Студопедия

КАТЕГОРИИ:

АвтомобилиАстрономияБиологияГеографияДом и садДругие языкиДругоеИнформатикаИсторияКультураЛитератураЛогикаМатематикаМедицинаМеталлургияМеханикаОбразованиеОхрана трудаПедагогикаПолитикаПравоПсихологияРелигияРиторикаСоциологияСпортСтроительствоТехнологияТуризмФизикаФилософияФинансыХимияЧерчениеЭкологияЭкономикаЭлектроника



Переваривание белков




Читайте также:
  1. I.Химия белков
  2. II. Система автономного синтеза белков
  3. Активная белковая сыворотка
  4. Белковый обмен
  5. Биологическая ценность белков
  6. ВЫСОКОБЕЛКОВЫЕ ПРОДУКТЫ
  7. Высокобелковые продукты
  8. ВЫСОКОКАЛОРИЙНЫЕ БЕЛКОВЫЕ НАПИТКИ
  9. Гниение белков в толстом кишечнике. Обезвреживание продуктов гниения в печени.
  10. ДЕНАТУРАЦИЯ БЕЛКОВЫХ МОЛЕКУЛ

Белки, поступившие в организм с пищей, в желудочно-кишечном тракте расщепляются до аминокислот при действии группы протеолитических ферментов – пептидгидролаз(по современной номенклатуре); широко известно их тривиальное название – протеазы, или протеиназы. Эти ферменты катализируют гидролитическое расщепление пептидной связи в белках.

Протеолитические ферменты животных и человека изучены достаточно хорошо, в меньшей степени исследованы растительные протеазы.

Для протеолитических ферментов характерен ряд общих свойств и особенностей.

Ферменты, расщепляющие белки, обладают относительной субстратной специфичностью, которая определяется:

– длиной полипептидной цепи;

– структурой радикалов аминокислотных остатков, образующих гидролизуемую пептидную связь;

– положением связи в полипептиде.

Внутренние пептидные связи расщепляются эндопептидазами, концевые – экзопептидазы:

Все протеолитические ферменты синтезируются в виде неактивных предшественников, называемых зимогенами или проферментами, и таким образом клетки защищены от контакта с активной формой фермента и автолиза. Превращение зимогена в активный фермент происходит путем необратимой ковалентной модификации зимогена за счет локального протеолиза, т.е. разрыва одной или нескольких пептидных связей и отщепления ограниченного числа аминокислотных остатков. Это вызывает конформационные изменения в полипептиде, достаточные для формирования пространственной структуры активного центра фермента.

Расщепление пищевых белков начинается с действия протеолитического фермента – пепсина. В клетках слизистой оболочки желудка пепсин содержится в неактивной форме, называемой зимогеном – пепсиногеном. Специализированные клетки эпителия желудка секретируют соляную кислоту, создавая в желудке кислую среду (рН~1,5-2,0). Этот фактор имеет важное значение в переваривании белков: денатурирует белки пищи, оказывает бактерицидное действие, убивая попадающие с пищей микроорганизмы, является инициирующим фактором активации пепсиногена и превращения его в активную форму. В кислой среде желудочного сока некоторые группы пепсиногена протонируются, изменяется его конформация, в результате чего пепсиноген приобретает протеолитическую активность. При этом субстратом активированного пепсиногена служит тоже пепсиноген: одна молекула пепсиногена отщепляет от другой молекулы пепсиногена N – концевую часть включающую 42 аминокислотных остатка. В результате образуется фермент пепсин. Образовавшийся пепсин также может катализировать превращение пепсиногена в пепсин. В этом случае активацию можно представить как циклический процесс с механизмом обратной связи: продукт реакции пепсин ускоряет свое собственное образование.



В результате действия пепсина белки в желудке распадаются на полипептиды; свободные аминокислоты при этом практически не образуются. Пепсиннаиболее активно гидролизует пептидные связи, NH2- группа которых принадлежит ароматическим аминокислотам – тирозину, фенилаланину, триптофану.

Дальнейшее превращение высокомолекулярных пептидов и белков, не расщепленных пепсином, происходит тремя эндопептидазами, вырабатываемыми поджелудочной железой в виде предшественников – трипсиногена, химотрипсиногена и проэластазы.

Активация трипсиногена происходит при участии фермента энтеропептидазы, выделяемого клетками кишечника. Энтеропептидаза отщепляет N-концевой гексапептид трипсиногена, в результате чего происходит изменение конформации оставшейся части молекулы и формируется активный центр – получается фермент трипсин. Основное количество трипсиногена активируется трипсином путем аутокатализа.



Трипсин обладает сравнительно узкой субстратной специфичностью, разрывая пептидные связи, в образовании которых участвуют карбоксильные группы лизина и аргинина, т.е. основных аминокислот.

В поджелудочной железе синтезируется ряд химотрипсинов (a-, b-, p– химотрипсины) из двух предшественников – химотрипсиногена А и химотрипсиногена В. Активируются зимогены в кишечнике под действием активного трипсина и химотрипсина.

 

Рисунок 5 – Активация протеиназ в кишечнике

Химотрипсинобладает более широкой субстратной специфичностью, чем трипсин. Он катализирует гидролиз не только пептидов, но и эфиров, амидов и других ацилпроизводных, хотя наибольшую активность он проявляет по отношению к пептидным связям, в образовании которых принимают участие карбоксильные группы ароматических аминокислот – фенилаланина, тирозина и триптофана.

В поджелудочной железе синтезируется еще одна эндопептидаза ­– эластаза. Название фермент получил от субстрата эластина, который он гидролизует. Эластин богат глицином и аланином, содержится в соединительной ткани. Эластаза обладает широким спектром действия, гидролизуя субстраты, не расщепляемые трипсином и химотрипсином.

В превращении нативных белков и продуктов их гидролиза в тонком кишечнике активное участие принимают экзопептидазы. Карбоксипептидазы синтезируются в неактивном состоянии в поджелудочной железе и активизируются трипсином в кишечнике. Карбоксипептидаза А гидролизует пептидные связи С-концевых аминокислот, образованные преимущественно ароматическими аминокислотами (фенилаланин, тирозин, триптофан), а карбоксипептидаза В-связи, в образовании которых участвуют С-концевые лизин и аргинин.



Аминопептидазы вырабатываются в клетках слизистой оболочки кишечника сразу в активной форме. Из кишечного сока выделены два типа аминопептидаз, различающиеся по субстратной специфичности – аланинаминопептидаза и лейцинаминопептидаза, первая из которых гидролизует пептидную связь, образованную N-концевым аланином, а вторая способна гидролизовать практически любую пептидную связь, образованную N-концевой аминокислотой.

Процесс переваривания пептидов, их расщепление до свободных аминокислот в тонком кишечнике завершают три- и дипептидазы.


Дата добавления: 2015-09-13; просмотров: 28; Нарушение авторских прав







lektsii.com - Лекции.Ком - 2014-2021 год. (0.009 сек.) Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав
Главная страница Случайная страница Контакты