Изменения белков

Белки — это сложные соединения биологической природы. Они построены из аминокислот, которые соединены друг с другом при помощи пептидных связей в полипептидные цепи, закрученные в спираль.

Изменения с белками пищевых продуктов начинают происходить уже на стадии обработки сырья и изготовления полуфабрикатов, а существенно они изменяются уже при тепловой кулинарной обработке. Эти изменения влияют на выход, структурно-механические, органолептические и другие показатели качества пищи. Характер физико-химических изменений белков определяется их природными свойствами, концентрацией, режимами воздействия и другими факторами. Биологическая ценность белков пищевых продуктов может быть сохранена при соблюдении определённых кулинарных правил, которые в свою очередь обусловлены качественными изменениями белков при тепловой обработке.

Принято выделять четыре процесса, наиболее значительно влияющие на свойства нативных белков: гидратация, дегидратация, денатурация и деструкция.

По отношению к воде белки разделяются на растворимые и нерастворимые. Последние способны в воде набухать - присоединять и удерживать воду. Основная часть воды, наиболее связанная будет являться адсорбционной. Свободные полярные группы белковой молекулы диссоциируют в растворе, обусловливая заряд белковой молекулы. Молекула воды также обладает полярными свойствами. В результате противоположные заряды притягиваются и на поверхности или внутри белковой молекулы адсорбируются (как бы оседают) диполи воды. Различают два вида адсорбции: ионную и молекулярную.

Ионная адсорбция – адсорбирование воды ионизированными свободными полярными группами белка. Свободные полярные группы (аминогруппы, карбоксильные) диссоциируют в растворе, определяя суммарную величину заряда белковой молекулы.

Молекулярная адсорбция – присоединение молекул воды, связанными полярными пептидными группами.

Величина молекулярной адсорбции постоянна для каждого вида белка и зависит только от его состава. Величина ионной адсорбции зависит от реакции среды.

Изоэлектрическая точка – это реакция среды, при которой, степень диссоциации белковых молекул минимальна и зависит от состава белка. Изменяя реакцию среды, мы можем воздействовать на технологические свойства белковых продуктов, усиливая их водосвязывающую способность. Это свойство широко используется при приготовлении кулинарной продукции из мяса, например, при мариновании шашлыка.

Адсорбционная вода удерживается белками, вследствие образования между их молекулами и молекулами воды водородных связей между молекулами кислорода и водорода. Водородные связи относят к слабым, но это компенсирует их количество. В результате этого адсорбционно-связанная вода в белке самопроизвольно не отделяется. В растворах небольшой концентрации молекулы белка полностью гидратируемы (жидкое тесто). В концентрированных белковых растворах при добавлении воды происходит дополнительная гидратация в определённых пределах (при приготовлении омлета).

В студне молекулы белка с помощью межмолекулярных связей образуют молекулярную решётку, в ячейках которой удерживается вода, её количество зависит от вида белка. Способность белка образовывать студень обусловлена конфигурацией его молекул. Чем больше асимметрия белка (отношение его длины к диаметру), тем меньше его концентрация нужна для образования студня.

Гидратацией называют присоединение воды к полярным группам белков, этот процесс имеет большое значение при производстве полуфабрикатов. В пищевых продуктах в тех или иных количествах содержится вода, которая полностью или частично удерживается белками или они растворены в ней. Прочность связывания воды белками зависит от величины заряда молекулы и её молекулярно-силового поля, а также от количества воды в системе.

Если воды в продукте мало, а содержание белков в нём довольно высоко, то белки продукта не полностью гидратированы и они способны присоединить и удерживать дополнительное количество воды.

Этим свойством белков пользуются в кулинарной практике, например, при замесе теста, приготовлении омлетов, изготовлении фаршевых мясных изделий. При промывании круп и замачивании бобовых они набухают за счёт поглощения воды белками продуктов.

В результате гидратации изменяются структурно-механические свойства (вязкость, липкость, пластичность) продукции и её органолептические показатели (консистенция, сочность и др.). Для увеличения количества связанной воды применяют механические воздействия (перемешивание, измельчение).

Дегидратация– это процесс обратный гидратации.

Денатурация белков — это изменение природных свойств белков под влиянием внешних воздействий, результатом которых является потеря белками в значительной степени растворимости, способности к набуханию.

Общая схема денатурации белковой молекулы представлена на рис. 2.2.

Различают следующие типы денатурации:

Ø термическая денатурация - происходит под действием нагревания или сильного охлаждения;

Ø химическая денатурация - происходит под действием кислот или щелочей);

Ø механическая денатурация - происходит при интенсивном механическом воздействии, например, при взбивании белка, сливок.

Рис. 2.2 Денатурация белковой молекулы:

а - исходное состояние; б - начинающеёся обратимое нарушение молекулярной структуры; в - необратимое развертывание полипептидной цепи

Механизм тепловой денатурации белков при нагревании может быть представлен следующим образом. В процессе нагревания белков в присутствии воды усиливается движение полипептидных цепей в белковой молекуле, что приводит к разрыву некоторой части водородных связей, стабилизирующих пространственную структуру белка.

В результате этого полипептидные цепи разворачиваются и принимают новую пространственную конфигурацию, что приводит к необратимым изменениям первоначальных свойств белков. Белки теряют способность растворяться и набухать, утрачивают биологическую активность, они лучше атакуются пищеварительными ферментами.

Необходимым условием, кроме температурного фактора, является наличие воды в системе. Основная масса белков пищевых продуктов денатурирует при достижении температуры 65−80 °С, хотя первые признаки денатурационных изменений наблюдаются при температуре 35−40 °С. Полностью обезвоженные белки очень устойчивы и не денатурируют даже при длительном нагревании при 100 °С. Чем выше гидратация белков и ниже их концентрация в растворе, тем сильнее они подвергаются денатурации.

В результате потери белками видовой специфичности - пищевая ценность продукта не снижается, а изменения используются для контроля за технологическим процессом.

Например, по изменению окраски хромопротеида мяса (изменяется с красной на светло-коричневый), судят о кулинарной готовности мяса. В последние годы под влиянием тенденции «молекулярной гастрономии» стал популярным такой метод приготовления пищи как низкотемпературная варка, когда продукт выдерживается длительное время при температурах ниже температуры денатурации хромопротеида. В этом случае, как правило, мясо лишь незначительно изменяет свой цвет.

Агрегирование - это взаимодействие денатурированных молекул белка в результате, которого образуются межмолекулярные связи, как прочные (дисульфидные), так и многочисленные слабые.

Следствием агрегирования является создание крупных частиц. В зависимости от концентрации белкового раствора образуются в слабоконцентрированных растворах (в них содержание белка не более 1%) хлопья и пена (выпадение в осадок денатурированного лактоальбумина), например, при кипячении молока или образование пены на поверхности бульона. В более концентрированных белковых растворах образуется студень, удерживающий всю содержащуюся в системе воду, наблюдается при приготовлении мяса, рыбы, яиц, различных смесей на их основе. Пределы концентрации оптимального студнеобразования зависят от типа белка.

При нагревании белков, находящихся в состоянии студней, происходит их уплотнение с выпрессовыванием влаги в окружающую среду (дегидратация). Студень, подвергнутый нагреванию, имеет большую плотность, меньший объём, повышенную механическую плотность, упругость.

Технологические характеристики уплотненных студней зависят от:

· температуры;

· pH среды;

· продолжительность нагревания.

Денатурация происходит при низких температурах и сопровождается максимальной дегидратацией белка. Смещение pH среды в ту или иную сторону обеспечивает увеличенную термостабильность белка. Реакция среды влияет на степень дегидратации белков в студнях при тепловой обработке продуктов.

При приготовлении птицы, рыбы, (варка, припускание, тушение), мариновании мяса перед жарением добавляют кислоту, вино и др. кислые приправы для создания pH ниже, чем изоэлектрическая точка белков продукта. В этих условиях дегидратация снижается, продукт получается более сочным.

Кроме того, в кислой среде набухает коллаген мяса и рыбы, снижается его температура денатурации, он быстрее переходит в глютин, готовый продукт получается более нежным.

Температура денатурации белков повышается в присутствии некоторых веществ, например, сахарозы. Это свойство используют когда при тепловой обработке возникает необходимость повысить температуру смеси без денатурации белка, например, при пастеризации.

Деструкция. При доведении белкового продукта до температуры 100°С и более наблюдается разрушение её макромолекул. Этот процесс идёт в несколько этапов. Сначала от молекулы отщепляются летучие продукты (аммиак, сероводород и др.), они накапливаются в продуктах и окружающей среде и участвует в образовании вкуса и аромата продуктов. Далее происходит дальнейшее разрушение белковой молекулы с образованием азотистых веществ.

Деструкция белков имеет место при производстве некоторых видов теста (например, дрожжевого) под воздействием протеолитических ферментов, содержащихся в муке, и вырабатываемый животными клетками происходит частичный протеолиз белковой клейковины, что способствует увеличению его эластичности и получению продуктов высокого качества. В настоящее время препараты протеолитических ферментов (порошкообразные белки) используются для размягчения жесткого мяса, ослабления клейкости теста под действием дегидрализаторов.