Студопедия

КАТЕГОРИИ:

АвтомобилиАстрономияБиологияГеографияДом и садДругие языкиДругоеИнформатикаИсторияКультураЛитератураЛогикаМатематикаМедицинаМеталлургияМеханикаОбразованиеОхрана трудаПедагогикаПолитикаПравоПсихологияРелигияРиторикаСоциологияСпортСтроительствоТехнологияТуризмФизикаФилософияФинансыХимияЧерчениеЭкологияЭкономикаЭлектроника



Структуры глобулярного белка




Читайте также:
  1. II. ЕДИНСТВЕННО ПРАВИЛЬНЫЙ ТИП ОРГАНИЗАЦИОННОЙ СТРУКТУРЫ
  2. II.1. Участие минеральных веществ в формировании третичной и четвертичной структуры биополимеров
  3. Абстрактные структуры данных
  4. Адаптивные структуры
  5. Адаптивные структуры управления
  6. Алгоритм определения предпочтительной организационной структуры управления диверсифицированной фирмой
  7. Алгоритмы линейной структуры
  8. Анализ видовой структуры основных средств
  9. Анализ динамики и структуры баланса
  10. Анализ динамики и структуры депозитов ОАО «РСК Банк», тыс.сом

Типы связей, участвующие в формировании третичной структуры белка (рис. 6).

1. Слабые связи:

гидрофобная связь (ван-дер-ваальсова) – образуется между гидрофобными (неполярными) радикалами аминокислот;

водородные связи – образуются между полярными незаряженными радикалами аминокислот;

ионные или электростатические связи – образуются между полярными заряженными радикалами аминокислот.

2. Сильные связи (ковалентные):

дисульфидная связь – образуется между двумя молекулами цистеина

псевдопептидная (ложнопептидная) связь – образуется между карбоксильной группой радикала одной аминокислоты и аминогруппой радикала другой аминокислоты;

сложно-эфирная связь – образуется между гидроксильной группой серина или треонина и карбоксильной группой радикалов глутаминовой и аспарагиновой кислот.

В последнее десятилетие ученые открыли, что в клетке имеются специализированные белки и белки-ферменты, которые регулируют процесс сворачивания новосинтезированных полипептидных цепей в правильную нативную третичную структуру. К ним относятся:

– фермент пептдил-пролил-цис/транс-изомераза – приводит к образованию цис-конформации пептидной связи, образованной атомом азота пролина, что вызывает поворот полипептидной цепи на 180о (на данном участке полипептидной цепи регулярность α-спирали нарушена);

– фермент протеиндисульфидизомераза – катализирует расщепление неправильно образованных дисульфидных связей и формирует новые S-S-связи, характерные для нативного белка.

– шапероны и шаперонины – это каталитически неактивные белки (открыл Л.Эллис) – «семейство белков», помогают правильной нековалентной сборке трехмерной белковой конформации и препятствуют формированию функционально неактивных белковых структур. Синтез шаперонов резко усиливается при стрессовом температурном воздействии, поэтому их называют «белки теплового шока». Шапероны удерживают новосинтезированную полипептидную цепь на рибосомах в развернутом состоянии, а шаперонины обеспечивают условия для образования единственно правильной третичной структуры белка.


Рис. 6. Связи, участвующие в формировании третичной структуры белка



Дата добавления: 2015-02-09; просмотров: 16; Нарушение авторских прав







lektsii.com - Лекции.Ком - 2014-2021 год. (0.023 сек.) Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав
Главная страница Случайная страница Контакты