Белки соединительной ткани

Эластин. Структурный белок. Устойчив к кипячению, действию кислот и щелочей. В составе 20-30% неполярных АК (глицин, лейцин).

Эластин основной белковый компонент, из которого состоят эластические волокна. Он отличается от коллагена по химическому составу и молекулярной структуре.

Общим для эластина и коллагена является большое содержание глицина и пролина, наличие гидроксипролина, хотя последнего в эластине примерно в 10 раз меньше, чем в коллагене. Как и в коллагене, в эластине нет цистеина, мало метионина и отсутствует триптофан.

В отличие от коллагена в эластине значительно больше ва-лина и аланина и меньше глутаминовой кислоты и аргинина. В целом характерной особенностью первичной структуры эластина является слишком малое содержание полярных аминокислотных остатков. При ферментативном гидролизе эластина в гидролизате обнаруживаются десмозин и изодесмознн. Эти соединения содержатся только в эластине. Структура их до вольно необычна: четыре остатка лизина, соединяясь своими R-группами, образуют замещенное пиридиновое кольцо.

Есть основание считать, что при образовании десмозина сначала три остатка лизина окисляются до соответствующих альдегидов, а затем происходит их соединение с четвертым остатком лизина.

Считают, что именно благодаря своей структуре десмозин и изодесмозин могут одновременно входить в состав четырех пептидных цепей. По-видимому, этим можно объяснить то, что эластин в отличие от других фибриллярных белков способен растягиваться в двух направлениях.

В гидролизатах эластина найдена еще одна необычная «аминокислота», пик которой на хроматограммах располагается между орнитином и лизином. Оказалось, что это — лизиннорлейцин, который обеспечивает наряду с десмозином и изодесмозином поперечные связи в молекуле эластина и мукопротеинов является продуктом биосинтетической деятельности фибробластов. Непосредственным продуктом кле­точного биосинтеза считается не эластин, а его предшественник— тропоэластин (в коллагене—проколлаген). Тропоэластин не содержит поперечных связей, он растворим. В последующем тропоэластин превращается в зрелый эластин, нерастворимый, содержащий большое количество поперечных связей'.

Десмозин, изодесмозин и лизиннорлейцин, по-видимому, не исчерпывают список соединений, образующих поперечные связи в молекуле эластина.

Коллаген.Характерным компонентом структуры соединительной ткани являются коллагеновые волокна. Они построены в основном из своеобразного белка — коллагена. Коллаген составляет 25—33% от общего количества белка организма взрослого человека или 6% от массы тела.

Видимые в оптическом микроскопе коллагеновые волокна состоят из различимых в электронном микроскопе фибрилл. Последние в свою очередь состоят из вытянутых в длину, соединенных между собой конец в конец белковых молекул, названных тропоколлагеном. Тропоколлаген содержит три полипептидные цепи, которые сливаются в спиралевидный триплет. Необходимо четко разграничить понятия «коллагеновые волокна» и «коллаген». Первое понятие является по существу- морфологическим и не может быть сведено к биохимическим представлениям о коллагене как белке. Коллаген о вое волокно представляет собой гетерогенное образование и содержит, кроме белка коллагена, и другие химические компоненты. Молекула тропоколлагена — это белок коллаген. Одной из отличительных черт данного белка является то, что большинство всех его аминокислотных остатков составляет глицин, а пролин, гидроксипролин около 1%.

Некоторые молекулярные формы коллагена в своем составе имеют также З-гидроксипролин, хотя и в весьма ограниченном количестве.

Каждая полипептидная цепь тропоколлагена содержит около 1000 аминокислотных остатков и имеет отн. мол. м. 120000.

Как и все белки, коллаген синтезируется клетками из свободных аминокислот. Однако аминокислотные остатки, специфичные для молекулы коллагена, — гидроксипролин и гидроксилизин не образуются из соответствующих свободных аминокислот. Образование этих аминокислотных остатков происходит после включения пролила и лизина в полипептидную цепь с участием ферментов пролингидроксилазы или лнзингидроксилазы и кофактора — аскорбиновой кислоты.

Дальнейшее изучение аминокислотного состава и последовательности чередования аминокислот в полипептидных цепях тропоколлагена показало, что существуют два типа цепей: цепи α1 и цепи α2. Кроме того, имеются четыре разновидности цепи α l: α l(I), α l (II), α l(IH) и α f(lV). В табл. представлены данные о структуре тропоколлагенов коллагеновых волокон различных тканей.

Таблица 1.Тип коллагена и некоторые свойства (го Уайту и др., 1961)