую цепь р, которая при этом перестает ингибировать АТФ-азную активность миозина и препятствовать взаимодействию миозина с F-актином. В результате начинается со­кратительный цикл.

Кальциевая регуляция сокращения гладких мышц (по Р. Марри, 1993).

Расслабление гладких мышц происходит, когда 1) содержание ионов Са²⁺ в саркоплазме падает ни­же 10^-7 моль/л; 2) Са²⁺ отсоединяется от кальмодулина, который в свою очередь отделяется от киназы легкой цепи миозина, вызывая ее инактивацию; 3) нового фосфорилирования легкой цепи р не происхо­дит, и протеинфосфатаза легкой цепи, которая по­стоянно активна и не зависит от кальция, отщепляет от легкой цепи р ранее присоединившиеся к ней фо­сфаты; 4) дефосфорилированная легкая цепь р мио­зина ингибирует связывание миозиновых головок с F-актином и подавляет активность АТФ-азы; 5) миозиновые головки в присутствии ATФ отделяются от F-актина, а повторное их связывание произойти не может из-за присутствия в системе дефосфорилированной легкой цепи р.