ВЛИЯНИЕ ИЗМЕНЕНИЯ БЕЛКОВ НА КАЧЕСТВО КУЛИНАРНОЙ ПРОДУКЦИИ

Тепловая денатурация белков оказывает большое влияние на качество готовой продукции. При прочих равных условиях рео­логические характеристики белковых гелей, подвергнутых на­греванию, зависят от рН среды, температуры и продолжитель­ности теплового воздействия.

При значениях рН среды, близких к изоэлектрической точке белка, денатурация происходит при более низкой температуре и сопровождается максимальной дегидратацией белка. Смещение рН среды в ту или иную сторону от изоэлектрической точки бел­ка способствует повышению его термостабильности. Так, выде­ленный из мышечной ткани рыб глобулин X, имеющий изоэлек-трическую точку при рН 6, в слабокислой среде (рН 6,5) денату­рирует при 50 "С, а в нейтральной (рН 7,0) — при 80 °С.

Как уже отмечалось, активная кислотность среды оказывает большое влияние на гидратацию и денатурацию белков, поэтому в технологии производства продуктов общественного питания направленное изменение реакции среды широко используют для улучшения качества блюд и кулинарных изделий. Так, при при-пускании мяса, птицы, рыбы и нерыбных продуктов моря, туше­нии мяса птицы, рыбы, мариновании мяса (перед жаркой) путем добавления приправ, содержащих кислоту, создают более кислую среду со значениями рН, лежащими значительно ниже изоэлект­рической точки белков продукта. В этих условиях при тепловой обработке дегидратация белковых гелей уменьшается и готовый продукт получается более сочным.

В кислой среде деструкция коллагена ускоряется, вследствие чего сокращается продолжительность тепловой обработки, а го­товый продукт становится более нежным. Исследования, прове­денные на кафедре технологии продуктов общественного пита­ния РЭА им. Г. В. Плеханова, показали, что хорошее качество кулинарной продукции достигается при использовании лимон­ного сока или сухого виноградного вина, смешанных с водой в соотношении 1:1. При мариновании мясных и рыбных полу­фабрикатов указанную смесь используют в количестве 5... 10 % к массе сырья, а при припускании и тушении — до 30 %. При замене натуральных продуктов кристаллической кислотой (ли­монной или винной) используют 0,3%-ный водный раствор этих кислот. Кислая среда ускоряет деструкцию коллагена и способствует получению сочных мясных и рыбных продуктов благодаря меньшему их обезвоживанию.

Нагревание продуктов до более высоких температур и увели­чение продолжительности их тепловой обработки способствуют усилению постденатурационных изменений содержащихся в них белков. Важное практическое значение в технологии приготов­ления пищи имеют верхние температурные пределы стабильно­сти белков. Знание этих пределов позволяет точно определить, до какой температуры можно нагревать продукт, не допуская денатурации содержащихся в нем белков. Наиболее термоста­бильны белки молока и яиц. Белки, содержащиеся в мясе рыб, начинают денатурировать при более низких температурах, чем белки убойного скота.

Температура денатурации белков повышается в присутствии других, более термостабильных белков и некоторых веществ небелковой природы, например сахарозы. Это свойство белков используют в технологических процессах, когда при тепловой обработке необходимо повысить температуру смеси (например, для пастеризации мороженого), не допуская расслоения или структурообразования в белковой коллоидной системе. Наибо­лее наглядно это свойство белков проявляется при тепловой об­работке яиц. Белок куриного яйца начинает денатурировать при 55 "С, желток и смесь белка с желтком — при 70 °С. Добавление к яичному меланжу сахарозы повышает температуру его денатура­ции до 80...83 "С.

Тепловая денатурация некоторых белков может происходить без видимых изменений белкового раствора. Это наблюдается у белков, содержащихся в продуктах в связанном состоянии (на­пример, казеин молока), а также в очень кислой и очень щелоч­ной средах.

В результате денатурации увеличивается атакуемость белков пищеварительными ферментами, а следовательно, и их усвоя­емость. Однако в этом отношении молочные белки представля­ют собой исключение. Дело в том, что молочные белки — един­ственные белки, выполняющие только пищевые функции, и поэтому в результате эволюции приобрели свойства, идеально отвечающие ферментным системам организма. Что же касается белков мяса, птицы, рыбы и т. д., то они выполняют иные функ­ции, являясь двигательными, опорными системами тела; расти­тельные белки выполняют функции запасного питательного ве­щества для растущего организма. В связи с этим всякая тепловая обработка молочных продуктов снижает усвояемость их белков: белки стерилизованного молока усваиваются хуже, чем пастери­зованного. Вторичное нагревание казеина творога при приготов­лении блюд значительно снижает их переваримость.

В пищевых продуктах, доведенных тепловой обработкой до готовности, всегда содержится большее или меньшее количество нативных, неденатурированных белков, в том числе некоторых ферментов.

При тепловой обработке овощей, плодов и картофеля также происходит деструкция структурного белка клеточных стенок экстенсина. В результате деструкции экстенсина образуются во­дорастворимые продукты, что также понижает механическую прочность тканей корнеплодов, картофеля и вызывает их раз­мягчение после тепловой обработки.

Продукты деструкции белков придают пище соответствую­щие вкус и аромат. Например, в образовании запаха и вкуса некоторых продуктов принимают участие серо- и фосфорсодержа­щие соединения. Серосодержащие аминокислоты, входящие в состав белка, при деструкции выделяют сероводород, образуют­ся и другие соединения — меркаптаны (при тепловой обработке мяса, яиц, картофеля, капусты) и дисульфиды (при варке капус­ты, картофеля, брюквы). Серосодержащие соединения играют ведущую роль в формировании запаха вареного мяса. Так, в лету­чих компонентах вареного мяса обнаружено более 25 серосодер­жащих веществ.

При тепловой обработке мяса, яиц, картофеля, капусты фос-фатиды и фосфопротеиды при деструкции расщепляются с обра­зованием фосфина (РН₃).

Деструкция белков происходит при производстве некоторых видов теста. В этом случае в разрушении внутримолекулярных связей в белках принимают участие протеолитические фермен­ты, содержащиеся в муке и вырабатываемые дрожжевыми клет­ками. Протеолиз белков клейковины оказывает положительное влияние на ее эластичность и способствует получению выпечен­ных изделий высокого качества. Однако этот процесс может иметь и отрицательные последствия, если активность протеаз муки слишком высока (мука из недозревшего зерна).

В некоторых случаях деструкцию белков с помощью протео-литических ферментов используют специально для интенсифи­кации технологического процесса, улучшения качества готовой продукции, получения новых продуктов питания. Примером мо­жет служить применение препаратов протеолитических фермен­тов (порошкообразных, жидких, пастообразных) для размягче­ния жесткого мяса, ослабления клейковины теста, получения белковых гидролизатов.

Контрольные вопросы

1. Какое технологическое значение имеет дополнительная гидратация бел­ков пищевых продуктов?

2. Как изменяются свойства белков в результате тепловой денатурации?

3. Какие физико-химические процессы протекают при деструкции бел­ков?

4. Как дегидратация белков влияет на качество готовой кулинарной про­дукции?

5. В каких химических реакциях участвуют низкомолекулярные азотистые вещества пищевых продуктов? Какое влияние эти реакции оказывают на качество кулинарной продукции?