Студопедия

КАТЕГОРИИ:

АвтомобилиАстрономияБиологияГеографияДом и садДругие языкиДругоеИнформатикаИсторияКультураЛитератураЛогикаМатематикаМедицинаМеталлургияМеханикаОбразованиеОхрана трудаПедагогикаПолитикаПравоПсихологияРелигияРиторикаСоциологияСпортСтроительствоТехнологияТуризмФизикаФилософияФинансыХимияЧерчениеЭкологияЭкономикаЭлектроника



Пептидная связь в молекуле белка

Читайте также:
  1. I Взаимосвязь счетов платежного баланса
  2. IX.1.5.2. Ковалентная связь
  3. Артерии, морфофункциональная характеристика. Классификация, развитие, строение, функции. Взаимосвязь структуры артерий и гемодинамических условий. Возрастные изменения.
  4. Аудиторской деятельности. Связь международных стандартов
  5. Бесконечно большие функции и их связь с бесконечно малыми функциями.
  6. Биосинтез белка в клетке.
  7. Биосфера, ноосфера; определение, состав, взаимосвязь.
  8. Бухгалтерская система документации. Нормативно-правовое регулирование и связь с другими системами документов, образующихся в деятельности организаций.
  9. Бытие как центральная категория онтологии. Формы бытия и их взаимосвязь.
  10. Важная взаимосвязь между голодом и вкусом

 
 

Универсальным типом связи в белковой молекуле является пептидная связь. Образование пептидной связи можно представить как отщепление воды от α-карбоксильной группы первой аминокислоты и α-амино группы второй:

Однако, расстояние между атомами «С» и «N» пептидной связи может изменяться от 0,132 нм до 0,127 нм, что характерно для непредельной связи:

 
 

Резонансная стабилизация пептидной связи придает ей характер частично двойной связи и этим можно объяснить жесткость связи между атомами углерода и азота пептидной связи. Свободное вращение атомов кислорода и водорода вокруг пептидной связи невозможно и все четыре атома пептидной группы лежат в одной плоскости (копланарны). Кроме того, атомы кислорода и водорода пептидной группы занимают транс-положение.

Вокруг остальных связей полипептидного остова возможно свободное вращение.

Такая полужесткость строения полипептидной цепи имеет важное значение для формирования более высокого уровня структурной организации белковой молекулы (вторичной, третичной и четвертичной структур).

Номенклатура полипептидной цепи белковой молекулы:

 

 
 

аланилфенилаланилвалин

Трипептид включает три аминокислотных остатка.

В зависимости от количества аминокислотных остатков в полипептидной цепи различают:

несложные пептиды (ди-, три-, тетра- и пентапептиды);

олигопептиды (включают 11-30 аминокислотных остатков);

полипептиды (включают от 30 до 50 аминокислотных остатков)

белки – это полипептиды с молекулярной массой от 5000 до 1 млн Дальтон, содержащие более 50 аминокислотных остатков, длина их полипептидной цепи может достигать сотен и тысяч остатков аминокислот (Дальтон, D, Да – единица массы, равная массе атома водорода (1,0000) по шкале атомных масс).

Универсальной пробой на обнаружение белков в растворе служит биуретовая реакция: в щелочной среде ионы меди образуют комплексное соединение с атомами пептидных групп, окрашенное в сине-фиолетовый или розово-фиолетовый цвет. Эта реакция лежит в основе количественного определения белков в биологических жидкостях (в молоке, крови) и тканях растительного и животного происхождения, так как интенсивность окрашивания прямо пропорциональна количеству белка (количеству пептидных связей).




Дата добавления: 2015-02-09; просмотров: 21; Нарушение авторских прав


<== предыдущая лекция | следующая лекция ==>
Структура аминокислот | Биологически активные пептиды
lektsii.com - Лекции.Ком - 2014-2019 год. (0.009 сек.) Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав
Главная страница Случайная страница Контакты