ДЕСТРУКЦИЯ БЕЛКОВ

При тепловой обработке продуктов изменения белков не ограничиваются их денатурацией. Для доведения продукта до полной готовности необходимо нагревать его при температурах, близких к 100 °С, более или менее продолжительное время. В этих условиях белки подвергаются дальнейшим изменениям, связан­ным с разрушением их макромолекул. На первом этапе изменений от белковых молекул могут отщепляться функциональные группы с образованием таких летучих продуктов, как аммиак, сероводород, фосфористый водород, углерода оксид. Накапли­ваясь в продукте и окружающей среде, эти вещества участвуют в образовании вкуса и аромата готовой пищи. При длительном гидротермическом воздействии часть белков может гидролизо-ваться с расщеплением пептидных связей. При этом происходит деполимеризация белковой молекулы с образованием водораст­воримых азотистых веществ небелкового характера (свободных аминокислот, пептидов).

Деструкция коллагена мяса и рыбы приводит к образованию глютина — белка, растворимого в горячей воде. Аминокислот­ный состав глютина аналогичен составу коллагена. Как уже ука­зывалось, размягчение мясных продуктов, птицы, рыбы и не­рыбных морепродуктов при тепловой кулинарной обработке связано с деструкцией коллагена соединительной ткани, перехо­дом его в глютин.

На переход коллагена в глютин влияют следующие техноло­гические факторы:

а) температура среды; при жарке мяса, птицы, рыбы, когда
температура в толще продукта не превышает 80...85 °С, переход
коллагена в глютин протекает медленно; в связи с этим кулинар­
ная обработка методом жарки возможна только для таких частей
туш, в которых коллагена содержится сравнительно мало и мор­
фологическое строение соединительной ткани простое, коллаге-
новые волокна тонкие, располагаются параллельно направле­
нию мышечных волокон; коллаген рыб подвергается деструкции
значительно легче, чем мяса (говядины), поскольку соедини­
тельная ткань рыб имеет сравнительно простое морфологиче­
ское строение, в составе коллагена меньше оксипролина, он под­
вергается денатурации и деструкции при более низких темпера­
турах;

б) реакция среды; подкисление среды пищевыми кислотами
или продуктами, добавками, содержащими эти кислоты, ускоря­
ет переход коллагена в глютин;

в) измельчение мяса способствует снижению гидротермиче­
ской устойчивости коллагена; это объясняется тем, что при из­
мельчении мяса в мясорубке или рыхлении порционных кусков
мяса волокна коллагена разрезаются на более мелкие фрагмен­
ты, поверхность контакта белка с окружающей средой много­
кратно возрастает.

Наряду с перечисленными выше технологическими фактора­ми на устойчивость коллагена к гидротермической дезагрегации влияют анатомо-морфологические признаки: в мясных тушах количество внутримышечной ткани и сложность ее строения возрастают по направлению от задней части к передней, а также сверху вниз; таким образом, более жесткое мясо имеет и более низкую пищевую ценность, так как белки соединительной ткани являются неполноценными по аминокислотному составу.

Деструкция коллагена до глютина ускоряется и в щелочной среде. Это используют в мясной промышленности для выработ­ки желатина, который представляет собой высушенный глютин. Сырьем для получения желатина служат такие побочные продук­ты убоя мясного скота, как сухожилия, хвосты, уши, губы, сви­ная шкурка и пр.

Сухой желатин способен набухать в холодной воде, при этом за 1 ч масса его возрастает в 6...8 раз. Набухший желатин хорошо растворяется в горячей воде. Это его свойство используют для приготовления желированных блюд: заливных рыбы и мяса, студней, муссов и других сладких блюд.

В зависимости от глубины гидролиза коллагена и количества низкомолекулярных продуктов со сравнительно короткими по­липептидными цепями желатин подразделяется на сорта выс­ший, первый и второй. Желатин высшего сорта, обладающий наиболее высокой желирующей способностью, используют в ос­новном в кино- и фотопромышленности для защиты светочувст­вительного слоя фото- и кинопленок и фотобумаги, а также в бумажной промышленности. Желатин более низких сортов при­меняют в кондитерской, медицинской промышленности, обще­ственном питании и других отраслях.

В общественном питании используют 2...3%-ные растворы желатина. Для сохранения желирующей способности этого бел­ка горячие растворы желатина рекомендуется охладить, не допу­скается их кипячение или хранение в горячем состоянии.

Поведение белка-глютина (желатина) в растворе зависит от температуры. При высокой температуре водные растворы глюти­на обладают свойствами нормальной (ньютоновской) жидкости, молекулы глютина независимо от их молекулярной массы нахо­дятся в изолированном друг от друга состоянии. По мере охлаж­дения раствора, при температуре ниже 40 °С, его молякулярно-дисперсное состояние нарушается, появляются свойства упруго-вязкой жидкости, свойственные псевдорастворам. Дальнейшее охлаждение водяного раствора глютина сопровождается посте­пенным появлением упругих свойств с образованием студня, ха­рактеризующегося определенной величиной предельного напря­жения сдвига. В растворе идет процесс структурообразования, в ходе которого молекулы глютина образуют трехмерный каркас, соединяясь друг с другом и обеспечивая определенную прочно­сть системы. Чем больше асимметрия молекул глютина, тем прочнее образующийся каркас, удерживающий в своих ячейках воду. При постоянной температуре окружающей среды (напри­мер, 5 °С) в течение 50...80 мин механическая прочность студня возрастает и стабилизируется. Студни с достаточно высокой ме­ханической прочностью можно получить и при комнатной тем­пературе, увеличив концентрацию глютина до 3,5 %. Однако на практике стремятся снижать концентрацию глютина, одновре­менно понижая температуру процесса, и таким способом полу­чают более пластичные и, следовательно, более нежные студни. При варке мяса часть глютина переходит в бульон (0,5... 1 % массы мяса). При варке студней с использованием субпродуктов второй категории (ноги, головы, хвосты) состав мяса подбирают так, чтобы содержание глютина в бульоне к концу варки не пре­вышало 3 %. При варке костных бульонов коллаген костей — ос­сеин — также денатурирует и переходит в глютин. Однако оссеин костей довольно устойчив к гидротермическому воздействию — для получения бульона с 3%-ной концентрацией глютина из­мельченные кости надо варить около 5 ч. Интенсифицировать этот процесс можно путем предварительной обжарки костей при 280 °С в течение 30 мин. Однако органолептические показатели качества таких бульонов низкие.