Структуры глобулярного белка

Типы связей, участвующие в формировании третичной структуры белка (рис. 6).

1. Слабые связи:

– гидрофобная связь (ван-дер-ваальсова) – образуется между гидрофобными (неполярными) радикалами аминокислот;

– водородные связи – образуются между полярными незаряженными радикалами аминокислот;

– ионные или электростатические связи – образуются между полярными заряженными радикалами аминокислот.

2. Сильные связи (ковалентные):

– дисульфидная связь – образуется между двумя молекулами цистеина

– псевдопептидная (ложнопептидная) связь – образуется между карбоксильной группой радикала одной аминокислоты и аминогруппой радикала другой аминокислоты;

– сложно-эфирная связь – образуется между гидроксильной группой серина или треонина и карбоксильной группой радикалов глутаминовой и аспарагиновой кислот.

В последнее десятилетие ученые открыли, что в клетке имеются специализированные белки и белки-ферменты, которые регулируют процесс сворачивания новосинтезированных полипептидных цепей в правильную нативную третичную структуру. К ним относятся:

– фермент пептдил-пролил-цис/транс-изомераза – приводит к образованию цис-конформации пептидной связи, образованной атомом азота пролина, что вызывает поворот полипептидной цепи на 180^о (на данном участке полипептидной цепи регулярность α-спирали нарушена);

– фермент протеиндисульфидизомераза – катализирует расщепление неправильно образованных дисульфидных связей и формирует новые S-S-связи, характерные для нативного белка.

– шапероны и шаперонины – это каталитически неактивные белки (открыл Л.Эллис) – «семейство белков», помогают правильной нековалентной сборке трехмерной белковой конформации и препятствуют формированию функционально неактивных белковых структур. Синтез шаперонов резко усиливается при стрессовом температурном воздействии, поэтому их называют «белки теплового шока». Шапероны удерживают новосинтезированную полипептидную цепь на рибосомах в развернутом состоянии, а шаперонины обеспечивают условия для образования единственно правильной третичной структуры белка.

Рис. 6. Связи, участвующие в формировании третичной структуры белка