ПОЛИПЕПТИДНАЯ ТЕОРИЯ СТРОЕНИЯ БЕЛКОВ.

Общепризнанной теорией строения белков является полипептидная теория, у истоков которой стояли русский ученый Данилевский А.Я. и выдающийся немецкий химик Фишер. Данилевский еще в 1888 году предположил, что отдельные составные части белка соединяются между собой связью - CO-NH - , тем не менее часть разработки полипептидной теории строения белков принадлежит Эмилю Фишеру. Суть этой теории проста, белки состоят из аминокислот, а аминокислоты соединены между собой

Н н н

-N-CH-C- N - С Н - С, - N _Л СН-О R О ^{к u}

пептидными связями по типу

Н Н Н

-N-CH-C- N-CH-C-N- СН- С

R О R О R О

В пользу справедливости этой теории служат многочисленные фактические данные:

1. Все белки дают биуретовую реакцию, характерную для соединений, содержащих группировку - NH - СО -.

2. При гидролизе белка происходит эквивалентное нарастание содержания в растворе СООН - и NH₂ -группировок, т.е. в процессе гидролиза расщепляется связь именно между этими группировками.

3. Белки расщепляются на аминокислоты под действием ферментов-протеиназ, относительно которых точно известно, что они катализируют расщепление именно - NH - СО - связей.

4. Известно, что группировка -NH-CO- поглощает электромагнитное излучение с длиной волны 190-210 нм; белки обладают интенсивным поглощением УФ-излучения именно в этой области длин волн.

5. Рентгено-структурный анализ, позволяющий идентифицировать положение каждого атома в молекуле (кроме атомов водорода), показал, что аминокислоты в белках соединяются именно -NH-CO- связями.

6. В настоящее время методами химического синтеза удалось получить некоторые белки: инсулин, рибонуклеазу, лизоцим. В ходе этих синтезов аминокислоты соединялись между собой именно пептидными связями. Полученные белки не отличались по свойствам от этих же белков, выделенных из природных источников. Эти синтезы ставили последнюю точку в доказательстве справедливости полипептидной теории строения белковых молекул.

В полипептидной цепи принято различать ее остов, образованный регулярно повторяющимися группировками -N-СН-С- и боковые радикалы R-, связанные с -СН- -группировками остова полипептидной цепи. Химическая структура остова полипептидной цепи у различных белков в принципе одинакова и различается только числом группировок -N-CH-C-, тогда как число, характер и последовательность расположения боковых радикалов R- индивидуально для каждого конкретного белка.

Наследственные протеинопатии

Наследственные протеинопатии развиваются в результате повреждений в генетическом аппарате данного индивидуума. Какой-либо белок не синтезируется вовсе или синтезируется, но его первичная структура изменена. Примеры наследственных протеинопатии - гемоглобинопатии, рассмотренные выше. В зависимости от роли дефектного белка в жизнедеятельности организма, от степени нарушения конформации и функции белков, от гомо- или гетерозиготности индивидуума по этому белку наследственные протеинопатии могут вызывать

болезни, протекающие с различной степенью тяжести, вплоть до летального исхода ещё до рождения или в первые месяцы после рождения.