КАТЕГОРИИ:
АстрономияБиологияГеографияДругие языкиДругоеИнформатикаИсторияКультураЛитератураЛогикаМатематикаМедицинаМеханикаОбразованиеОхрана трудаПедагогикаПолитикаПравоПсихологияРиторикаСоциологияСпортСтроительствоТехнологияФизикаФилософияФинансыХимияЧерчениеЭкологияЭкономикаЭлектроника
Гени колагену.
Гени колагену локалізовані у різних хромосомах. Стандартна назва гену (наприклад COL1A2) складається з назви гену COL (від collagen, колаген), типу колагену (І, ІІ тощо), ідентифікатора поліпептидного ланцюгу (А2, де А, В, тощо – абревіатура від alpha, beta тощо – порядковий номер ланцюгу.
Таблиця 3.1.
Типи колагену та їх гени
| Тип | Гени | Тканина |
| І | СОL1А1, СОL1А2 | Більшість сполучних тканин, включаючи сполучну тканину кісток |
| ІІ | СОL2А1 | Хрящ, склоподібне тіло |
| ІІІ | СОL3А1 | Сполучна тканина шкіри, легенів, судинної системи |
| ІV | СОL4А1- СОL4А6 | Базальні мембрани |
| V | СОL5А1- СОL5А3 | Тканини, що містять колаген І |
| VІ | СОL6А1- СОL6А3 | Більшість сполучних тканин організму |
| VІІ | СОL7А1 | Прикріплювальні фібрили |
| VІІІ | СОL8А1- СОL8А2 | Ендотелій, інші тканини |
| ІХ | СОL9А1- СОL9А3 | Тканини, що містять колаген ІІ |
| Х | СОL10А1 | Гіпертрофований хрящ |
| ХІ | СОL12А1, СОL11А2, СОL2А1 | Тканини, що містять колаген ІІ |
| ХІІ | СОL12А1 | Тканини, що містять колаген І |
| ХІІІ | СОL13А1 | Різні тканини |
| ХІV | СОL14А1 | Тканини, що містять колаген І |
| ХV | СОL15А1 | Різні тканини |
| ХVІ | СОL16А1 | Різні тканини |
| ХVІІ | СОL17А1 | Шкіряні напівдесмосоми |
| ХVІІІ | СОL18А1 | Різні тканини, наприклад печінка, нирки |
| ХІХ | СОL19А1 | Клітини рабдоміосаркоми |
Таблиця 3.2.
Головні характеристики різних типів колагену
| Тип колагену | Розподіл у тканинах | Відмінні риси (за данними світлової мікроскопії) | Ультраструктура | Місце синтезу | Взаємодія з глікозаміногліканами | Головні функція |
| І | Дерма, кістки, сухожилки, фасції, склера, капсули органів, волокнисті хрящі | Щільно упаковані, товсті фібрили з періодичністю 67 нма | Щільно упаковані, товсті волокна різного діаметру | Фібробдаст, остеобласт, одонтобласт, хондробласт | Незначні взаємодії, в основному з дерматансуль-фатом | Перешкоджає розтягненню |
| ІІ | Гіалінові та еластичні хрящі | Пухка мережа колагену | Немає волокон, дуже тонкі фібрили, занурені у велику кількість головної речовини | Хондробласт, хондроцити, нервові клітини сітківки | Сильні взаємодії, в основному з хондроітин-сульфатом | Стійкість д перепадів тиску |
| ІІІ | Гладенька мускулатура, ендоневрій, артерії, матка, печінка, селезінка, нирки, легені | Пухка мережа з тонких волокон, Ретикулярні волокна | Пухко упаковані тонкі фібрили з відносно постійним діаметром | Фібробласт, гладенька мускулатура, ретикулярні клітини, шванівські клітини, гепвтоцити | Середній рівень взаємодії, в основному з гепарансульфатом | Підтримка структури великих органів |
| ІV | Епітеліальні та ендотеліальні базальні мембрани | Тонка, аморфна мембрана | Не виявлено ані волокон, ані фібрил | Епітеліоцити, енотеліоцити, міоцити, шванівські клітини | Взаємодія з гепарансульфатом | Підтримка та фільтрація |
| V | М’язові базальні мембрани | Даних недостатньо | Даних недостатньо | Даних недостатньо | Даних недостатньо | Даних недостатньо |
Колаген ІV типу
Колаген ІV типу
1. є нефібрилярним,
2. характерний для базальної мембрани,
3. мономер колагену ІV типу представлений суперспіраллю, яка складається з 3 a-ланцюгів,
4. кожний ланцюг має довгий домен , що складається з послідовності амінокислот Gly-Х-Tyr,
5. на N-кінці є неколагенова ділянка з 15 амінокислотних залишків,
6. на С-кінці – довга неколагенова ділянка з 200 залишків,
7. кожний ланцюг сильно глікозильований (близько 50 гідроксилізин-зв’язаних дисахаридів та аспарагін-зв’язаних олігосахаридів на N-кінці),
8. потрійні спіралі самоорганізуються у суперспіраль, що вимагає різноманітних взаємодій,
9. мономерні потрійні спіралі зв’язуються з С-кінцями з утворенням димерів та з N-кінцями з утворенням тетрамерів. N-кінцева неколагенова послідовність з 15 залишків містить 4 залишки цистеїну, які забезпечують утворення внутрішньо- та міжланцюгових дисульфідних містків, що стабілізують цю макромолекулу,
10. крім кінцевих взаємодій, потрійні спіралі можуть скручуватися з утворенням суперспіралі,
11. родина колагенів ІV типу нараховує 6 генетично різних a-ланцюгів, що і зумовлює формування різних потрійних спіралей.
Колагенові хвороби
Генетичні дефекти колагену:
1. порушення синтезу колагену,
2. неповна зборка молекули колагену,
3. нестабільність потрійної спіралі,
4. порушення поперечних зв’язків колагену,
5. дефекти ферменту лізингідроксилази,
6. зниження активності лізиноксидази, мідьвмісного ферменту, що забезпечує зшивання молекул колагену між собою (хвороба Менкеса, пов’язана з порушенням метаболізму міді),
7. відсутність біосинтезу проколагену,
8. зв’язування з антитілами a3(ІV) ланцюгу колагену базальної мембрани, що перешкоджає утворенню колагенових димерів та порушує процес подальшого утворення структури колагену (синдром Гудпасчера).
Таблиця 3.3.
Головні відмінності між колагеном та еластином
| Колаген | Еластин |
| Багато різних генетичних типів | Один генетичний тип |
| Потрійна спіраль | Немає потрійної спіралі, неупорядковане конформації, що не допускають розтягнення |
| Структура (Gly-X-Y)n, що повторюється | Структура (Gly-X-Y)n, що повторюється відсутня |
| Є гідроксилізин | Немає гідроксилізину |
| Містить вуглеводи | Немає вуглеводів |
| Внутрішньомолекулярні альдольні зшивки | Внутрішньомолекулярні десмозинові зшивки |
| Наявність довгих пропептидів в процесі біосинтезу | Немає довгих пропептидів в процесі біосинтезу |
Дата добавления: 2015-09-13; просмотров: 71; Мы поможем в написании вашей работы!; Нарушение авторских прав |