Волокна и распределение важнейших веществ между

Рис. 11.6. Соединительная ткань:

1 — коллагеновые волокна; 2 — эластиновые волокна; 3 — клетки

лия, связки, оболочки мускулов и внутренних органов, входит в состав кожи. Рыхлая соединительная ткань в отличие от плотной содержит больше клеточных элементов. Она главным образом связывает другие ткани и мускулы между собой, а также кожу с поверхностной фасцией. На основе этой ткани развивается жи­ровая ткань. В эластической ткани преобладают эластиновые во­локна. Эта ткань входит в выйную затылочно-шейную связку, желтую фасцию живота и стенки крупных кровеносных сосудов.

Коллагеновые волокна в большинстве случаев являются пре­обладающим структурным элементом соединительной ткани. Они собраны в пучки различной толщины, ветвящиеся на мел­кие волоконца, которые, соединяясь между собой в крупные пучки, образуют единую сложную сетчатую структуру — «вязь». Коллагеновые волокна отличаются большой прочностью: их временное сопротивление разрыву достигает 200...640 МПа.

Основу структуры коллагеновых волокон составляют элемен­тарные волоконца, образованные протофибриллами диаметром около 0,05 мкм, которые составляют фибриллы с поперечником 0,3...0,5 мкм. Из фибрилл образованы первичные волокна (попе­речник около 10 мкм), а затем сложные волокна — пучки, по­крытые тончайшей оболочкой. В пучках фибриллы связаны аморфным веществом, растворяющимся в щелочах и разрушающимся под действием протеолитических ферментов. Коллаге­новые волокна содержат около 37 % сухого остатка, в составе которого до 35 % органических веществ, преимущественно кол­лагена.

В отличие от коллагеновых волокон эластиновые обладают микроскопически однородной структурой. Однако под действи­ем эластазы они распадаются на фибриллы. Их толщина различ­на: некоторые едва видны под микроскопом, другие по размеру приближаются к коллагеновым волокнам средней величины. Прочность эластиновых волокон меньше прочности коллагено­вых: их сопротивление на разрыв 100...200 МПа. В составе эла­стиновых волокон около 42 % сухого остатка, из которого 0,2 % приходятся на долю минеральных веществ. В составе органиче­ских веществ около 32 % эластина и немного коллагена.

Высокая прочность коллагеновых и упругость эластиновых волокон обусловливают прочностные свойства соединительной ткани в целом, которые значительно превосходят такие же свой­ства мышечной ткани. Если сопротивление резанию различных мускулов колеблется в пределах 0,013...0,086 МПа, то для соеди­нительной ткани оно составляет 0,27...0,40 МПа.

Химический состав соединительной ткани раз­личен и зависит главным образом от соотношения в ней количе­ства коллагеновых и эластиновых волокон. В некоторых видах соединительной ткани (рыхлая соединительная ткань, сухожи­лия) преобладает коллаген, и в таких тканях несколько больше воды. Другие виды соединительной ткани содержат больше эла­стина и беднее водой. Так, в состав сухожилий входит до 32 % коллагена и лишь 0,7 % эластина, а в состав выйной связки — до 32 % эластина и лишь 1,6 % коллагена.

Свойства, пищевая ценность и промышленное значение со­единительной ткани определяются свойствами коллагена и эла­стина и их количественным соотношением.

Коллаген неоднороден. Его элементарные частицы — кол­лагеновые протофибриллы — представляют собой систему кол-ластроминовых нитей и проколлагеновой обкладки. В проколла-геновой обкладке упорядоченно расположен углеводный компо­нент коллагена — мукополисахарид (гиалуроновая кислота), обусловливающий поперечную исчерченность фибрилл. Даже в очищенном препарате коллагена обнаруживается до 0,65 % угле­водов. Таким образом, в коллагеновых волокнах содержится, по меньшей мере, два белка и углеводный компонент, которые, будучи связанными между собой, определяют своеобразие свойств коллагеновых волокон: их прочность, эластичность, устойчи­вость к растворителям, нагреванию в воде и действию протеоли-тических ферментов. Эти свойства зависят от того, какая доля мукополисахарида прочно или лабильно связана с белковой час­тью. Чем больше углеводного компонента связано прочно, тем отчетливее выражены эти свойства.

Мукополисахариды входят также в состав межуточного веще­ства, цементирующего коллагеновые фибриллы в коллагеновые волокна. Мукополисахариды растворимы в щелочах. В дальней­шем под словом «коллаген» подразумевается комплекс, образо­ванный колластромином и проколлагеном.

В зависимости от анатомического происхождения соедини­тельной ткани различают коллаген волокнистый (сухожилия и кожа), гиалиновый (кость), хондриновый (хрящи). Аминокис­лотный состав коллагенов разного происхождения несколько различается, но во всех случаях в коллагене очень мало метиони-на и отсутствует триптофан.

Нативный коллаген нерастворим в воде, но набухает в ней. Он медленно переваривается пепсином и почти не переваривает­ся трипсином и панкреатическим соком, но расщепляется кол-лагеназой на цепочки параллельно оси волокна. При нагреве коллагена до '60...70 °С и тщательной механической деструкции переваривающее действие пепсина усиливается. Таким образом, коллаген, хотя и сравнительно медленно, все же может усваи­ваться организмом, который выделят его больше, чем получает с пищей. В умеренных количествах коллаген сберегает в пище полноценные белки и выполняет роль пищевых волокон. На рис. 11.7 приведена схема строения участка коллагеновой части­цы, в которой полипептидные цепочки взаимно связаны водо­родными и солевыми связями (мостиками).

При нагревании препаратов коллагена с водой до 58...65 °С коллагеновые волокна резко (примерно на 1/3) сокращаются. При этом, по-видимому, разрушаются только связи, удержива­ющие полипептидные цепочки в направлении продольной оси структуры коллагена. Происходят неупорядоченное изгибание и скручивание полипептидных цепей, а также разрыв части пре­имущественно водородных связей в молекуле коллагена. Это яв­ление называется свариванием коллагена. Сваренный коллаген более доступен действию пепсина. Его прочность резко снижа­ется: например, сопротивление резанию соединительной ткани

Рис. 11.7. Схема расположения водородных и пептидных связей между полипептидными цепями в структуре коллагена:

а — две смежные полипептидные цепи, связанные водородными связями; б — две смежные полипептидные цепи, изображенные под углом 90° к плоскости: в верхней части — мостик, образованный солевой связью

с большим содержанием коллагена падает до 0,067 МПа, т. е. в 6 раз.

При дальнейшем осторожном нагреве коллагена полностью разрываются водородные и солевые связи, удерживающие поли­пептидные цепочки в структуре коллагена, без заметного нару­шения связей внутри цепей. Этот процесс, протекающий с уча­стием воды, известен под названием пептизации коллагена. Продукт пептизации, состоящий из нескольких связанных друг с другом полипептидных цепочек, называется глютином.

Практически одновременно с образованием глютина проис­ходит гидролитический распад части полипептидных цепочек на более мелкие звенья, в совокупности образующие полидисперс­ный продукт гидролиза глютина — смесь желатоз (глютоз).

Тщательное механическое разрушение коллагена в воде при­водит к нарушению структуры коллагена по плоскостям распо­ложения водородных и солевых связей. Происходит разволокне-ние коллагена на полипептидные цепочки и образуется продукт, сходный с желатином.

Эластин не содержит триптофана, и в нем очень мало метио-нина и гистидина. Он почти не переваривается пепсином, медленно — трипсином и сравнительно легко — эластазой. Он очень устойчив к действию химических реагентов, не изменяется в рас­творах кислот и щелочей, выдерживает длительный нагрев при 125 °С. Следовательно, эластин практически не имеет какой-либо пищевой ценности.

Жировая ткань

Жировая ткань представляет собой разновидность рыхлой со­единительной ткани, в клетках которой содержится значитель­ное количество нейтрального жира. В соединительной ткани они располагаются в одиночку или небольшими группами, в жиро­вой — скапливаются в большие массы. Размеры жировых клеток достигают 120 мкм. Они обладают обычными для клеток струк­турными элементами, но их центральная часть заполнена жиро­вой каплей, а протоплазма и ядро оттеснены к периферии (рис. 11.8). Жировые капли представляют собой сложную дис­персионную систему, образованную жиром и обводненной фа­зой. Наряду с жирами в составе жировой ткани содержатся раз­личные липоиды (преимущественно фосфатиды). Но количество их не превышает долей процента.

В соответствии с распределением соединительной ткани в мясе различают внутримышечную, межмышечную и поверх­ностную жировую ткань. В мясе упитанных животных (крупного рогатого скота и свиней) жировая ткань как бы прослаивает мы­шечную, образуя на разрезе так называемую мраморность.

Пищевая ценность жировой ткани определяется свойствами содержащихся в ней жиров и в известной степени пищевой цен­ностью липоидов.

Природные жиры скота и птицы представляют собой слож­ные смеси, главными компонентами которых являются глицери-ды, т. е. сложные эфиры глицерина и жирных кислот, преимущественно триглицериды типа

Здесь R_b R₂, R3 — радикалы жирных, главным образом выс­ших кислот, свойства и расположение в структуре молекулы которых решающим образом влияют на специфические осо­бенности различных жиров и их пищевую ценность. Содержа­ние в жирах ди- и моноглицеридов незначительно и непостоянно.

Биологическая ценность жиров обусловлена, во-первых, тем, что они служат носителями больших запасов энергии. Калорий­ность жиров превышает калорийность белков и углеводов и до­стигает 39 кДж на 1 г жира. В этом отношении животные жиры независимо от содержания в их составе радикалов насыщенных и ненасыщенных кислот мало отличаются друг от друга.

Во-вторых, жиры необходимы для всасывания в кишечнике жирорастворимых витаминов, поэтому при недостаточном их количестве в пище наблюдаются авитаминозы. Животные жиры и сами являются носителями небольших количеств некоторых жирорастворимых витаминов (A, D и Е).

И наконец, биологическая ценность жиров зависит от содер­жания в них радикалов высоконенасыщенных жирных кислот с двумя и более двойными связями, разделенными метиленовым звеном с числом углеродных атомов 18 и более. Эти кислоты не синтезируются организмом в необходимых количествах. К ним относятся линоленовая (две двойные связи), линолевая (три двойные связи) и арахидоновая (четыре двойные связи).

11.5. Содержание радикалов ненасыщенных жирных кислот в животных жирах (%)

Жиры, содержащие большее количество радикалов нена­сыщенных кислот, в большей степени способствуют усвоению организмом белкового азота. Характеристика биологической ценности отдельных видов животных жиров, входящих в состав мяса, приведена в табл. 11.5.

Фосфатиды внутримышечной жировой ткани содержат зна­чительно больше радикалов высоконепредельных жирных кис­лот, чем триглицериды.

В процессе усвоения пищи около 20...25 % жира гидролизу-ется под действием панкреатического сока. Остальной жир вса­сывается стенками кишечника в нейтральном состоянии. Рас­щепление жира и его всасывание требуют эмульгирования его в водной среде до достижения частицами размера менее 0,5 мкм с отрицательным зарядом, поэтому усвояемость жиров зависит от их способности образовывать эмульсии в водной среде, что, в свою очередь, связано с их температурой плавления. Жиры с

температурой плавления ниже температуры тела хорошо усваи­ваются, так как, попадая в организм, они целиком переходят в жидкое состояние и легко эмульгируются.

При большом содержании жира в пище он тормозит отделе­ние желудочного сока и препятствует перевариванию белков до перехода в кишечник. И в этом случае большое значение имеет способность жира эмульгироваться. Таким образом, количество и свойства жира, содержащегося в пище, влияют на усвояемость белковых веществ. Вместе с тем жир, возбуждая панкреатиче­скую железу, обеспечивает выделение панкреатического сока, необходимого для переваривания не только самого жира, но и б.елковых веществ.

Кости

Костная ткань отличается сильноразвитым межклеточным (основным) веществом, состоящим из органической, неоргани­ческой частей и воды. В основном веществе расположены кост­ные клетки и проходят кровеносные сосуды. В кости различают наружный слой, состоящий из так называемого плотного веще­ства, и внутренний, менее плотный, состоящий из губчатого ве­щества (рис. 11.9).

В костях сложного профиля и кулачках трубчатой кости плот­ный слой незначителен. В плоских костях он намного толще и иногда превосходит губчатый слой. Трубка трубчатой кости поч­ти целиком состоит из плотного вещества. Плотное и губчатое вещества построены из окостеневших пластинок, образованных небольшими пучками коллагеновых фибрилл. В губчатом веще­стве пластины расположены менее упорядоченно и образуют многочисленные мельчайшие поры, в которых находится крас-

Рис. 11.9. Разрез трубчатой кости:

1 — диафиз (трубка); 2 — эпифиз (кулачок);

3 — полость трубки; 4 — плотное вещество;

5 — губчатое вещество

ный костный мозг. Снаружи кость покрыта соединительно­тканной оболочкой — надкостницей, а поверхность кулачков — хрящевым слоем.

Главный органический компонент основного вещества кос­ти — коллаген (оссеин), составляющий 24...34 % массы сухой обезжиренной кости. Основное вещество содержит от 30 до 65 % минеральных составных частей. Около 70 % минеральных ве­ществ приходится на фосфорнокислый кальций и около 10 % — на углекислый кальций.

В соответствии с особенностями строения и состава различ­ных костей, характером использования и особенностями техно­логической обработки их подразделяют на три группы: трубча­тые кости (бедренная, берцовая, плечевая, предплечье, пястная, плюсневая); паспортная кость (плоские кости) и рядовая кость (кости сложного профиля и кулачки трубчатой кости).

Средняя часть трубчатой кости — трубка, или диафиз (см. рис. 11.9), состоящая в основном из плотного вещества, заполне­на костным мозгом (около 17...22 % массы трубки без кулачков). Сама костная ткань трубки богата коллагеном, но содержит мало жира. Жир в этой части кости находится преимущественно в со­ставе костного мозга, содержащего 84...95 % липидов, 1,2...2,4 — белка, 4... 12 % воды. В липидной фракции около 99,5 % жира, 0,19 — фосфатидов, 0,31 % холестерина. Соотношение количеств основных жирных кислот в жирах и фосфатидах желтого костно­го мозга примерно следующее: пальмитиновая — 7,8 %, стеари­новая — 14,2, олеиновая —78 %.

Кулачки, или эпифизы, образованы в основном губчатой тканью и лишь на поверхности состоят из плотной ткани. Мель­чайшие полоски губчатой ткани заполнены красным мозгом (жировыми клетками, содержащими около 92 % липидов, в со­ставе которых около 99,5 % жира, 0,21 — фосфатидов, 0,28 % хо­лестерина). Соотношение количеств основных жирных кислот в составе красного костного мозга примерно следующее: пальми­тиновой — 16,4 %, стеариновой — 35,2, олеиновой — 48,4 %.

Паспортная кость состоит главным образом из плотной тка­ни. Внутри имеется небольшой слой губчатой ткани. Плотная ткань богата коллагеном (около 93 % к общему количеству бел­ков) и поэтому служит хорошим сырьем для производства же­латина. К паспортной кости относятся плоские кости скелета: кости черепа, челюсти, кости таза, лопатки, опиленные ребра, а также отходы трубчатой кости.

11.6. Химический состав мясных пищевых костей (%)

Строение рядовой кости аналогично строению эпифизов; это кости сложной конфигурации: позвонки, запястья, предплюс­ны, путовой сустав и пальцы, носовые раковины черепа.

Содержание жира в костях неодинаково, иногда оно доволь­но велико (табл. 11.6).

Состав кости заметно зависит от упитанности скота: с повы­шением упитанности содержание жира и минеральных веществ несколько увеличивается и уменьшается содержание воды. В по­звонках это же наблюдается в направлении от головы к задней части туши. В головке ребер больше жира и воды и меньше мине­ральных веществ, чем в их теле. Трубчатые кости задних конеч­ностей содержат несколько больше жира и коллагена, чем труб­чатые кости передних конечностей.

Содержание коллагена в кости зависит от вида скота, его пола, возраста и упитанности. Большое значение имеет анатомическое происхождение кости. Плотное вещество кости богаче коллагеном, чем ее губчатая кость, поэтому в костях, где плотная ткань преобла­дает, коллагена больше, а других белковых веществ меньше.

Пищевое и промышленное значение костной ткани вытекает из ее свойств и химического состава. Диафиз трубчатой кости — отличное сырье для поделок. Остальная кость для этих целей не­пригодна. В составе кости от 10 до 25 % жира, большая часть ко­торого может быть выделена вываркой в воде или другим спосо­бом. Коллаген кости также может быть извлечен горячей водой в виде глютина.

ВЛИЯНИЕ СПОСОБОВ И РЕЖИМОВ ТЕПЛОВОЙ ОБРАБОТКИ МЯСА И МЯСОПРОДУКТОВ НА ИЗМЕНЕНИЕ ИХ ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИХ ПОКАЗАТЕЛЕЙ И БИОЛОГИЧЕСКОЙ ЦЕННОСТИ

Изменение белков мяса в процессе нагрева

Белковая молекула при нагреве подвергается сложным физи­ко-химическим изменениям, прежде всего денатурации и коагу­ляции, глубина которых зависит от температуры, продолжитель­ности тепловой обработки и некоторых других факторов. При изучении всех классов белков необходимо установить уровни ор­ганизации их макромолекулярной структуры. По терминологии Линдерштрема-Ланга и Бернала эти уровни принято именовать первичной, вторичной, третичной и четвертичной структурами белка. Под первичной структурой понимают вид, число и после­довательность соединения аминокислотных остатков в полипеп­тидной цепи белка, под вторичной — взаимосвязь и характер спирализации полипептидных цепей, под третичной — законо­мерное свертывание цепей, обладающих вторичной структурой в макромолекуле, под четвертичной — агрегацию макромолекул.

Любое изменение, рассматриваемое как взаимодействие бел­ков друг с другом, предполагает предварительное разрушение этих связей, которыми они удерживаются в системе, и замену их другими. Образование новых случайных структур в сложных бел­ковых системах представляется как следствие замены лабильных связей между белковыми частицами более стабильными связя­ми. Если воздействие тех или иных факторов приводит к разру­шению третичной или четвертичной стриктуры, то ослабляется защитное действие гидратационных слоев вблизи полярных группировок и образование новых более прочных структур ста­новится неизбежным. Уменьшение гидрофильной и увеличение гидрофобной способности и, следовательно, снижение защит­ного (стабилизирующего) действия гидратационных слоев вбли­зи полярных группировок происходят в результате внутримоле­кулярной перестройки белковой молекулы при денатурации. В этих условиях происходит агрегирование белковых частиц за счет межмолекулярных сил и коагуляция белка.

В свете подобных представлений рассмотрим вопрос о сущ­ности и механизме денатурации белков. Денатурация, по мне­нию Жоли, — это любая модификация вторичной, третичной или четвертичной структуры белковой молекулы, за исключени­ем разрыва ковалентных связей.

Влияние температуры и способа нагрева на скорость и температуру денатурации белков

Скорость тепловой денатурации зависит от температуры, влажности, способа нагрева и других факторов.

Денатурация тормозится при добавлении определенных ве­ществ, таких, как нирофосфат, многоатомные спирты, сахара и F-актин, хотя механизмы торможения различны. Скорость дена­турации АТФазы увеличивается при расщеплении мышечного протеина в результате уменьшения размера, плотности и сим­метрии молекул. Скорость денатурации белков зависит и от не­которых других факторов. Например, денатурация фибриногена мочевиной ускоряется при увеличении концентрации мочевины и при понижении рН ниже 7, однако в интервале рН 7,0...8,6 скорость реакции почти постоянна.

Присутствие тяжелой воды стабилизирует нативную структу­ру ферментов, обусловленную наличием водородных связей, уменьшая скорость инактивации.

В настоящее время установлено, что белки, входящие в состав мяса, денатурируют по мере достижения определенной для каж­дого белка температуры. Наиболее чувствителен к нагреву мио­зин. Температура денатурации, °С: миозина — 45...50, актина — 50, актомиозина — 42...48, миоальбуминов — 45...47, глобули­на— 50, миогена — 50...60, коллагена— 58...62, миопротеидов — около 100. В интервале температур 45...50 °С денатурирует ос­новная часть структурных белков мышц. Саркоплазматические белки (миоген и миоглобин) денатурируют при более высоких температурах (55...65 °С). Наиболее устойчивы к денатурации миопротеиды (бблыпая часть ферментов), а также гемоглобин, сывороточный альбумин, коллаген.

Установлено, что денатурация происходит ступенчато, т. е. при достижении белком определенной температуры он приобре­тает соответствующую структуру с определенными свойствами. Согласно данным М. А. Калейджиева, денатурация сывороточ­ного альбумина кролика осуществляется через три ступени. Зе-гель показал, что денатурация кристаллического альбумина про­ходит через 4 ступени: первая ступень наступает при температуре 60 "С, вторая — 61 ...65, третья лежит между 65 и 80, четвертая — при температуре выше 85 "С.

Изменение заряженных групп и рН белков в процессе тепловой обработки мяса

В процессе тепловой денатурации и последующей коагуля­ции происходят структурные изменения белков, разрыв прежних и образование новых связей при участии водородных связей, сульфгидрильных, дисульфидных, кислых и основных групп белков и гидрофобных взаимодействий.

Р. Гамм показал, что нагрев мяса в воде от 20 до 70 "С вызыва­ет ступенчатое уменьшение числа карбоксильных групп в белках миофибрилл при существенно не изменяющемся количестве ос­новных групп. Достоверные изменения кислых групп начинают­ся при температуре 40 "С. В интервале 40...50 °С количество их снижается, при 50...55 °С оно остается неизменным. При темпе­ратуре выше 55 °С число кислых групп продолжает уменьшаться, а при температуре около 60 °С оно уменьшается очень значитель­но. Общее снижение числа кислых групп при нагревании до 70 °С составляет 85 %. При температуре от 70 до 120 "С наряду с дальнейшим сокращением числа кислых групп начинается уменьшение числа основных.

Изменение соотношения заряженных (кислых и основных) групп в результате денатурации и постденатурационных превраще­ний связано с изменением рН. В то же время установлен факт пря­мой корреляционной зависимости между значением рН сырья, водоудерживающей способностью и выходом готового продукта. Чем выше исходное значение рН сырья, тем лучше качество (соч­ность) готового продукта. Величина изменений рН зависит от тем­пературы и способа нагрева, исходного значения рН сырого мяса.

На величину смещения рН влияет также анатомическое про­исхождение мышц.

С повышением температуры нагрева изменяется водоудержи-вающая способность и сдвигается изоточка фибриллярных белков к более высоким значениям рН, увеличивается число основ­ных групп. При тепловой денатурации происходит также сдвиг изоточки к более высоким значениям рН, видимо, вследствие расщепления водородных связей и освобождения дополнитель­ных положительных зарядов.

Изменение растворимости мышечных

и дезагрегация соединительнотканных белков

в процессе нагрева мяса

Растворимость белков — один из показателей, характеризую­щих их денатурационные изменения. Известно, что нагрев со­провождается уменьшением растворимости белков. Разорвав­шиеся при денатурации внутримолекулярные связи взаимодей­ствуют межмолекулярно, в результате чего происходит агрегиро­вание частиц. Иными словами, денатурационные изменения макромолекул белка, изменяя поверхностный слой молекулы, ведут к нарушению соотношения гидрофильных и гидрофобных группировок в сторону повышения последних, что и приводит к уменьшению растворимости.

При традиционных методах нагрева выпадение саркоплазма-тических белков наблюдается при температуре около 40 "С, при­чем наиболее сильно — при рН 5,5. Основная масса этих белков коагулирует в интервале 55...65 °С.

Имеются сведения о наличии термостойких белков: напри­мер, аденилкиназа выдерживает температуру около 100 "С.

Изменение коллагена под воздействием тепла — сложный процесс, складывающийся из двух этапов: сваривания и гидро­лиза коллагена. Коллаген является гликопротеидом, в котором содержание ковалентно связанных углеводов варьирует в зави­симости от источника получения белка.

Растворимая часть коллагена — проколлаген и нераствори­мая — колластромин различаются температурами денатурации и характером денатурационных превращений. Денатурация про-коллагена протекает двухстадийно и заканчивается при темпера­туре 36,5 °С, образуя при этом гомогенную прозрачную массу, переходящую в раствор. Колластромин переходит в гомогенное состояние при более высокой температуре или при более дли­тельном тепловом воздействии.

В интервале температур 62...64°С при нагреве в воде происхо­дит мгновенное сморщивание коллагеновых волокон, которые, складываясь втрое по отношению к своей первоначальной длине, превращаются в резиноподобную массу. В процессе сморщи­вания трехспиральная структура пептидных цепей отдельных молекул коллагена приобретает форму клубка. Однако неструк­турированные пептидные цепи еще связаны ковалентными свя­зями и не могут перейти в раствор.

В результате влажного нагрева коллагенсодержащих тканей образуются полидисперсные продукты распада. При медленном нагреве преобладают высокомолекулярные соединения, при ин­тенсивном — соединения с меньшей молекулярной массой. При сваривании коллагена в раствор переходит около 60 % содержа­щихся в ткани мукоидов.

На дезагрегацию коллагена в процессе нагрева влияют и не­которые другие факторы. Смещение рН мяса от изоэлектриче-ской точки усиливает дезагрегацию, увеличение возраста живот­ных от одного до полутора лет снижает ее примерно в 2 раза.

Таким образом, степень дезагрегации коллагена и образова­ние продуктов распада зависят не только от температуры, до ко­торой нагревается продукт, состояния и состава мяса, но и от скорости, а следовательно, и способа нагрева.

Коагуляция белков и ее влияние на качественные изменения и структуру мясопродуктов

Процесс нагрева белков сопровождается развертыванием глобул и высвобождением свободных радикалов, в связи с чем возникает возможность образования межмолекулярных связей, агрегации частиц и их осаждения, что ведет к уменьшению рас­творимости белков.

Внутренняя перестройка белковой молекулы — собственно денатурация — проявляется в агрегировании полипептидных це­пей. Процесс агрегирования протекает в две стадии: укрупнение размеров частиц без выхода из раствора и последующая коагу­ляция. Агрегация денатурированных белковых молекул, или из­менение их четвертичной структуры, являющаяся следствием предшествующей перестройки вторичной и третичной структур, сопровождается сокращением лиофильных центров белковой молекулы и снижением водоудерживающей способности мяса. Агрегация и коагуляция белков определяют образование непре­рывного пространственного каркаса готового продукта.

Перестройка белковой молекулы при денатурации ухудшает гидрофильные и усиливает гидрофобные свойства ткани, следо­вательно, защитное (стабилизирующее) действие гидратационных слоев вблизи полярных группировок ослабляется. Внутри­молекулярные связи заменяются межмолекулярными, образует­ся нерастворимый сгусток, т. е. происходит коагуляция белков (из разбавленных растворов выпадают хлопья, из концентрированных — коагель).

Процесс денатурации белков сопровождается разрушением структуры воды, вследствие чего действующие между протофиб-риллами вторичные силы (силы Ван-дер-Ваальса) придают мо­лекуле миозина более компактную форму, при этом выделяется часть жидкости.

В результате денатурации и коагуляции мышечных белков прочностные свойства мяса возрастают, а сваривание коллагена и последующий его гидролиз, напротив, их ослабляют.

ИЗМЕНЕНИЕ ЖИРОВ ПРИ НАГРЕВЕ МЯСА

Тепловая обработка мяса и мясопродуктов вызывает разру­шение сложной внутриклеточной коллоидной системы, в соста­ве которой содержится жир. Он при этом плавится, а затем коа-лесцирует, образуя в клетке гомогенную фазу в виде капли. Если жировые клетки были разрушены до тепловой обработки или разрушаются в процессе нагрева, расплавленный жир оттекает, сливаясь в единую объемную фазу. В тех случаях, когда нагрев происходит в водной среде, небольшая часть жира образует с во­дой эмульсию.

При достаточно длительном нагреве с водой (в том числе с внутриклеточной) жир претерпевает существенные химические изменения, при умеренном — они невелики, но легко обнару­живаются. В табл. 11.7 показаны изменения некоторых характе­ристик говяжьего жира, который нагревали с водой при 100 "С втечение 1 ч в присутствии небольшого количества натрия хлорида.