Третинна структура

Відомості про чергування амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюзі (первинна структура) та наявність у білковій молекулі спіраль, шаруватих і невпорядкованих її фрагментів (вторинна структура) ще не дають повного уявлення ні про обсяг, ні про форму, ні тим більше про взаємне розташування ділянок поліпептидного ланцюга по відношенню один до одного. Ці особливості будови білка з'ясовують при вивченні його третинної структури, під якою розуміють - загальне розташування в просторі складових молекул однієї або кількох поліпептидних ланцюгів, з'єднаних ковалентними зв'язками. Тобто третинна конфігурація - реальна тривимірна конфігурація, яку приймає в просторі закручена спіраль, яка в свою чергу згорнута спіраллю. У такої структури в просторі є виступи й западини з повернутиминазовніфункціональнимигрупами. Повне уявлення про третинної структурі дають координати всіх атомів білка. Це величезні масиви інформації, що зберігаються в спеціальних банках даних на машинозчитуваних носіях.Отримані на комп'ютерах координати атомів дають повну інформацію про геометрію поліпептидного ланцюга, що дозволяє виявити спіральну структуру, b-складки або нерегулярні фрагменти.

Третинна структура формується в результаті нековалентних взаємодій (електростатичні, іонні, сили Ван-дер-Ваальса і ін) бічних радикалів, що обрамляють a-спіралі і b-складки, і неперіодичних фрагментів поліпептидного ланцюга. Серед зв'язків,щоутримуютьтретиннуструктуру,слідвідзначити: а)дисульфіднихмісток(-S-S-)міждвомазалишкамицистеїну; б) складноефірнімісток(міжкарбоксильноюгрупоютагідроксильноюгрупою)в)сольовиймісток(міжкарбоксильноюгрупоютааміногрупою);г)водневізв'язкиміжгрупами-СО-і-NH-;
Третинну структуру пояснюється специфічність білкової молекули, її біологічна активність.
Перші просторові моделі молекул білка - міоглобіну і гемоглобіну - збудували наприкінці 50-х рр.. XX ст. англійські біохіміки Джон Ко-втечу Кендрю і Макс Фердинанд Перуц.

Четвертинаструктура
У більшості білків просторова організація закінчується третинну структуру, але для деяких білків з молекулярною масою більше 50-100 тисяч, побудованих з декілька поліпептидних ланцюгів характерна четвертинна.
Сутність такої структури в об'єднанні кілька полімерних ланцюгів були в єдиний комплекс. Такий комплекс також розглядається як білок, що складається з декількох субодиниць. Білки, що складаються з декількох субодиниць, широко поширені в природі (гемоглобін)

Наступні дослідження дали змогу на основі цих припущень сформулювати загальні положення про сили, що стабілізують білкові молекули.Згідно з даними положеннями структура білків є результатом дії таких сил: пептидних зв’язків між CO–NH–групами амінокислот; дисульфідних зв’язків, які утворюються між залишками амінокислоти цистеїну; водневих зв’язків між киснем карбонільної і воднем імінної груп пептидних угруповань; гідрофобної взаємодії.

Міоглобі́н — кисень-зв'язуючий білок скелетних м'язів та м'язів серця хребетних тварин.

Подібно гемоглобіну, міоглобін високотоксичний при його знаходженні у вільному стані в плазмі крові: крупні молекули міоглобіну можуть закупорювати канальці нирок і приводити до їх некрозу; конкуруючи з гемоглобіном еритроцитів за пов'язання з киснем в легенях і не виконуючи функцію віддання кисню тканинам, вільний міоглобін погіршує кисневе постачання тканин і приводить до розвитку тканинної гіпоксії.

Гемоглобин (від ін-грец. αἷμα - кров і лат. globus - куля) - складний залізовмісний білок тварин, що володіють кровообігом, здатний оборотно зв'язуватися з киснем, забезпечуючи його перенесення в тканини\

Виконання білками певних специфічних функцій залежить від просторової конфігурації їх молекул, крім того, клітці енергетично невигідно тримати білки в розгорнутій формі, у вигляді ланцюжка, тому поліпептидні ланцюга піддаються укладанню, набуваючи певну тривимірну структуру, або конформацію.

Ферменти - функцiональнi одиницi клiтинного метаболiзму. Апофермент, кофактор, холофермент. Тривiальнi назви та систематична класифiкацiя ферментів (приклади ферментів відповідно до класифікації. Специфiчнiсть дii ферментiв

Ферме́нти або ензи́ми — органічні каталізатори білкової або РНК природи, які утворюються в живих організмах, здатних прискорювати перебіг хімічних реакцій в організмі. Ферменти каталізують більшість хімічних реакцій, які відбуваються в живих організмах. Вони можуть мати від одного до кількох поліпептидних ланцюгів — субодиниць. Кожен із ферментів має один або більше активних центрів, які визначають специфічність хімічної реакції, що каталізується даним ферментом. Крім активного центру деякі ферменти мають алостеричний центр, який регулює роботу активного центру. Ферментативна реакція також може регулюватися іншими молекулами, як білкової природи, так й іншими — активаторами та інгібіторами.Біохімічні реакції відбуваються за участю ферментів за нормального тиску, температури, у слабокислому, нейтральному чи слаболужному середовищі.

Ферменти РНК-природи називаються рибозимами і вважаються первісною формою ферментів, які були замінені білковими ферментами в процесі еволюції.