Аминокислоты, пептиды и белки

Протеиногенные аминокислоты

В природе встречаются примерно 300 аминокислот. В составе белков найдено 20 различных a - аминокислот (одна из них – пролин, является не амино-, а иминокислотой). Все другие аминокислоты существуют в свободном состоянии или в виде коротких пептидов, или комплексов с другими органическими веществами.

a - Аминокислоты представляют собой производные карбоновых кислот, у которых один водородный атом, у a- углеродного атома замещен на аминогруппу (- NН₂), например:

a a

R-CН₂ –СООН R – СН – СООН

½

жирная кислота NН₂

a- аминокислота

Значительно реже в живых организмах встречаются аминокислоты с b - или

g - положением аминогруппы, например:

b g

CН₂ -CН₂ –СООН CН₂ -CН₂ -CН₂–СООН

½ ½

NН₂ NН₂

b- аминопропионовая кислота g- аминомасляная кислота

(b- аланин)

Таблица 1- Аминокислоты, постоянно встречающиеся в составе белков

	Аминокислота (эмпирическое и рациональ-ное название)	Формула NН2 ½ R-СН-СООН	Сокращенное название рус/лат
	Глицин a- аминоуксусная кислота	NН2 ½ Н -СН-СООН	Гли/Gly
	Аланин a-аминопропионовая кислота	NН2 ½ Н3С- СН-СООН	Ала/Аla
	Валин a-аминоизовалериановая кислота	NН2 ½ Н3С-СН- СН-СООН ½ СН3	Вал/Val
	Лейцин a-аминоизокапроновая кис-лота	NН2 ½ Н3С-СН-СН2-СН-СООН ½ СН3	Лей/Leu
	Изолейцин (a-амино-b-этил-b-метил- пропионовая кислота)	NН2 ½ Н3С-СН2-СН -СН-СООН ½ СН3	Иле/Ile
	Серин (a-амино-b-оксипропионо-вая кислота)	NН2 ½ НО-СН2 -СН-СООН	Сер/Ser
	Треонин (a-амино-b-оксимасляная кислота	NН2 ½ Н3С-СН-СН-СООН ½ ОН	Тре/Thr
	Цистеин (a-амино-b-меркаптопропи-оновая кислота)	NН2 ½ НS-CН2 -СН-СООН	Цис/Cys
	Метионин (a-амино-c-метилтиомасля-ная кислота	NН2 ½ Н3С-S-СН2-СН2 -СН-СООН	Мет/Met
	Лизин (a-e-диаминокапроновая кислота)	NН2 ½ Н2N- СН2 -СН2-СН2-СН2 -СН-СООН	Лиз/Lys
Продолжение таблицы 1
	Аргинин (a-амино-блуанидил-п-вале-риановая кислота)	NН NН2 || ½ Н2N-C-NН-СН2-СН2 -СН-СООН	Арг/Arg
12	Гистидин (a-амино-b-имидазолпро-пионовая кислота)	-СН2 -СН-СООН ½ N N-Н NН2	Гис/His
	Аспарагиновая кислота, аспартат (a-аминоянтарная кислота)	NН2 ½ НООС-СН2 -СН-СООН	Асп/Asp
	Глутаминовая кислота, глутамат (a-аминоглутаровая кислота	NН2 ½ НООС-СН2 -СН2-СН-СООН	Глу/Glu
15	Фенилаланин (a-амино-b-фенил-пропи-оновая кислота)	NН2 ½ -СН2-СН-СООН	Фен/Phe
16	Тирозин (a-амино-b-(п-гидроксифенил)пропионовая кислота)	NН2 ½ НО- -СН2-СН-СООН	Тир/Tyr
17	Триптофан (a-амино-b-индолилпро- пионовая кислота)	СН2-СН-СООН ½ NН2 N | Н	Трп/Trp
18	Пролин (пирролидин-a-карбоновая кислота)	СООН NH	Про/Pro
	Аспарагин	О NН2 || ½ NН2-С-СН2-СН-СООН	Асн/Asn
	Глутамин	О NН2 || ½ NН2-С-СН2-СН2-СН-СООН	Глн/Gln

В молекуле всех природных аминокислот (за исключением глицина), в a- положении, все четыре валентные связи заняты различными заместителями, такой атом углерода является асимметрическим, и получил название хирального атома. В следствии этого растворы аминокислот обладают оптической активностью – вращают плоскость плоскополяризованного света. Причем при прохождении через них поляризованного луча происходит вращение плоскости поляризации либо в право (+), либо влево (-). По расположению атомов и атомных группировок в пространстве относительно асимметрического атома различают L –и D- изомеры аминокислот. Знак и величина оптического вращения зависит от природы боковой цепи аминокислот (R – группы).

В составе белков обнаруживаются только L- изомеры аминокислот. D- формы аминокислот в природе встречаются редко.

Кроме указанных выше 20 аминокислот в составе некоторых белков обнаружены, так называемые, модифицированные аминокислоты, например цистин:

СН₂-СН-СООН

| |

S NН₂ -часто встречается в белке (клейковине) злаков

|

S – СН-СООН

|

NН₂

ОН СН₂-СН-(СН₂)₂-СН-СООН

| | | |

- СООН NН₂ ОН NН₂

NН

Оксиприлон Оксилизин

Эти две аминокислоты содержатся в белке соединительной ткани – коллагене.

НООС-СН-СН₂-СН-СООН - входит в состав протромбина (белок сверты-

| | вания крови

НООС NН₂

c- карбоксиглутаминовая кислота

СН₂-СН-СООН - входит в состав фермента – глутатион-

| | пероксидаза, в котором S (сера) заме-

НSе NН₂ нена Sе (селеном)

Селеноцистеин

Эти аминокислоты образуются после завершения синтеза белка в рибосоме клеток путем посттрансляционной химической модификации.