Эластиновые волокна, 3 – клетки.

Основу структуры коллагеновых волокон составляют элемен­тарные волоконца, образованные протофибриллами диаметром около 0,05 мкм, которые составляют фибриллы с поперечником 0,3...0,5 мкм. Из фибрилл образованы первичные волокна (попе­речник около 10 мкм), а затем сложные волокна — пучки, по­крытые тончайшей оболочкой. В пучках фибриллы связаны аморфным веществом, растворяющимся в щелочах и разрушаю щимся под действием протеолитических ферментов. Коллаге­новые волокна содержат около 37 % сухого остатка, в составе которого до 35 % органических веществ, преимущественно кол­лагена.

В отличие от коллагеновых волокон эластиновые обладают микроскопически однородной структурой. Однако под действи­ем эластазы они распадаются на фибриллы. Их толщина различ­на: некоторые едва видны под микроскопом, другие по размеру приближаются к коллагеновым волокнам средней величины. Прочность эластиновых волокон меньше прочности коллагено­вых: их сопротивление на разрыв 100...200 МПа. В составе эла­стиновых волокон около 42 % сухого остатка, из которого 0,2 % приходятся на долю минеральных веществ. В составе органиче­ских веществ около 32 % эластина и немного коллагена.

Высокая прочность коллагеновых и упругость эластиновых волокон обусловливают прочностные свойства соединительной ткани в целом, которые значительно превосходят такие же свой­ства мышечной ткани. Если сопротивление резанию различных мускулов колеблется в пределах 0,013...0,086 МПа, то для соеди­нительной ткани оно составляет 0,27...0,40 МПа.

Химический состав соединительной ткани раз­личен и зависит главным образом от соотношения в ней количе­ства коллагеновых и эластиновых волокон. В некоторых видах соединительной ткани (рыхлая соединительная ткань, сухожи­лия) преобладает коллаген, и в таких тканях несколько больше воды. Другие виды соединительной ткани содержат больше эла­стина и беднее водой. Так, в состав сухожилий входит до 32 % коллагена и лишь 0,7 % эластина, а в состав вы иной связки — до 32 % эластина и лишь 1,6 % коллагена.

Свойства, пищевая ценность и промышленное значение со­единительной ткани определяются свойствами коллагена и эла­стина и их количественным соотношением.

Коллаген неоднороден. Его элементарные частицы — кол­лагеновые протофибриллы — представляют собой систему колластроминовых нитей и проколлагеновой обкладки. В проколлагеновой обкладке упорядоченно расположен углеводный крмпонент коллагена — мукополисахарид (гиалуроновая кислота), обусловливающий поперечную исчерченность фибрилл. Даже в очищенном препарате коллагена обнаруживается до 0,65 % угле­водов. Таким образом, в коллагеновых волокнах содержится, по меньшей мере, два белка и углеводный компонент, которые, будучи связанными между собой, определяют своеобразие свойств коллагеновых волокон: их прочность, эластичность, устойчи­вость к растворителям, нагреванию в воде и действию протеолитических ферментов. Эти свойства зависят от того, какая доля мукополисахарида прочно или лабильно связана с белковой час­тью. Чем больше углеводного компонента связано прочно, тем отчетливее выражены эти свойства.

Мукополисахариды входят также в состав межуточного веще­ства, цементирующего коллагеновые фибриллы в коллагеновые волокна. Мукополисахариды растворимы в щелочах. В дальней­шем под словом «коллаген» подразумевается комплекс, образо­ванный колластромином и проколлагеном.

В зависимости от анатомического происхождения соедини­тельной ткани различают коллаген волокнистый (сухожилия и кожа), гиалиновый (кость), хондриновый (хрящи). Аминокис­лотный состав коллагенов разного происхождения несколько различается, но во всех случаях в коллагене очень мало метионина и отсутствует триптофан.

Нативный коллаген нерастворим в воде, но набухает в ней. Он медленно переваривается пепсином и почти не переваривает­ся трипсином и панкреатическим соком, но расщепляется коллагеназой на цепочки параллельно оси волокна. При нагреве коллагена до 60...70 °С и тщательной механической деструкции переваривающее действие пепсина усиливается. Таким образом, коллаген, хотя и сравнительно медленно, все же может усваи­ваться организмом, который выделят его больше, чем получает с пищей. В умеренных количествах коллаген сберегает в пище полноценные белки и выполняет роль пищевых волокон. На рис. 11.7 приведена схема строения участка коллагеновой части­цы, в которой полипептидные цепочки взаимно связаны водо­родными и солевыми связями (мостиками).

При нагревании препаратов коллагена с водой до 58...65 °С коллагеновые волокна резко (примерно на 1/3) сокращаются. При этом, по-видимому, разрушаются только связи, удержива­ющие полипептидные цепочки в направлении продольной оси структуры коллагена. Происходят неупорядоченное изгибание и скручивание полипептидных цепей, а также разрыв части пре­имущественно водородных связей в молекуле коллагена. Это яв­ление называется свариванием коллагена. Сваренный коллаген более доступен действию пепсина. Его прочность резко снижа­ется: например, сопротивление резанию соединительной ткани с большим содержанием коллагена падает до 0,067 МПа, то есть в 6 раз.

При дальнейшем осторожном нагреве коллагена полностью разрываются водородные и солевые связи, удерживающие полипептидные цепочки в структуре коллагена, без заметного изменения связей внутри цепей. Этот процесс, протекающий с участием воды, известен под названием пептизация коллагена. Продукт пептизации, состоящий из нескольких связанных с друг с другом полипептидных цепочек, называется глютином.

Практически одновременно с образованием глютина происходит гидролитический распад части полипептидных цепочек на более мелкие звенья, в совокупности образующие полидисперсный продукт гидролиза глютина — смесь желатоз (глютоз).

Тщательное механическое разрушение коллагена в воде приводит к нарушению структуры коллагена по плоскостям расположения водородных и солевых связей. Происходи разволокнение коллагена на полипептидные цепочки и образуется продукт сходный с желатином.

Эластин не содержит триптофана, и в нем очень мало метионина и гистидина. Он почти не переваривается пепсином, медленно — трипсином и сравнительно легко — эластазой. Он очень устойчив к действию химических реагентов, не изменяется в рас­творах кислот и щелочей, выдерживает длительный нагрев при 125 ⁰С. Следовательно, эластин практически не имеет какой-либо пищевое ценности.