Прямое окислительное дезаминирование

Окислительное дезаминирование некоторых аминокислот катализируется флавин-зависимыми дегидрогеназами. Они названы оксидазами аминокислот из-за их способности использовать в качестве конечного акцептора водородов молекулярный кислород с образованием при этом пероксида водорода.

В окислительном дезаминировании первая стадия является ферментативной с образованием промежуточного продукта - иминокислоты, которая спонтанно, без участия фермента, распадается на аммиак и альфа-кетокислоту.

Этот тип реакций наиболее распространен в тканях.

Прямое окислительное дезаминирование характерно для глутаминовой кислоты:

Первая стадия катализируется ферментом глутаматдегидрогеназой (анаэробный фермент). Вторая стадия протекает спонтанно. Реакция обратима: ----> окислительное дезаминирование, <---- восстановительное аминирование.

ГДГ - регуляторный, аллостерический фермент с молекулярной массой 312 кД, состоящий из 6 субъединиц, аллостерическими ингибиторами фермента являются АТФ, ГТФ и НАДН+Н⁺, а активатором является АДФ. ГДГ, обладает высокой активностью. ГДГ локализована в митохондриях и может использовать в качестве кофермента НАД или НАДФ. Работой этого фермента завершается непрямое дезаминирование многих аминокислот и аммиак, высвобождаемый в этой реакции, протекающей в печени, используется для синтеза мочевины.

Этот фермент катализирует и обратную реакцию, обеспечивая аминирование альфа-кетоглутаровой кислоты свободным аммиаком, что важно в механизмах обезвреживания аммиака и позволяет использовать азот аммиака для синтеза аминокислот.

Т. о. ГДГ выполняет следующие функции:

1. Осуществляет связь а/к обмена с ЦТК через альфа-КТК.

2. Обеспечивает связывание аммиака.

3. Обеспечивает синтез всех заменимых а/к.

4. Обеспечивает перекачку протонов с НАДН на НАДФН

Все остальные а/к могут окисляться и дезаминироваться только непрямым путем (т. е. через дополнительную стадию трансаминирования)

Механизм трансаминирования: