Студопедия

КАТЕГОРИИ:

АвтомобилиАстрономияБиологияГеографияДом и садДругие языкиДругоеИнформатикаИсторияКультураЛитератураЛогикаМатематикаМедицинаМеталлургияМеханикаОбразованиеОхрана трудаПедагогикаПолитикаПравоПсихологияРелигияРиторикаСоциологияСпортСтроительствоТехнологияТуризмФизикаФилософияФинансыХимияЧерчениеЭкологияЭкономикаЭлектроника



Изменение растворимости мышечных и дезагрегация соединительнотканных белков в процессе нагрева мяса

Читайте также:
  1. B. C. Соловьёв о праве, государстве и историческом процессе.
  2. F62.0 Хроническое изменение личности после переживания катастрофы.
  3. F62.1 Хроническое изменение личности после психической болезни.
  4. II. Изменение баланса между Я и Мы
  5. RИзменение электрокардиограммы при стенокардии.
  6. А) В процессе плавления вещества его энтропия возрастает
  7. Абсолютная энтропия веществ и изменение энтропии в процессах
  8. Адаптация — процесс изменения знакомства сотрудника с деятельностью и организацией и изменение собственного поведения в соответствии с требованиями среды.
  9. Амортизация и ее роль в воспроизводственном процессе
  10. Антигензависимая и антигеннезависимая дифференцировка В-лимфоцитов. Способность к иммунному ответу в процессе дифференцировки. Рецепторы В-лимфоцитов.

Растворимость белков - один из показателей, характеризующих их денатурационные изменения. Известно, что нагрев сопровождается уменьшением растворимости белков. Разорвавшиеся при денатурации внутримолекулярные связи взаимодействуют межмолекулярно, в результате чего происходит агрегирование частиц. Иными словами, денатурационные изменения макромолекул белка, изменяя поверхностный слой молекул, ведут к нарушению соотношения гидрофильных и гидрофобных группировок в сторону повышения последних, что и приводит к уменьшению растворимости.

При традиционных методах нагрева впадение саркоплазматических белков наблюдается при температуре около 40 0С, причем наиболее сильно - при рН 5,5. Основная масса этих белков коагулирует в интервале 55...65 °С.

Имеются сведения о наличии термостойких белков например, аденилкиназа выдерживает температуру около 100 0С.

Изменение коллагена под воздействием тепла - сложный процесс, складывающийся из двух этапов: сваривания и гидролиза коллагена. Коллаген является гликопротеидом, в котором содержание ковалентно связанных углеводов варьирует в зависимости от источника получения белка.

Растворимая часть коллагена – проколлаген и нерастворимая - колластромин различаются температурами денатурации и характером денатурационных превращении. Денатурация коллагена протекает двухстадийно и заканчивается при температуре 36,5 0С, образуя при этом гомогенную прозрачную массу, переходящую в раствор. Колластромин переходит в гомогенное состояние при 6олее
высокой температуре или при более длительном тепловом воздействии.

В интервале температур 62...64 0С при нагреве в воде происходит мгновенное сморщивание коллагеновых волокон, которые складываясь втрое по отношению к своей первоначальной длине , превращаются в резиноподобную массу. В процессе сморщивания трехспиральная структура пептидных цепей отдельных молекул коллагена приобретает форму клубка. Однако неструк­турированные пептидные цепи еще связаны ковалентными свя­зями и не могут перейти в раствор.

В результате влажного нагрева коллагенсодержащих тканей образуются полидисперсные продукты распада. При медленном нагреве преобладают высокомолекулярные соединения, при ин­тенсивном — соединения с меньшей молекулярной массой. При сваривании коллагена в раствор переходит около 60 % содержа­щихся в ткани мукоидов.



На дезагрегацию коллагена в процессе нагрева влияют и не­которые другие факторы. Смещение рН мяса от изоэлектрической точки усиливает дезагрегацию, увеличение возраста живот­ных от одного до полутора лет снижает ее примерно в 2 раза.

Таким образом, степень дезагрегации коллагена и образова­ние продуктов распада зависят не только от температуры, до ко­торой нагревается продукт, состояния и состава мяса, но и от скорости, а, следовательно, и способа нагрева.

Коагуляция белков и ее влияние на качественные изменения и структуру мясопродуктов

Процесс нагрева белков сопровождается развертыванием глобул и высвобождением свободных радикалов, в связи, с чем возникает возможность образования межмолекулярных связей, агрегации частиц и их осаждения, что ведет к уменьшению рас­творимости белков.

Внутренняя перестройка белковой молекулы — собственно денатурация — проявляется в агрегировании полипептидных це­пей. Процесс агрегирования протекает в две стадии: укрупнение размеров частиц без выхода из раствора и последующая коагу­ляция. Агрегация денатурированных белковых молекул, или из­менение их четвертичной структуры, являющаяся следствием предшествующей перестройки вторичной и третичной структур, сопровождается сокращением лиофильных центров белковой молекулы и снижением водоудерживающей способности мяса. Агрегация и коагуляция белков определяют образование непре­рывного пространственного каркаса готового продукта.



Перестройка белковой молекулы при денатурации ухудшает гидрофильные и усиливает гидрофобные свойства ткани, следо­вательно, защитное (стабилизирующее) действие гидратационных слоев вблизи полярных группировок ослабляется. Внутри­молекулярные связи заменяются межмолекулярными, образует­ся нерастворимый сгусток, т. е. происходит коагуляция белков (из разбавленных растворов выпадают хлопья, из концентриро­ванных — коагель).

Процесс денатурации белков сопровождается разрушением структуры воды, вследствие чего действующие между протофибриллами вторичные силы (силы Ван-дер-Ваальса) придают мо­лекуле миозина более компактную форму, при этом выделяется часть жидкости.

В результате денатурации и коагуляции мышечных белков прочностные свойства мяса возрастают, а сваривание коллагена и последующий его гидролиз, напротив, их ослабляют.

 


Дата добавления: 2014-10-31; просмотров: 41; Нарушение авторских прав


<== предыдущая лекция | следующая лекция ==>
Изменение белков мяса в процессе нагрева | Изменение экстрактивных веществ
lektsii.com - Лекции.Ком - 2014-2019 год. (0.007 сек.) Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав
Главная страница Случайная страница Контакты