КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ.

Существует несколько систем классификации белков не, однако универсальной классификации нет:

Все белки делятся на простые - протеиныи сложные - протеиды. Молекулы простых белков состоят только из аминокислотных остатков. В состав сложных белков кроме аминокислотных остатков входят другие химические группировки , именуемые обычно простетическими группами.

Простые белки по своим физико-химическим свойствам подразделяются на альбумины, глобулины, глютелины и проламины, протамины, гистоны.

S Альбумины и глобулины - относятся к белкам, широко распространенным в органах и тканях животных. Принято

считать, что 75-80% осмотического давления белков сыворотки крови приходится на альбумины. Глобулины при электрофорезе представлены а-1, а-2,Ь и у - фракциями.

S Проламины и глютелины - белки растительного происхождения, в основном содержатся в семенах злаков,

составляя основную массу клейковины*

S Протамины и гистоны - представлены в основном белками с небольшой молекулярной массой, с обладающими

основными свойствами, обусловленными наличием в их составе аргинина. Протамины составляют белковый компонент в структуре ряда сложных белков. Гистоны - сосредоточены в основном в ядрах клеток в составе дезоксирибонуклеопротеинов и играют важную роль в регуляции экспрессии генов.

> Сложные белки имеют в своем составе компонент неаминокислотной природы. Полипептидную часть сложного белка называют апопротеином, неаминокислотный компонент - простетической группой, а весь белок - холопротеинслА^В зависимости от химической природы их простетический группы сложные белки делятся на следующие классы:

• Гликопротеиды - содержат в своей структуре углеводную группировку;

• Фос^фопротеиды - остаток фосфорной кислоты;

• Хромопротеиды - окрашенную химическую группу; ■ Металлопротеиды - ионы металлов;

• Липопротеиды - те или иные липиды; I

Нуклеопротеиды - один из типов нуклеиновых кислот: ДНК или РНК.

> По функциональному признаку выделяют следующие классы белков:

• Структурные (коллаген, эластин, ретикулин)

Транспортные белки (трансфферрин, транскортин, церуллоплазмин)

• Регуляторные (инсулин, соматотропин, тиреотропин)

• Защитные (иммуноглобулины, фибриноген)

• Белки - ферменты (амилаза, пепсин, липаза)

• Сократительные белки (актин, миозин, тропонин)

• Резервные белки (овальбубин, лактальбумин)

8. Природные пептиды(дополнительная информация)

Пептид состоит из двух или более аминокислотных остатков, связанных пептидными связями. Короткие пептиды, содержащие до 10 аминокислот принято называть олигопептидами. Пептиды из более чем 10 аминокислотных остатков называются полипептидами.

Природные пептиды наделены¹ биологической активностью, и в зависимости от характера их действия и происхождения делятся на 4 группы:

1. пептиды обладающие гормональной активностью (вазопрессин, окситоцин, кортиколиберин, глюкагон, кальцитонин и

ДР)

2. пептиды, принимающие участие в процессе пищеварения (гастрин, секретин)

3. пептиды, источник которых а2-глобулиновая фракция сыворотки крови (брадикинин, каллидин, вызывающие расслабление гладких мышц; ангиотензин)4. нейропептиды. Получен ряд биологически активных нейропептидов из гормонов гипофиза, в частности, эндорфинов и энкефалинов, наделенных мощным обезболивающим действием (путем связывания рецепторов определенных определенных клеток мозга), в согни и тысячи раз превосходящими аналгезирующий эффект морфина. Из ткани мозга выделен также 8-пептид сна; ряд других нейропептидов принимает участие в биохимических механизмах памяти, страха, обучения и т.д.

Полипептидная теория строения белков. Конфигурация и конформация полипептидных цепей белков. Уровни структурной организации белковых молекул. Первичная структура белков, ее видовая специфичность. Полиморфизм белков, наследственные протеинопатии. Гомологичные белки.