ИЗМЕНЕНИЕ свойств мяса и МЯСОПРОДУКТОВ ПОД ВЛИЯНИЕМ НАГРЕВА

При производстве мясопродуктов в зависимости от поставленной цели применяют следующие приемы тепловой обработки:

поверхностная тепловая обработка – шпарка, опалка, обжарка;

нагревание с целью достижения определенной степени кулинарной готовности продукта – бланшировка, варка, запекание, жаренье;

нагревание с целью предотвращения микробиальной порчи продукта – пастеризация, стерилизация;

нагревание с целью выделения из сырья тех или иных составных частей – выплавка жира, выварка желатина и клея.

Соответственно тому эффекту, который ожидается от нагрева, меняются температура и продолжительность, а также некоторые другие условия нагрева. Из числа этих условий наиболее существенное значение имеет наличие или отсутствие контакта компонентов нагреваемого объекта с водой.

Характер изменений, вызываемых нагревом животных тканей и изготовляемых из них продуктов, обусловлен главным образом температурой нагрева и присутствием или отсутствием достаточно больших количеств воды в греющей среде или в самом продукте (влажный нагрев). Продолжительность нагрева определяет по преимуществу степень изменений нагреваемого объекта и его составных частей. Соответственно этому изменения, происходящие при нагреве, удобнее рассматривать в следующем порядке:

изменения при влажном нагреве в границах умеренных температур (до 100°С, преимущественно 70-80⁰С);

изменения при влажном нагреве выше 100⁰С;

изменения при сухом нагреве.

Влажный нагрев при умеренных температурах.Наиболее характерными и важными изменениями, вызываемыми влажным нагревом при умеренных температурах, являются тепловая денатурация растворимых белковых веществ, сваривание и гидротермический распад коллагена, изменения экстрактивных веществ я витаминов, отмирание вегетативных форм микрофлоры.

Тепловая денатурация белков.Денатурация – видоизменение упорядоченного пространственного расположения (конфигурации) полипептидных цепей (третичной структуры), присущего нативному состоянию белка. Повышение температуры при нагреве ведет к усилению теплового движения по­липептидных цепей, вследствие чего ослабляются и частью нарушаются внутренние связи, обусловленные силами межмолекулярного взаимодействия, а также водородные связи; в результате этого изменяется специфичная природная, конфигурация (третичная структура) белковой молекулы. При осторожной тепловой денатурации заметных нарушений первичных ковалентных связей не происходит. Об этом свидетельствует обратимость такой денатурации.

В фибрилярных белках группы миозина, фибриногена, эпидермина денатурирующее действие нагрева способствует переходу от изогнутой складчатой -конфигурации полипептидных цепей к более растянутой -конфигурации. Этот переход сопровождается пере­группировкой водородных связей и дезориентацией полипептидных цепочек.

При денатурации глобулярных белков сложенные в складки полипептидные цепи развертываются. В результате перегруппировок водородных связей освобождающиеся цепи затем агрегируют в -форме, приближаясь, таким образом, по структуре к фибрилярным белкам (денатурированные белки после ориентации дают рентгенограмму типа -кератина).

Денатурации сложных белков (гемоглобина, липопротеидов) предшествует ослабление связи между белковой частью молекулы и простетической группой. При достаточно сильном нагреве простетическая группа отщепляется.

Для развертывания полипептидных цепей необходимо присутствие воды, проникающей в пространства между складками. В отсутствие воды нагрев даже выше 100⁰С не вызывает денатурации. Сухой яичный альбумин выдерживал пятичасовой нагрев при 120° С, не теряя своей растворимости.

В условиях умеренного нагрева солевые мостики (связи) между цепями, образованные карбоксильными группами аспарагиновой и глютаминовой кислот и аминогруппами лизина или гуанидиновыми группами аргинина, а также дисульфидные мостики, образованные цистином, существенных изменений не претерпевают. Поэтому пол­ного разрыва связей между полипептиднымп цепочками не проис­ходит.

При тепловой денатурации рвутся также не все водородные связи, удерживающие полипептидные цепи в белковой глобуле или молекуле, а большая или меньшая их часть в зависимости от температуры и длительности нагрева. Соответственно этому степень денатурации варьирует от небольших структурных изменений до существенного изменения положения пептидных цепей относительно одна другой.

Между дегидратированными полярными группами боковых цепей возникают вторичные солевые, а по прекращении нагрева также и водородные связи. Но их количество и расположение носят случайный характер и зависят от степени нарушения первоначальной структуры белка, т. е. от температуры и продолжительности нагрева. Если в нативном белке пептидные цепи строго ориентированы, то в денатурированном – дезориентированы. При неполной дезориентации, т. е. в том случае, когда процесс денатурации приостановлен, может произойти более пли менее полное восстановление некоторых первоначальных свойств белка.

Возникновение новых связей между пептидными цепями в белковой молекуле приводит к уменьшению числа гидрофильных центров путем блокирования полярных группировок в результате их взаимодействия друг с другом. Изменяются амфотерные свойства белка, изоэлектрическая точка сдвигается в нейтральную область. В результате изменения природной пространственной конфигурации обнаруживаются гидрофобные группы белковых молекул.

Уменьшение гидрофильных и увеличение гидрофобных свойств белковых молекул сопровождается уменьшением их гидратации, а вместе с этим и резким снижением защитного (стабилизирующего) действия гидратационных слоев вблизи полярных группировок. В этих условиях денатурированные белковые частицы могут оставаться в состоянии золя только в присутствии какого-либо стабилизирующего фактора (высокая концентрация водородных или гидроксильных ионов, мочевина, детергенты). В отсутствие таких стабилизирующих факторов происходит агрегирование белковых частиц вследствие возникновения случайных межмолекулярных сил и коагуляция белка.

Таким образом, в результате тепловой денатурации уменьшается гидратация белковых веществ и их растворимость, в особенности в изоэлектрической точке или вблизи нее.

Одним из характерных признаков денатурации белковых веществ является увеличение числа определяемых сульфгидрильных групп, которые в нативном белке входят в конфигурацию молекулы в более сложных сочетаниях и либо не обнаруживаются, либо обнаруживаются неполностью. На первых стадиях денатурации, характеризуемых уменьшением числа функциональных групп, их число почти не меняется. При более высокой температуре оно резко увеличивается. В общем при тепловой денатурации число обнаруживаемых SH-групп составляет около половины всего их числа.

Денатурация белковых веществ протекает как реакция первого порядка. Ее скорость зависит от температуры. Температурный коэффициент процесса денатурации велик: при повышении температуры на 10°С скорость возрастает на два порядка чисел.

Денатурирующее действие тепла существенным образом зависит от условий, в которых происходит нагрев. Устойчивость большинства животных белков к денатурации максимальна при физиологических значениях рН (пенсин наиболее устойчив при рН 5). Вместе с тем высокие концентрации водородных и гидроксильных ионов сами по себе могут выступать в качестве денатурирующих факторов. Большинство белков денатурирует при рН ниже 3 и выше 10 (но пепсин инактивируется при рН выше 6, гемоглобин и липопротеиды заметно денатурируются при рН около 5).

Нейтральные соли щелочных металлов повышают устойчивость животных белков к денатурации. В их присутствии температура денатурации большинства белков повышается. Высоким защитным действием против денатурации обладают длинноцепочечные органические анионы (например, анионы жирных кислот с числом углеродных атомов 7-12) и другие органические вещества (например, сахар). Защитное действие органических анионов обусловлено их присоединением к положительно заряженным группам белковых молекул.

При тепловой денатурации изменяются характерные свойства белков: уменьшается растворимость в изоэлектрической точке, гидратация (до 80% по сравнению с гидратацией нативного белка), теряется биологическая (ферментативная и гормональная) активность, увеличивается реактивность групп, входящих в состав белков (главным образом глобулярных), смещается изоэлектрическая точка в нейтральную сторону. Величина сдвига изоэлектрической точки при тепловой обработке мяса в большинстве случаев достигает 0,3 ед.

За внутренней перестройкой белковой молекулы, т. е. собственно денатурацией, следует агрегирование белковых частиц в крупные образования. Внутримолекулярные связи заменяются межмолекулярными. Затем образуется нерастворимый сгусток, т. е. происходит коагуляция белка. В разбавленных растворах выделяются хлопья, в концентрированных – образуется коагель. Дальнейший нагрев коагеля сопровождается его уплотнением с выделением части жидкости. Коагуляция ускоряется, с повышением температуры. При известных условиях (например, в присутствие кислот и щелочей) коагуляции может и не происходить, но при тепловой обработке мясопродуктов она происходит всегда.

Увеличение реакционной способности белковых веществ при их денатурации выражается, в частности, в повышении чувствительности денатурированных глобулярных белков к протеолитическим ферментам. Это объясняется тем, что при развертывании полипептидных цепочек внутренние пептидные связи становятся доступными действию ферментов, а поэтому умеренно денатурированные белки лучше перевариваются. Белки мясного сока,: нагретые до 70° С, переварива­ются in vitro желудочным соком лучше белков сырого сока. Пепсин действует На сваренный яичный белок быстрее, чем на сырой. Как показали опыты на животных и людях, денатурированный яичный белок усваивается лучше, чем нативный.

Однако при длительном нагреве или нагреве при более высоких температурах устойчивость белков к ферментам либо не меняется, либо повышается. Так, белки мясного сока, нагретого до 95° С, переваривались так же, как белки сырого. Нагрев яичного белка до 100° С в течение 1,5 мин повышал скорость его гидролиза трипсином, при нагреве в течение более 30 мин скорость гидролиза оставалась такой же, как у сырого. Сильный нагрев желтка ухудшает его перевариваемость.

Белковые вещества, находящиеся в составе животных тканей н, следовательно, органически связанные одно с другим и с другими веществами в морфологической структуре тканей, денатурируются медленнее и при более высокой температуре, нежели свободные. В случае варки соленых изделий на температуру денатурации влияет также и поваренная соль, повышая ее.

Так как многочисленные белки, содержащиеся в составе продуктов животного происхождения, отличаются один от другого температурой денатурации, при нагреве таких продуктов денатурация белков происходит в температурном интервале и каждой температуре в этом интервале отвечает определенное количество денатурированных белков.

Если судить по состоянию нагреваемой мышцы, то заметные денатурационные изменения наступают при температуре около 45° С: происходит сокращение мышцы, но после охлаждения исходная длина мышцы восстанавливается. Эта температура близка к температуре первой (обратимой) стадии денатурации миозина. При повышении температуры происходит дальнейшее укорочение мышцы, которая при этом теряет способность к расслаблению. При 65° С уменьшается диаметр мышечного волокна в говядине на 12-16%. Но изменение растворимости белков мышечной ткани начинается при тем­пературе ниже 45° С. По данным Д. И. Лобанова, растворимость гло­булинов говядины при нагревании немного уменьшалась уже при 35° С, альбуминов при 40° С.

Судя по его данным, основные денатурацнонные изменения белков мяса завершаются при достижении примерно 65° С, когда денатурируется более 90% общего количества белков. Но даже и при 100° С небольшое количество белковых веществ не теряет растворимости. Возможно, однако, что это уже первичные продукты гидролиза белков, вызываемого нагревом в водной среде. О ходе денатурационных изменений белков соленых мясопродуктов в зависимости от температуры можно получить представление из табл. 45.

Таблица 45

При температуре, близкой к 70° С, начинается денатурация миоглобина и гемоглобина, сопровождающаяся ослаблением связи между глобином и гемом, который затем отщепляется и, окисляясь, меняет окраску. Вследствие этого меняется цвет мяса, становясь буровато-серым.

Белок яйца денатурируется ступенчато на пяти различных температурных уровнях, начиная от 57,5 и до 82° С. Денатурация яичного желтка начинается; при 60° С, а полная коагуляция наступает примерно при 70° С.

Сваривание и дезагрегация коллагена.Коллаген, нагретый во влажном состоянии до 58-62° С (в зависимости от разновидности соединительной ткани), «сваривается». При сваривании ослабевает и разрывается часть водородных связей, удерживающих полипептидные цепи в трехмерной структуре коллагена (рис. 76). Это явление вызывается усилением теплового колебания цепей, подобно тому, которое происходит при денатурации растворимых белков. Как следствие разрыва водородных связей, изоэлектрическая точка коллагена смещается в сторону более высокого рН.

Полипептидные цепи в результате ослабления и частичного разрыва связей изгибаются и скручиваются. Между ними возникают новые водородные связи," имеющие случайный характер. Соответственно этому коллагеновые волокна деформируются, укорачиваясь и утолщаясь.

Сваривание коллагена сопровождается поглощением 8,5-22,5 кДж/кг тепла вследствие разрушения водородных связей. После остывания сваренного препарата коллагена часть поглощенного тепла снова выделяется, что свидетельствует о частичном восстановлении разрушенных связей. Но в целом сваривание – явление необратимое.

Сваривание коллагена влечет за собой изменение некоторых его важных свойств. Реакционная способность коллагена возрастает, он становится более доступным действию протеаз, в частности действию пепсина и трипсина. Перевариваемость сваренного коллагена тем выше, чем выше температура и продолжительнее тепловая обработка.

Из приведенных ниже данных следует, что перевариваемость коллагена трипсином изменяется в интервале температур 60 и 70°С.

В результате сваривания длина коллагеновых волокон уменьшается примерно до 60% от первоначальной, но их толщина возрастает, поэтому объем волокон в целом увеличивается. Структура коллагеновых волокон при этом как бы разрыхляется. Водосвязывающая способность коллагена при сваривании несколько повышается.

Структура коллагеновых пучков становится более однородной, приобретает стекловидность. Сваривание коллагеновых пучков сопровождается отщеплением от коллагена значительной части связанных с ним полисахаридов. Сваренный коллаген становится эластичным, его прочность значительно уменьшается, особенно при длительном (5-6 ч) нагревании.

Рисунок 76. Схема строения участка структуры коллагена;

а — две смежные главные полипептидные цепи: 1 — водородные связи; 2— боковая цепь, направленная вверх от плоскости рисунка; 3 — боковая цепь, направленная в противоположную сторону; 4 — солевая связь; б — эти же цепи под углом 90° к плоскости рисунка а, связанные одна с другой солевой связью

Температура, при которой происходит мгновенное и наибольшее укорочение коллагеновых волокон, называемая температурой свари­вания, зависит от природы коллагена, в частности от содержания в нем оксипролипа, с увеличением которого температура сваривания повышается. Она зависит также от условий и свойств среды, в ко­торой происходит процесс. Сваривание коллагена влечет за собой изменение и ослабление структуры соединительнотканных образова­ний, в состав которых входит коллаген. Но температура, при кото­рой происходят эти изменения, и сам характер изменений зависят от особенностей строения этих образований, а также от содержания в них эластических волокон. При нагревании соединительнотканных образований изменения, вызываемые свариванием, происходят в тем­пературном интервале, верхняя граница которого тем выше, чем сложнее их структура.

Простейшие структуры с параллельным расположением колла­геновых волокон (эндомизий и перимизий) укорачиваются и утол­щаются подобно коллагеновым волокнам и пучкам. Ткани с более сложным строением, характеризующимся переплетением коллагено­вых пучков, не только укорачиваются (хотя и в меньшей степени) и утолщаются, по и изгибаются и выпучиваются («коробятся») и тем больше, чем сложнее структура коллагеновых образований. Так, при нагревании до 70° С в течение 1 ч кусок поясничной мышцы укорачивается примерно в 2 раза, но без заметных изгибов, а кусок полусухожильного мускула уменьшается только на 38%, но значительнее деформируется. Степень этих изменений, т. е. изменение размеров, деформация, уменьшение прочности тем больше, чем выше температура и больше продолжительность нагревания.

Если нагрев продолжается, сваренный коллаген дезагрегируется, образуя полидисперсный продукт, который может быть назван глютином. Дезагрегация выражается в разрыве водородных и солевых связей, удерживающих полипептидные цепи в структуре коллагена. При осторожном нагреве более прочные ковалентные (например, пептидные) связи сохраняются.

Механизм дезагрегации можно уяснить из схемы перехода в желатин тройной спиралеобразной структуры тропоколлагена, который считают основной молекулярной единицей коллагенов (рис. 77).

Рисунок 77. Схема вариантов перехода тропоколлагена в желатины различного типа: I — три отдельных клубка цепей -компонента (молекулярная масса 80000-125 000); II - одна отдельная цепь и две связанных ковалентной связью цепи -компонента (молекулярная масса 160 000—250 000); III - трехцепочечная частица -компонента (молекулярная масса 240 000—375 000).

Глютин дает рентгенограмму, в основном совпадающую с рентгенограммой коллагена. В молекулах глютина имеются те же гидрофильные группы, что и в коллагене и примерно в том же количестве. Поэтому глютин набухает в воде так же, как и коллаген, но в отличие от него при 40° С и выше он неограниченно растворим в воде, что объясняется отсутствием постоянных прочных связей между молекулами. При охлаждении растворы глютина застудневают. Глютин легко расщепляется протеазами и, следовательно, легко переваривается. Процесс превращения коллагена в глютин примято называть пептизацией.

Практически одновременно с пептизацией коллагена начинает развиваться гидролиз образующегося глютина. Полипептидные цепочки глютина разрываются по месту пептидных связен па более мелкие звенья различных размеров и строения. Продукты распада обычно называют глютозами, или желатозами. В их числе найдены полипептиды самых различных размеров, в том числе три- и дипептиды.

При температурах, близких к температуре сваривания коллагена, скорость образования глютина превышает скорость его гидролиза. Вследствие этого дезагрегация коллагена происходит с преимущественным образованием глютина. С повышением температуры возрастает скорость гидролиза глютина относительно скорости его образования. В связи с этим в продуктах распада все большую долю составляют желатозы. При этом, чем выше температура и больше продолжительность нагрева, тем больше образуется низкомолекулярных продуктов дезагрегации коллагена.

Практически во всех случаях влажного нагрева коллагенсодержащих тканей образуются полидисперсные продукты распада коллагена. Однако при осторожном нагреве в пределах температуры до 100° С среди них преобладают высокомолекулярные соединения — глютин и полипептиды с большей молекулярной массой. При остром нагреве преобладают желатозы с меньшей молекулярной массой.

Соотношение высокомолекулярных и низкомолекулярных соединений в числе продуктов распада решающим образом влияет на способность растворов этих веществ к студнеобразованию или желатинизации: чем большую долю составляют высокомолекулярные соединения, тем быстрее идет студнеобразование, тем выше температура, при которой оно происходит, и тем более прочными получаются студни.

Продукт гидротермической дезагрегации коллагена, способный давать быстрозастудневающие растворы (бульоны) с образованием достаточно прочных студней, не плавящихся при 23-27° С, называют желатином. Средняя частичная (условная молекулярная) масса желатина колеблется в широких пределах – от 10 до 80 тыс., для хорошего желатина желательно 60-80 тыс. Желатин может образовывать студни при концентрациях бульона.1,0-1,5%. Но для получения достаточно прочных и хорошо сохраняющих форму студней необходима концентрация 3-5%.

Даже в пределах температур до 100° С глубина гидролитического распада глютина существенным образом зависит от продолжительности нагрева. В табл. Х-2 приведены данные, характеризующие изменения свойств желатинового студня в результате гидролиза глютина под влиянием нагрева (3%-ный раствор желатина нагревали при 100° С).

При тепловой обработке мясопродуктов изменения коллагена, вызываемые нагревом, в определенных границах играют положительную роль. Сваривание повышает усвояемость коллагена и уменьшает прочность соединительной ткани. Вследствие этого улучшается усвояемость мяса в целом. Последующее за спариванием образование глютина способствует этому в еще большей степени. Благодаря этим обстоятельствам мясо, как принято говорить, доводится до «кулинарной готовности». Глютин, переходя в водный раствор, вместе с другими растворимыми составными частями мяса образует питательный бульон. Но вместе с этим разрушение соединительной ткани, вызываемое превращениями коллагена, приводит, в конечном счете, к большему или меньшему разрушению структуры мяса в целом. Если степень ее разрушения слишком велика, мясо разволокняется вследствие нарушения связи между пучками мышечных волокон, объединяемых соединительнотканными прослойками. Работами Института питания Академии медицинских наук было установлено, что состояние кулинарной готовности говяжьего мяса достигается в тот момент, когда распадается 20—45% коллагена соединительной ткани (в зависимости от ее прочности).

Таблица 46

В клеежелатнновом производстве и при производстве студней сваривание коллагена и последующая за этим его гидротермическая дезагрегация являются главным технологическим процессом – процессом получения и выделения желатинирующих и клеящих веществ из коллагена. Масштаб и глубина этих превращений предопределяют выход, состав и свойства продукции.

Изменения экстрактивных веществ.Существенные изменения при нагреве претерпевают экстрактивные вещества мяса. Эти изменения играют решающую роль в формировании специфических аромата и вкуса вареного мяса. Тщательно отмытое от растворимых в воде веществ мясо после варки обладает очень слабым запахом, а водная вытяжка из него после нагрева имеет вкус и запах вареного мяса. После диализа, которым удаляются из нее экстрактивные вещества, она почти утрачивает запах, присущий вареному мясу.

Изменения, ведущие к возникновению запаха и вкуса вареного мяса, еще не полностью изучены, так как в формировании запаха и вкуса мяса участвуют самые различные, вещества. Известно, однако, что важную роль в этом играет глютаминовая кислота. Глютаминовая кислота и ее натриевая соль даже в незначительном количестве (порядка 0,03%, т. е. в 10 раз меньших, чем соль и сахар) придают продукту вкус, близкий к вкусу мяса. Вкус и аромат мяса усиливаются по мере накопления в нем продуктов распада инозиновой кислоты.

Глютамин (амид глютаминовой кислоты), содержащийся в мышечной ткани в лабильной связи с каким-то компонентом, при нагревании в слабокислой среде (рН 6 и меньше) отщепляет аммиак, превращаясь в глютаминовую кислоту. При варке мяса именно за счет распада амидов несколько увеличивается количество солевого аммиака. При этом количество глютамина в бульоне уменьшается, а количество глютаминовой кислоты увеличивается в 2 раза и более. Это может указывать на связь между распадом глютамина и появ­лением вкуса вареного мяса. При варке парного мяса образования аммиака не отмечено. Возможно, что это в какой-то степени связано с отсутствием ясно выраженного вкуса в вареном парном мясе.

При нагревании усиливается распад инозиновой кислоты: при 95⁰ С через 1 ч распадается около 80% кислоты с образованием главным образом гипоксантина. С этим явлением также связывают изменение вкуса мяса при нагреве. Около 1/3 креатина, обладающего горьковатым вкусом, превращается в креатинин.

В результате распада каких-то соединений, содержащих лабильно связанную серу, в вареном мясе возрастает содержание сероводорода в зависимости от вида и состояния мяса, а также от условии варки. Так, при варке говядины при 100°С в течение 6 ч обнаружено 6-8 мг% сероводорода. В вареной говядине его обнаруживается меньше, чем в свинине, а в свинине меньше, чем в телятине, в мороженом мясе больше, чем в охлажденном.

Образование сероводорода при умеренных температурах связывают с распадом глютатиона (трипептида глицина, глютаминовой кислоты и цистина), так как параллельно уменьшается количество серы глютатиона. Одновременно образуется глютаминовая кислота. Добавление таких окислителен, как нитрат и нитрит, уменьшает скорость накопления сероводорода.

В вареном мясе обнаруживаются и другие сульфиды, по преимуществу меркаптаны. Возможно, что источником их образования являются серусодержащие аминокислоты, в частности цистин и ци-стеин. Найдены метилмеркаптан, метилсульфнд, метилдисульфид, ме-тионал и др. Они обладают низким порогом чувствительности и несомненно влияют на оттенок аромата вареного мяса.

В последнее время все большее значение в формировании аромата пищевых продуктов придают реакции взаимодействия аминосоединений с сахарами, известной под названием реакции меланоидинообразования. В частном случае это сложная окислительно-восстановительная реакция между аминокислотами и моносахаридами (рибозой, глюкозой), содержащимися в мясе. Наибольшей склонностью к такому взаимодействию обладают пентозы (например, рибоза), а из числа аминокислот гликокол, лейцин, аланин.

Схематически реакцию меланоидинообразования можно представить в следующем виде:

(CH₃)₂CHCHNH₂COOH+OHC(CHOH)₃CH₂OH®

Лейцин Рибоза

®(СH₃)₂CHCH₂CHO+NH₃+CO₂+(оксиметилфурфурол)

Изовалерьяновый альдегид

В ходе таких реакций образуются различные карбонильные соединения (преимущественно альдегиды), но во всех случаях обнаруживаются диацетил и метилглиоксаль. Участие в этой реакции серусодержащих аминокислот приводит к накоплению в продукте сульфидов. Фурфурол и оксиметилфурфурол, взаимодействуя с белками и продуктами их распада, образуют темно-коричневые меланоидины. Продукт приобретает коричневатую окраску.

Реакция меланоидинообразования при обычных условиях протекает медленно и ее последствия (изменение запаха, вкуса, цвета) обнаруживаются лишь после длительного хранения продукта (например, мяса, обезвоженного методом сублимации или консервированного ионизирующими излучениями). Нагрев резко ускоряет эту реакцию. В наиболее наглядной форме ее последствия проявляются при жаренье мяса.

Характер участия аминокислот в меланоидиновой реакции и интенсивность протекания этой реакции зависят от рН среды. При рН 5 она малозаметна, при рН 6 участвуют в основном диаминокислоты, при рН 6,5 вступают в реакцию и некоторые моноаминокислоты и лишь при рН 7 участвуют все. Какое-то влияние на особенности протекания меланоидиновой реакции оказывают глицериды: в их присутствии меняется оттенок аромата.

В вареном мясе обнаружены муравьиный альдегид, ацетон, ацетальдегид, масляный и изомасляный альдегид, диацетил, ацетоин, метилглиоксаль, изовалерьяновый альдегид, диэтилкетон, многие другие альдегиды, вплоть до содержащих десять углеродных атомов. Большинство из них участвует в формировании «букета» вареного мяса. Однако вещества с высоким порогом чувствительности (ацетон, ацетоин), по-видимому, не оказывают заметного влияния.

Представление об участии меланоидиновой реакции в формировании запаха позволяет проследить связь между степенью созревания мяса и улучшением его аромата: с развитием автолиза мышечной ткани в составе мяса -увеличиваются число и количество свободных аминокислот, а также содержание глюкозы, рибозы и других моносахаридов. Рибоза накапливается в результате распада мононуклеотидов (адениловой кислоты и продуктов распада нуклеиновых кислот), глюкоза — вследствие амилолиза гликогена.

На ход реакции меланоидинообразования влияют метаболиты жизнедеятельности микрофлоры, если она развивается в толще продукта (например, при посоле). Развитие микрофлоры сопровождается накоплением продуктов распада белков, содержащих аминогруппу. Наряду с продуцированием микробами собственных летучих продуктов жизнедеятельности это явление; влияет на специфичность аромата и вкуса соленых мясопродуктов соответственно биологиче­ским особенностям микроорганизмов.

В составе летучих веществ вареного мяса найдены низкомолекулярные жирные кислоты, в том числе обладающие невысоким порогом чувствительности (например масляная, изовалерьяновая кислоты). Возможно, что причиной их образования является гидролиз липидов мышечного волокна, содержащих радикалы низкомолекулярных кислот. В бульоне из обезжиренной говядины обнаружены муравьиная, уксусная, пропионовая, масляная, изомасляная кислоты. В соленых мясопродуктах не исключена вероятность образования летучих кислот в результате окисления альдегидов нитратом и ни­тритом.

Изменения жиров.Нагрев тканей вызывает разрушение сложных внутриклеточных коллоидных систем, в составе которых наряду с другими компонентами протоплазмы содержится жир. Жир при этом сначала плавится, а затем коалесцирует, образуя в клетке гомогенную фазу в виде капли. Если жировые клетки были разрушены до тепловой обработки или разрушаются в, процессе нагрева, расплавленный жир оттекает, сливаясь в единую объемую фазу. В тех случаях, когда нагрев происходит в водной среде, часть жира в небольшом количестве образует с водой эмульсию.

При достаточно длительном нагреве в условиях контакта с водой (в том числе с внутриклеточной) жир претерпевает существенные химические изменения. При умеренном нагреве они невелики, но все же легко обнаруживаются. Так говяжий жир, нагреваемый с водой при 100° С в течение 1 ч в присутствии небольшого количества хлористого натрия, до нагрева характеризовался следующими показателями: кислотное число 1,04, йодное - 34,0, ацетильное - 7,2. После нагрева характеристики имели следующие значения соответственно 1,26; 32,2 и 21,0.

Увеличение кислотного числа свидетельствует о гидролитическом распаде жира, уменьшение йодного числа — о насыщении непредельных связей радикалов жирных кислот, увеличение ацетильного числа – о присоединении гидроксильных групп к жирнокислотным радикалам. На фоне уменьшения йодного числа увеличение ацетильного числа можно принять как свидетельство присоединения гидроксильных групп по месту двойных связей путем взаимодействия триглицеридов с водой. Если гидролиз жира в небольших масштабах не ведет к снижению пищевой ценности, то присоединение гидроксильных групп к кислотным радикалам — прямое свидетельство некоторого снижения пищевой ценности какой-то части жира.

Изменения гематиновых пигментов.Большинство мясопродуктов, подвергаемых тепловой обработка, во избежание изменения окраски в процессе предшествующего по­сола обрабатывают нитратом или нитритом. Содержащиеся в таких мясопродуктах нитрозопигменты (NOMb и NOHb) обеспечивают более устойчивую окраску. Нагрев нитрозопигментов приводит к денатурации белковой части – глобина и к отщеплению простетической группы, содержащей NO. Образующийся при этом нитрозогемохромоген обусловливает сравнительно устойчивую окраску вареных мя­сопродуктов, обработанных нитритом. Нитрозогемохромоген при контакте с кислородом воздуха способен окисляться с образованием других окисленных пигментов - нитрозопарагематинов коричневого, серого, зеленого цветов.

По некоторым данным, денатурация миоглобина (гемоглобина) ускоряет образование нитрозомиоглобина или нитрозогемохромогена, если процесс присоединения нитрозогруппы к миоглобину до тепловой обработки еще не завершен полностью.

Изменения витаминов.Тепловая обработка продуктов животного происхождения приводит к уменьшению содержания некоторых витаминов в результате их химических изменений, а также потерь во внешнюю среду. В зависимости от способа и условий тепловой обработки мясо теряет 30-60% тиамина, 15-30% пантотеновой кислоты и рибофлавина, 10-35% никотиновой кислоты, 30-60% пиридоксина, часть аскорбиновой кислоты.

Потери витаминов при варке колбасных изделий происходят в основном вследствие их выхода во внешнюю среду, причем они несколько меньше, если варят продукты в воде. Так, при варке паром потери тиамина и рибофлавина составляют 26%, при варке в воде соответственно 10 и 14%.

Потери витаминов при варке яиц значительно меньше, поскольку содержимое яйца хорошо защищено скорлупой. Так, содержание тиамина при парке яиц не изменяется. 20-минутный нагрев яйца а кипящей воде не вызывает значительных изменений содержания витамина D. Витамин А менее стоек – после 10 мин нагрева яйца в кипящей воде разрушаются около 37% витамина А.

Изменения структуры тканей.Мышечные волокна при умеренном нагреве сохраняют свою целостность, но уплотняются и диаметр их уменьшается вследствие денатурации белковых веществ волокна. Ядра мышечных волокон разрушаются. Сарколемма выглядит набухшей, стекловидной. Соединительнотканные прослойки после 50° С утолщаются, при 78° С выглядят набухшими, а при 85° С в прослойках и межклеточном пространстве появляется зернистая масса.

В начале нагрева коллагеновые волокна становятся прозрачны­ми, уменьшается их извитость и увеличивается толщина. При температуре около 65° С коллагеновые пучки сокращаются, теряют волокнистые очертания, становятся менее плотными, более стекловидными. При дальнейшей варке коллагеновые пучки расщепляются. Появляются участки, на которых коллаген разрушен и которые заполнены глютином. Соединительная ткань разрушается, приобретает зернистое строение. Степень разрушения зависит от свойств соединительной ткани, температуры и продолжительности варки. Чем крупнее соединительнотканные образования, тем более устойчивы они к нагреванию. Эластические волокна практически не изменяются.

Клейстеризация крахмала.В состав фарша некоторых колбасных изделий вводят картофельный или пшеничный крахмал. Нагрев крахмала в присутствии воды вызывает его клейстеризацию, которая выражается в разрушении внутренней структуры крахмальных зерен, растворений и частичном выходе во внешнюю среду амилозы и сильном набухании амилопектина. Первая стадия клейстеризации для различных крахмалов наступает при 50-65° С. Вода проникает в крахмальные зерна, растворяет часть амилозы и вызывает набухание амилопектина. Зерна сильно увеличиваются, но сохраняют свою форму. При более высоких температурах разрушается структура крахмальных зерен, исчезает их слоистое строение. Размеры зерен увеличиваются в десятки раз. Часть полисахаридов переходит в воду, образуется Клейстер, склеивающий частицы фарша.

Ввиду неоднородности крахмальных зерен клейстеризация происходит постепенно в температурном интервале. Для картофельного крахмала интервал находится в границах 62-68° С, для пшеничного 53-57° С. Поваренная соль повышает температуру клейстеризации.

Изменения свойств и состава продукта.Изменения свойств продуктов животного происхождения, вызы­ваемые нагревом, обусловлены в основном изменением свойств их составных частей; изменения состава, помимо этого, также и потерями составных частей в окружающую среду. При этом характер потерь в окружающую среду существенным образом зависит от способа и техники нагрева и от наличия или отсутствия защитной оболочки на поверхности продукта.

Наиболее характерные изменения свойств продукта вызываются денатурацией растворимых белков, свариванием и гидротермической дезагрегацией коллагена. Они выражаются в изменении прочностных характеристик нагреваемых продуктов, их гидрофильности и геометрических размеров и формы.

Денатурация и последующая коагуляция растворимых белковых веществ приводит к некоторому снижению гидрофильности и увеличению прочностных свойств мясопродуктов. По этой причине образцы мяса, содержащие незначительное количество соединительной ткани, после нагревания до температуры выше 70⁰ С обладают большим сопротивлением на разрез в направлении поперек волокон, чем сырое мясо.

Но сваривание и гидротермическая дезагрегация коллагена снижают прочностные свойства животных тканей, подвергаемых нагреву. Благодаря этому образцы мяса, содержащие много соединительной ткани, после нагревания становятся менее жесткими. Их сопротивление резанию поперек волокон уменьшается. Но так как мышечные волокна и пучки между собой связаны соединительными прослойками, сопротивление резанию вдоль волокон для любых мускулов после нагрева уменьшается и тем больше, чем больше длительность нагрева.

Следовательно, жесткость мяса, подвергавшегося нагреву, зависит от содержания в нем соединительной ткани. Наряду с этим большую роль играют также и особенности строения соединительной тка­ни и содержание в ней эластических волокон, поскольку эластин при нагреве практически не изменяется вплоть до температур порядка 120° С. В связи с этим даже у одного и того же мускула жесткость тканей после нагрева различна.

Таблица 47

Между уменьшением жесткости мяса и степенью гидротермической дезагрегации коллагена существует определенная зависимость (табл. 48).

Таблица 48

При тепловой обработке животных тканей распад коллагена в заметной степени начинается примерно при 70° С и ускоряется с повышением температуры. Однако степень распада в интервале температур 70-100° С в большей мере зависит от продолжительности нагрева, чем от температуры.

Уменьшение прочностных характеристик животных тканей в направлении вдоль волокон, обусловливаемое распадом коллагена, определяет степень кулинарной готовности продукта. Однако чрезмерный распад приводит к такому ослаблению связей между мышечными пучками и волокнами, при котором ткани начинают распадаться на отдельные пучки, Отсюда следует, что достижению кулинарной готовности продукта должна отвечать определенная степень распада коллагена, достаточная для размягчения тканей, но не более той, при которой начинается заметное разволокнение тканей.

Так как прочностные свойства животных тканей под действием нагрева изменяются под влиянием двух противоположно направленных факторов - свертывания белков и распада коллагена, кулинарная готовность, различных мускулов определяется их суммарным действием и тесно связана с соотношением в их составе мышечной и соединительной тканей.

Для таких образцов мяса, в которых мало соединительной ткани, либо содержится легко разваривающаяся соединительная ткань, жесткость мяса в направлении поперек волокна, с увеличением про­должительности нагрева возрастает: Очевидно, длительность нагрева продуктов, изготовляемых из такого мяса (например, карбонад), не должно быть более той, которая необходима для денатурации растворимых белков. Следовательно, кулинарная готовность в данном случае будет определяться денатурацией растворимых белков. Практически для этого достаточно прогреть продукт на всю глубину примерно до 70° С.

Для образцов мяса, содержащих в составе относительно большое количество соединительной ткани, состояние кулинарной готовности определяется степенью распада коллагена. В зависимости от содержания и прочности соединительной ткани она лежит в пределах 20-45%.

Так как свойства соединительной ткани зависят не только от анатомической характеристики образцов мяса, но и от природных особенностей животных, продолжительность тепловой обработки до состояния кулинарной готовности также зависит от этих факторов. Коллаген соединительной ткани птиц и свиней разваривается значительно легче коллагена соединительной ткани крупного и мелкого рогатого скота. Соединительная ткань мяса молодых животных раз­варивается быстро, соединительная ткань мяса старых животных - очень медленно и неполностью. Особенно медленно и плохо разва­ривается соединительная ткань в таких продуктах, как рубец.

Скорость и степень распада коллагена при тепловой обработке резко возрастает с увеличением степени измельчения соединительной ткани. При измельчении, достаточном для нарушения морфологической структуры соединительной ткани, распад коллагена в поясничном и полусухожильном мускуле при их нагреве происходит почти с одинаковой скоростью. Поэтому для достижения состояния кулинарной готовности колбасных изделий, изготовляемых из измельченного мяса, достаточно прогрева на всю глубину примерно до 70° С, когда денатурируется более 96% растворимых белков.

Прочностные свойства подвергаемых нагреву животных тканей зависят от влажностного состояния денатурированных белков, которое в свою очередь находится в зависимости от ряда факторов. К числу наиболее важных относятся степень развития коагуляционных явлений, возникающих после денатурации, глубина развития автолитических процессов в тканях к моменту нагрева, величина рН среды, в которой производится тепловая обработка.

Степень развития после денатурационных коагуляционных процессов возрастает с повышением температуры и с увеличением продолжительности тепловой обработки. Так как развитие коагуляционных явлений сопровождается уменьшением водосвязывающей способности белковых веществ, о влиянии температуры и продолжительности нагрева па ход этих явлений можно судить по величине потерь воды, вызываемых нагревом.

Степень обезвоживания продукта влияет на его жесткость и выход. От степени развития коагуляционных процессов зависит перевариваемость белковых веществ, содержащихся в продукте. Отсюда следует, что и температура, и продолжительность тепловой обработки мясопродуктов должны быть лишь минимально необходимыми соответственно особенностям состава и свойств нагреваемого про­дукта.

Количество влаги, отдаваемой при тепловой обработке, мини­мально при нагреве парного мяса. Оно резко (более чем на 30%) увеличивается к моменту полного развития процесса посмертного окоченения, после чего постепенно уменьшается по мере созревания мяса. По даже спустя 10 суток и более, оно выше, чем при тепловой обработке парного мяса. Соответственно этому мясо, сваренное в состоянии посмертного окоченения, очень жесткое, но тем нежнее и сочнее, чем больше степень его созревания.

При производстве мяса и мясопродуктов это обстоятельство необходимо учитывать сообразно характеру технологической обработки сырья. Для выработки вареных колбасных изделий, когда решающее значение имеет водосвязывающая способность мяса, предпочтительно использовать парное мясо. Для производства мясных фабрикатов типа карбонада и буженины, а также для мясных консервов желательно употреблять мясо Наибольшей степени зрелости. При производстве соленых мясных фабрикатов решающую роль играет продолжительность посола, в. ходе которого развитие автолитических процессов не прекращается.

Водосвязывающую способность мясопродуктов, подвергаемых тепловой обработке, можно увеличить, сдвигая рН в ту или другую сторону от изоэлектрической точки белков животных тканей. Этою "можно достигнуть, добавляя к измельченному мясу некоторые соли щелочных металлов (например, фосфатов), если из мяса изготов­ляют вареные колбасные изделия или солености. Можно также обра­батывать мясо органическими кислотами, например уксусной или молочной (последняя предпочтительнее, так как она содержится в мясе и запах ее не ощутим). Но количество кислоты должно быть достаточным для того, чтобы была достигнута величина рН, меньшая той, которая отвечает изоэлектрическому состоянию белков мяса (т. е. меньше 5,5). Кислоты жирного ряда, кроме того, задерживают развитие коагуляционных явлений. Кислотную обработку применяют при размягчении жесткого мяса ферментными препаратами, содержащими органические кислоты.

Поваренная соль в относительно небольших количествах (порядка 10% к сухому остатку) увеличивает водосвязывающуго способность мяса, в больших количествах - уменьшает. В связи с этим варено-соленые мясные фабрикаты нежного посола больше содержат влаги и менее жестки, чем фабрикаты более крепкого посола. Так, влажность ветчины мокрого посола составляет 61—68%, влажность ветчины смешанного посола – 58-65%.

Влияние на микрофлору.Большинство микроорганизмов в вегетативной форме при нагре­ве до 60-70° С погибает в течение 5-10 мин. Однако некоторые выдерживают более жесткий нагрев. Найдены термоустойчивые микроорганизмы, способные развиваться При температуре до 60°С, а также термофильные, не развивающиеся при 20 С, плохо развивающиеся при 37⁰С и имеющие оптимум развития при 53-55° С. Выделены виды с оптимумом развития при 60-64° С и способные развиваться вплоть до 83° С. Поэтому нагрев мясопродуктов до температуры в пределах 90—100° С не вызывает полного уничтожения даже вегетативной микрофлоры. В результате нагрева мясопродуктов до температуры 68-70⁰ С уничтожается до 99% и более начального количества микроорганизмов. Среди; остающихся около 90% составляют споровые формы; анаэробы обнаруживаются редко и в небольших количествах. При нагреве в первую очередь погибают ми­крококки и грамположительные неспороносные палочки. Абсолютное количество остающихся жизнедеятельных микробов в очень сильной степени зависит от начальной микробиальной загрязненности продукта.

Нагрев при высоких температурах.Основные изменения, вызываемые нагревом при температуре выше 100° С в закрытых емкостях имеют гидролитический характер. Отличие по сравнению с менее жестким нагревом заключается в том, что значительно возрастает скорость гидролитических процессов, малозаметных при более низких температурах (например, гидролиз растворимых белков), и возникают такие гидролитические процессы, которые не обнаруживаются при более низких температурах (например, дезаминирование и декарбоксилирование некоторых аминокислот).

Нагрев при температуре выше 100° С в контакте с атмосферой сопровождается обезвоживанием продукта и взаимодействием поверхностной его части с кислородом воздуха. Нагрев такого рода приближается к сухому в той части продукта, которая обезвоживается в достаточной степени (обычно это наружный слой), и в топ мере, в какой она обезвоживается.

Основные изменения обезвоженной части продукта имеют пирогенетический и окислительный характер и специфичны для такого рода нагрева.

Гидролиз высокомолекулярных азотистых веществ.Нагрев при температуре выше 100° С приводит к существенно­му гидролизу растворимых белковых веществ до пептидов. Наряду с этим часть полипептидов (по-видимому,, также и часть белков) гидролизуется до низкомолекулярных азотистых соединений (вплоть до аминокислот). С заметной скоростью гидролиз белков начинается при температуре около 95° С. Степень гидролиза белков и полипептидов тем больше, чем выше температура и больше продолжительность нагрева. Если при 110° С через 40 мни гидролизуется менее 3%, то при 125°С за это же время распадается более 7%, а через 100 мин более 10% общего количества белков. С повышением температуры и увеличением продолжительности нагрева скорость распада полипептидов возрастает более интенсивно, чем скорость распада белковых веществ до полипептидов.

Наряду с усилением гидролитического распада мышечных белков повышение температуры и увеличение продолжительности нагрева вызывает усиление гидротермического распада коллагена и гидролиза глютина. Влияние температуры и про­должительности нагрева на скорость гидролитического распада кол­лагена различно и зависит от особенностей структуры коллагена и соединительной ткани (табл. 49)

Таблица 49.

Переходя в раствор, продукты гидротермического распада коллагена наряду с другими растворимыми веществами образуют питательный бульон. Однако чрезмерный распад коллагена, как уже было сказано, приводит к разволокнению тканей, а чрезмерно глубокий гидролиз глютина — к образованию низкомолекулярных соединений вследствие чего уменьшается способность бульона к студиеобразованию. Нагрев различных мускулов крупного рогатого скота при 120° С вызывает ухудшение структуры мяса через следующие про­межутки времени (в мин): для поясничного мускула 30, спинного 40, полуперепончатого 50, полусухожильного 60, грудного 70.

Длительный нагрев при температуре выше 100° С сопровожда­ется некоторым ухудшением перевариваемости белков мяса: белки сырого мяса перевариваются лучше белков мяса стерилизованного.

Отлично от других животных белков ведет себя при нагреве кератин. Влажный нагрев при температуре порядка 65° С не вызывает изменений кератина. Кипячение с водой приводит к незначительным изменениям, сопровождающимся выделением сероводорода. При температуре выше 100° С эти изменения усиливаются, а при температуре около 150° С кератин полностью разрушается, образуя темную гомогенную массу, состоящую из кератоз и других веществ, при этом выделяется сероводород. Продукты гидролитического рас­пада кератина доступны действию ферментов.

При сухом нагреве кератина до 150° С выделяются вещества с неприятным запахом. При 200° С кератин размягчается, пластифицируется, становится способным деформироваться (растягиваться, расплющиваться) под действием соответствующих усилий. При 250° С он начинает плавиться с выделением аммиака,, сероводорода и других сернистых соединении. Нагрев до 300° С приводит к обугливанию кератина. Способность кератина пластифицироваться при нагреве делает его хорошим сырьем для изготовления различных изделий с применением штамповки.

Изменения азотистых экстрактивных веществ.Изменения веществ, являющихся промежуточными продуктами превращений составных частей мяса, обусловлены двумя противоположно направленными процессами: накоплением в результате распада высокомолекулярных соединений и уменьшением в результате их собственного распада под влиянием нагрева. Если скорость их образования больше скорости распада, количество этих веществ увеличивается, в противоположном случае оно уменьшается. Иногда содержание промежуточных продуктов распада высокомолекулярных веществ изменяется очень мало, несмотря на резкое различие в условиях нагрева.

Следовательно, о влиянии нагрева на пищевую ценность мяса по изменению таких веществ судить нельзя.

Из аминокислот наименее устойчив к нагреву цистин, а также дикарбоновые аминокислоты. Глицин не разрушается при 125°С в течение 4 ч, а тирозин — в течение 1 ч. При достаточно большой продолжительности нагрева в заметных количествах разрушаются многие аминокислоты и при более низкой температуре. Так, при 110°С уменьшается содержание в бульоне цистина; гистидина и ар­гинина – через 80 мин; аспарагиновой кислоты – через 100 мин; треонина и фенилаланина – через 140 мин. При 130°С большинство аминокислот дезаминируется и при менее продолжительном нагреве.

Таким образом, нагрев мяса в течение чрезмерно большого времени может приводить к снижению его пищевой ценности в результате потерь аминокислот, в том числе и незаменимых. При этом чем выше температура, тем меньше допустимый промежуток времени нагрева. Это имеет важное значение для оценки влияния режима стерилизации на качество мясных консервов.

В ряде работ по исследованию влияния нагрева на состав животных тканей установлено уменьшение содержания общего азота, и тем больше, чем выше температура и больше продолжительность нагрева. Из-за недостаточности исследований в этой области нельзя сказать, чем это обусловлено – разрушением азотистых соединений или образованием веществ, азот которых не определяется методом Кьельдаля. Тем не менее уменьшение содержания общего азота является очевидным признаком таких изменений состава мяса, которые свидетельствуют о снижении его пищевой ценности. Сравнение динамики изменения количества белковых веществ, вызываемого нагревом, с динамикой изменения общего азота показывает, что они в общих чертах сходны. Поэтому уменьшение содержания общего азота можно рекомендовать в качестве критерия для оценки влияния жесткого нагрева на качество мяса.

Представление о поведении азотистых экстрактивных веществ при нагреве дает динамика накопления конечных продуктов их распада: аммиака, сероводорода, углекислоты. Скорость их образования резко возрастает с повышением температуры (табл. 50, для измельченного мяса, время 30 мин).

Таблица 50

При температуре, близкой к 100° С, источниками образования аммиака являются преимущественно амидные группы глютамина. Возможно выделение аммиака мочевиной. Сероводород образуется в результате распада глютатиона. Выделение углекислоты связано преимущественно с изменениями бикарбонатной буферной системы и отчасти с изменениями углеводной системы мяса. При более высо­ких температурах аммиак и углекислота образуются также ив ре­зультате дезаминирования и декарбоксилирования аминокислот (в основном свободных, и частично находящихся в составе белков и полипептидов), а накопление сероводорода — в результате разрушения серусодержащих аминокислот. Очевидно, нагреваемый продукт по качеству тем выше, чем меньше содержит аммиака, сероводорода, углекислоты. Но так как начальное их содержание в мясе может быть различным, их абсолютное количество после нагрева нельзя использовать для суждения о качественных изменениях продукта.

Изменения жиров.При температуре выше 100°С в условиях влажного нагрева ускоряются процессы, которые, хотя и с меньшей скоростью, возникают при более низких температурах, а именно: гидролиз триглицеридов и насыщение двойных связен радикалов жирных кислот гидроксильными группами. Особенно заметным становится ускорение гидролиза (табл. 51)

Таблица 51

В условиях сухого нагрева, например при обжаривании, главными являются окислительные изменения жиров и процессы полимеризации. В табл. 52 приведены некоторые характеристики свойств говяжьего жира, многократно использованного для жаренья.

Таблица 52

Увеличение числа омыления свидетельствует о накоплении низ­комолекулярных кислот, рост ацетильного числа – об образовании оксикислот.

В процессе нагрева возрастает перекисное число жира и значительно увеличивается содержание в нем акролеина. Цвет жира темнеет, а запах ухудшается, главным образом в результате перехода в него окрашенных пахучих продуктов пирогенетического распада органических веществ.

При длительном использовании жира для жаренья уменьшается его усвояемость в результате накопления в нем продуктов окисления и полимеризации.

Окислению, полимеризации и циклизации подвергается в первую очередь линоленовая, а также линолевая кислоты. При этом возможно образование шестичленных непредельных циклических соединений, окисленных полимеров и других веществ, вредных для организма. Эти процессы становятся заметными при высоких температурах нагрева. Поэтому при жаренье не рекомендуется поднимать температуру жира выше 170° С.

Изменения прочих органических веществ.Нагрев до температуры выше 100°С вызывает изменения углеводной системы мышечной ткани. Так, при нагревании мяса при 113° С в течение I ч было обнаружено уменьшение количества гликогена примерно на 25% при параллельном увеличении количества глюкозы. При этом содержание молочной кислоты не изменялось. Это дает основание полагать, что нагрев вызывает гидролиз гликогена и полисахаридов. Одновременно отмечалось уменьшение содержания пировиноградной кислоты, возможно, с образованием углекислоты.

В процессе нагрева мяса увеличивается количество неорганических соединений фосфора при параллельном уменьшении органических соединений фосфора и уменьшении количеств гексозомонофосфата и адениловой кислоты. Отсюда следует, что нагрев в условиях стерилизации, кроме распада гексозомонофосфата и адениловой кислоты, вызывает также распад фосфорсодержащих нерастворимых соединений (белков, липидов).

Образующаяся в результате распада адениловой кислоты инозиновая кислота в свою очередь также распадается, образуя гипоксантин. Этот процесс связан с изменением органолептических свойств мяса.

Нагрев при температуре выше 100° С вызывает в той пли иной степени разрушение многих витаминов, содержащихся в мясе. Степень разрушения зависит от природы витамина, температуры и продолжительности нагрева.

Из водорастворимых витаминов наименее устойчивы тиамин и аскорбиновая кислота, из жирорастворимых – витамин D. Витамин А в отсутствие кислорода мало изменяется при нагреве вплоть до 130° С. Витамины Е и К наиболее устойчивы к нагреву.

Сухой нагрев в контакте с воздухом, например при жаренье мясопродуктов, сопровождается еще более интенсивным разрушением витаминов, в особенности тех, которые легко окисляются (витамины А, Е, С).

Влияние на микрофлору.Вопрос о влиянии нагрева выше 100° С на микрофлору в технологии мясопродуктов занимает особое место, так как он применяется для консервирования мясопродуктов, а в некоторых случаях и для их обезвреживания от спороносной патогенной микрофлоры. В обоих случаях нагрев, необходимый для достижения соответствующего эффекта, в практике принято называть стерилизацией. Однако в нервом случае считают достаточным нагрев, в результате которого достигается лишь инактивация спор, т. е. подавление их способности развиваться в консервированном продукте (промышленная стерилизация). Во втором случае необходим такой нагрев, который обеспечивает безусловное уничтожение наиболее устойчивых спор микроорганизмов (полная стерилизация).

Влажный нагрев до достаточно высоких температур может обеспечить полное уничтожение наиболее устойчивых спор (например, спор сенной палочки, которые погибают при температуре около 130° С). Как показали опыты, нагрев при 134° С в течение 5 мин уничтожает все споры, содержащиеся в продукте. Следовательно, при необходимости полной стерилизации мясопродуктов с целью их обезвреживания в случае наличия спорогенных болезнетворных бактерий (в том числе сибиреязвенной палочки, возбудителей эмфизематозного карбункула, столбняка и других опасных заболеваний) нужен нагрев до температуры выше 135° С.

Однако применение столь высоких температур для консервирования пищевых мясопродуктов сопряжено с такими изменениями их состава, которые приводят к заметному снижению пищевой ценности. Поэтому максимально допустимая температура нагрева может оказаться