Студопедия

КАТЕГОРИИ:

АстрономияБиологияГеографияДругие языкиДругоеИнформатикаИсторияКультураЛитератураЛогикаМатематикаМедицинаМеханикаОбразованиеОхрана трудаПедагогикаПолитикаПравоПсихологияРиторикаСоциологияСпортСтроительствоТехнологияФизикаФилософияФинансыХимияЧерчениеЭкологияЭкономикаЭлектроника


ИНГИБИТОРЫ БЕЛКОВЫХ ФУНКЦИЙ




Взаимодействие белков с лигандами специфично. Однако всегда можно подобрать другое вещество, которое также могло бы взаимодействовать с белком в активном или ином участке молекулы. Такое вещество называется ингибитором.Ингибиторы могут быть лекарствами и ядами.

Лиганд и ингибитор конкурируют друг с другом за связывание в одном центре связывания. Такое ингибирование называется конкурентным.

Многие лекарственные препараты являются ингибиторами белковых функций. Некоторые из них являются химическими модификаторами природных лигандов.

Например, ацетилхолин - медиатор передачи возбуждения в холинергических синапсах, взаимодействует с белком-рецептором постсинаптической мембраны. Специфическим ингибитором М-холинорецепторов является атропин, в структуре которого имеются схожие с ацетилхолином функциональные группы. Атропин содержится в растениях - красавке и белене. Учитывая, что связывание ацетилхолина с М-холинорецепторами вызывает сокращение многих гладких мышц, атропин используется как лекарство, снимающее их спазм.

Подводя краткий итог изложенному можно сказать, что в условиях клетки белки могут выступать в разнообразные взаимодействия с окружающими молекулами. Характерной чертой этих взаимодействий является их избирательность, в основе которой лежит комплементарностъ взаимодействующих молекул. Именно в процессе этих взаимодействий и реализуется функция той или иной белковой молекулы. Рассмотрению этих взаимодействий и посвящается в основном курс биологической химии.

13. РАЗДЕЛЕНИЕ ИНДИВИДУАЛЬНЫХ БЕЛКОВ(дополнительная информация)

Особенности строения и функционирования организма зависят от набора белков, синтезирующихся в нем. Так в организме человека содержится около 50 000 индивидуальных белков, каждый из которых отличается по структуре и функциям. Изучение строения и свойств белков невозможно без их выделения из клетки и очистки от других белков и органических молекул.

Выделяют следующие стадии этого процесса:

1. Разрушение клеток изучаемой ткани и получение гомогената;

2. Разделение гомогената на фракции центрифугированием;3. Избирательная тепловая денатурация;

4. Высаливание - осаждение белков солями различной концентрации

5. Гель-фильтрация - метод молекулярного просеивания

6. Ультрацентрифугирование

7. Электрофорез - метод, в основе которого лежат различия в скорости движения белков в электрическом поле;

8. Ионнообменная хроматография — метод фракционирования, основанный на связывании ионизированных групп белков с противоположно заряженными группами ионообменных нерастворимых полимеров.

9. Аффинная хроматография - наиболее специфический метод выделения индивидуальных белков. К инертному полимеру ковалентно присоединяется лиганд какого либо белка. При пропускании раствора белков через колонку с полимером за счет комплементарного связывания белка с лигандом на колонке адсорбируется только специфичный для данного лиганда белок.

10. Диализ - удаление низкомолекулярных соединений. Метод основан на неспосо

 


Поделиться:

Дата добавления: 2015-09-13; просмотров: 71; Мы поможем в написании вашей работы!; Нарушение авторских прав





lektsii.com - Лекции.Ком - 2014-2024 год. (0.007 сек.) Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав
Главная страница Случайная страница Контакты