Студопедия

КАТЕГОРИИ:

АстрономияБиологияГеографияДругие языкиДругоеИнформатикаИсторияКультураЛитератураЛогикаМатематикаМедицинаМеханикаОбразованиеОхрана трудаПедагогикаПолитикаПравоПсихологияРиторикаСоциологияСпортСтроительствоТехнологияФизикаФилософияФинансыХимияЧерчениеЭкологияЭкономикаЭлектроника


Переваривание белков.




Начинается в желудке.

HCl желудка играет важную роль в процессе пищеварения (набухание, гидролиз белков).

CO2 + H2O à H2CO3 à H+ + HCO3-

Синтез HCl

простагландины гастрин, гистами, ацетилхолин

низкий pH H+, K+ - АТФ-аза, цАМФ, Ca++

(-) (+)

Регуляция функций ЖКТ: гистамин, гастрин (17 или 24), секретин (27), энтероглюкагон (29 АК), ВИП (28), холецистохинин (33), соматостантин (14).

Всасывание АК а энтероциты происходит с участием переносчиков.

Несколько систем для переноса:

  1. нейтральных АК
  2. алифатических гидрофобных АК
  3. кислых АК
  4. основных АК
  5. иминокислот

Работа некоторых из них зависит от ионов Na+, градиент которого обеспечивается всасыванием.

Поступление АК в клетку – γ-глутамильный цикл.

 

Гниение белков.

тир à ореазол, фенол всасывание, попадание в печень, обезвреживание с

три à скатол, индол участием активных форм глюкуроновой кислоты

орнитин à путресцин (УДФ-глюкуроновая к-та),

лиз à кадаверин ФАФС(фосфоаденозинфосфосульфат)

Обезвреживание ксенобиотиков:

  1. без изменений
  2. модификация (метаболиты)
  3. конъюгация
  4. образование комплексов

 

 

По локализации:

  1. полостной
  2. внеклеточный (гуморальный)
  3. клеточный (тканевой)

- ОВР

- гидролитические реакции

- реакции синтеза и распада

- другие реакции

 

Деполимеризация - в лизосомах.

Другая характерная регулируемая система деградации белков – в цитоплазме и, состоящих из больших белковых комплексов, протеосом. Здесь белки коваллентно связываются с небольшим белковым убиквитином (76 АК). Убиквитин формирует плотно упакованную глобулу с выступающим в окружающую среду C-концевым участком. Убиквитинилированние протекает в несколько этапов:

  1. Убиквитин активируется убиквитин активирующим ферментом.
  2. Убиквитин переносится на остаток цистеина убиквитинконъюгирующего белка
  3. Молекула убиквитина переносится на остаток лизина белка, предназначенного для распада.

С-концевой остаток убиквитина связывается пептидной связью с аминогруппой боковой цепи лизина в белке-мишени. Это может служить сигналом для переноса белка-мишени на большую высокомолекулярную частицу – протеосому (26 S), состоящую из протеаз.

Распад белков à АК, N; могут быть использованы для синтеза белков, но не на 100%:

  1. Некоторые АК модифицируются после трансляции и не могут повторно использоваться.
  2. Некоторые АК вступают в пути катаболизма
  3. Некоторые АК теряются с калом, мочой, потом.

Аминокислотный фонд клетки:

  1. пищевые белки
  2. тканевые белки
  3. из других веществ
  4. синтез порфиринов (гли)
  5. синтез липидов
  6. синтез кератина
  7. синтез пуринов, пиримидинов
  8. синтез миелина (тир)
  9. синтез белков, углеводов, пептидов
  10. синтез холина

Общие реакции обмена АК:

  1. переаминирование
  2. дезаминирование
  3. декарбоксилирование
  4. активация при синтезе белка

Переаминирование – обратимая реакция переноса аминогруппы с АК на кетокислоту без промежуточного образования NH3.

O O

|| ||

R-CH-COOH + R1-C-COOH ↔ R-C-COOH + R1-CH-COOH

| |

NH2 NH2

Систематическое название аминотрансферазы – трансаминазы. Кофермент – активная форма В6 (пиридоксальфосфат).

Значение переаминирования:

  1. распад АК
  2. синтез новых АК
  3. взаимосвязь углеводного и белкового обмена

 

COOH CH3 COOH СH3

| | | |

CH2 C=O → CH2 CH – NH2

| + | ← | + |

CH – NH2 COOH C=O COOH

| ПВК | ала

COOH COOH


Поделиться:

Дата добавления: 2015-09-13; просмотров: 109; Мы поможем в написании вашей работы!; Нарушение авторских прав





lektsii.com - Лекции.Ком - 2014-2024 год. (0.006 сек.) Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав
Главная страница Случайная страница Контакты