D. Взаємодія ферментів між собою

1 Тюльдюков В.А., Кобозев Н.В., Парахин Н.В. Газоноведение и озеленение населеннных территорий. М.: КолосС, 2002. 264 с.

2 Лепкович И.П. Газоны. М.: СПб.: Диля, 2003. 240 с.

3 Лаптев А.А. Газоны. Киев: Наукова думка, 1983. 176 с.

4 Князева Т.П., Князева Д.В. Газоны. М.: Вече, 2004. 176 с.

5 Тюльдюков В.А., Кобозев И.В., Парахин Н.В. Газоноведение и озеленение населенных территорий: Учебник. М.: КолосС, 2000. 264 с.

6 Теодоронский B.C. Садово-парковое строительство: Лекции для студентов по специализации «Озеленение городов». М.: МЛТИ, 1973. 92 с.

7 Виноградова ТА. Определитель луговых злаковых трав Нечерноземной зоны. Л.: Колос. Ленингр. отд-ние, 1984. 112 с.

8 Хессайон Д.Г. Все о газонах /Пер. с англ. Романовой О.И./. М.: Кладезь-Букс, 2000. 128 с.

Розділ 2.

Ензими: структура, властивості, кінетика

1. Усі ферменти поділяються на прості і складні. Складні ферменти складаються з апофермента і кофермента. Що називають коферментом?

А. Небілковий компонент ферментів

В. Неактивну форму ферментів

С. Активний центр ферментів

D. Білкову частину молекули ферментів

Е. Алостеричний центр ферментів

2. За хімічною природою ферменти є білками. Але для ферментів характерна особлива функція, якою не володіють білки. Назвіть цю функцію?

А. Прискоренням хімічних реакцій

В. Зміщенням рівноваги хімічних реакцій

С. Сповільненням хімічних реакцій

D. Пониженням температурного оптимуму хімічних реакцій

Е. Нейтралізацією продуктів хімічних реакцій

3. Для ферментів характерно наявність функціонально активних ділянок, серед яких важливу роль відіграє активний центр. Яка роль активного центру?

А. Зв’язування і перетворення субстратів

В. Прикріплення ферментів до мембран

С. Регуляція активності ферментів

D. Взаємодія ферментів між собою

Е. Зв’язування алостеричних ефекторів

4. Для ферментів характерно наявність функціонально активних ділянок, серед яких важливу роль відіграє активний центр. Активний центр ферменту представляє собою:

А. Частину молекули ферменту, яка зв'язується з субстратом і забезпечує

подальше його перетворення

В. Частину молекули, яка легко відщеплюється від апоферменту

С. Місце приєднання алостеричного ефектора

D. Небілковий компонент

Е. Будь-яку частину поліпептидної структури ферменту

5. Множинні молекулярні форми одного і того ж фермента, що каталізують одну й ту саму реакцію, але різняться первинною структурою, фізико-хімічними властивостями називаються…

А. Ізоферменти

В. Апоферменти

С. Коферменти

D. Холоферменти

Е. Проферменти

6. Яке явище лежить в основі механізму дії ферментів?

А. Утворення фермент-субстратного комплексу

В. Зближення груп, що входять до активного центру ферментів

С. Зміна просторової конфігураці

D. Зниження електричного заряду ферменту

Е. Гідроліз ферменту

7. Константа Міхаеліса дорівнює концентрації субстрату, при якій швидкість реакції дорівнює:

А. Половині максимальної

В. Мінімальній

С. Максимальній

D. Половині мінімальної

Е. Третині максимальної

8. Пригнічення швидкості ферментативної реакції при надмірній концентрації субстрату пов’язане з:

А. Насиченням активного центру

В. Денатурацією ферменту

С. Насиченням алостеричних центрів

D. Блокуванням алостеричного центра

Е. Підвищенням температури середовища

9. Всі інгібітори пригнічують швидкість ферментативної реакції. Вони бувають конкурентні, неконкурентні та безконкурентні. Конкурентні інгібітори – це речовини, які:

А. Унаслідок структурної подібності конкурують зі субстратом за активний

центр

В. Прискорюють швидкість реакції

С. Не впливають на швидкість ферментативної реакції

D. Не мають структурної подібності зі субстратом ферментативної реакції

Е. Руйнують структуру молекули ферменту

10. Який механізм інгібування синтезу фолієвої кислоти сульфаніламідними препаратами?

А. Конкурентний

В. Незворотній

С. Денатурація ферментів

D. Неконкурентний

Е. Зв’язування з алостеричними центрами ферментів

11. Укажіть, який тип інгібування спостерігається при застосуванні інгібітора ацетилхолінестерази – прозерину:

А. Конкурентне

В. Незворотне

С. Неконкурентне

D. Безконкурентне

Е. Алостеричне

12. Конкурентні інгібітори – це речовини, які унаслідок структурної подібності конкурують зі субстратом за активний центр. Укажіть конкурентний інгібітор сукцинатдегідрогенази?

А. Малонат

В. Аланін

С. Сукцинат

D. Фумарат

Е. a-Кетоглутарат

13. Пептидази – це ферменти, які належать до класу гідролаз і каталізують розщеплення:

А. Поліпептидів

В. Нуклеїнових кислот

С. Полісахаридів

D. Ліпідів

Е. Олігосахаридів

14. Пептидази – це ферменти, які належать до класу гідролаз і каталізують розщеплення білків. До пептидаз належать наступні ферменти:

А. Трипсин

В. АТФаза

С. РНК-полімераза

D. Амілаза

Е. Уреаза

15. Трипсин – фермент підшлункової залози, який розщеплює білки. Він належить до класу ферментів:

А. Гідролаз

В. Ліаз

С. Трансфераз

D. Оксидоредуктаз

Е. Лігаз

16. Гідролази – це клас ферментів, які каталізують розщеплення субстратів за участю води. До класу гідролаз належить:

А. Пепсин

В. Рибонуклеаза

С. Амілаза

D. Ліпаза

Е. ДНК-полімераза

17. До складу НАД-залежних дегідрогеназ входить:

А. Вітамін РР

В. Вітамін В6

С. Вітамін В2

D. Вітамін С

Е. Вітамін В12

18. До піридинзалежних дегідрогеназ належать ферменти, у яких під час каталізу відбувається відновлення:

А. НАД⁺

В. Вітаміну В₁

С. ФАД

D. ФМН

Е. Вітаміну С

19. Катал – одиниця активності ферменту, яка виражає:

А. Кількість ферменту, що каталізує перетворення субстрату зі швидкістю 1 моль/с

В. Кількість ферменту, що каталізує перетворення субстрату зі швидкістю 1 мкмоля/с

С. Число одиниць ферментативної активності, що припадає на 1 мг білка

D. Кількість молекул субстрату, що перетворюється однією молекулою ферменту за 1 хв

Е. Кількість ферменту, що каталізує перетворення субстрату зі швидкістю 1 мкмоля/хв

20. В організмі людини виявлено дефіцит заліза. Це спричиняє зниження активності ферменту:

А. Церулоплазміну

В. Карбоангідрази

С. Карбоксипептидази

D. Глутатіонпероксидази

Е. Каталази

21. За гіповітамінозу В₆ відбувається порушення процесів трансамінування амінокислот. Який клас ферментів каталізує ці реакції?

А. Трансферази

В. Оксидоредуктази

С. Лігази

D. Ізомерази

Е. Ліази

22. Ацетилхолінестераза – фермент, що здійснює розщеплення ацетилхоліну. Інсектициди, пестициди та отрути з нервово-паралітичною дією на основі фторфосфатів, незворотньо інгібують ацетилхолінестеразу. Укажіть механізм інгібування:

А. Інгібітори зв'язуються зі залишком серину в активному центрі ферменту

В. Інгібітори зв'язуються зі залишком гістидину в алостеричному центрі

С. Інгібітори є структурними аналогами субстрату

D. Інгібітори утворюють комплекс з ацетилхоліном

Е. Інгібітори спричинюють денатурацію ферменту

23. Ферменти у клітині розташовані у органелах таким чином, що вони забезпечують виконання функцій певних органел. Укажіть, які ферменти розташовані у лізосомах?

А. Гідролітичні ферменти

В. Ферменти синтезу білка

С. Ферменти синтезу сечовини

D. Ферменти синтезу жирних кислот

Е. Ферменти синтезу глікогену

24. Для лікування певних інфекційних захворювань використовують сульфаніламідні препарати, які гальмують ріст бактерій. Який механізм їх дії?

А. Є структурними аналогами параамінобензойної кислоти, необхідної для синтезу фолієвої кислоти

В. Алостерично інгібують ферменти бактерій

С. Беруть участь в окисно – відновних процесах

D. Інгібують всмоктування фолієвої кислоти

Е. Незворотньо інгібують синтез фолієвої кислоти, необхідної для нормального функціонування бактерій

25. Фармпрепарати, що містять ртуть, миш’як та інші важкі метали інгібують ферменти, які мають сульфгідрильні групи. Яку амінокислоту використовують для реактивації цих ферментів?

А. Цистеїн

В. Ізолейцин

С. Гістидин

D. Аспарагінову кислоту

Е. Гліцин

26. Хворому в курсі лікування туберкульозу призначили ізоніазид – структурний аналог нікотинаміду і піридоксину. Який тип інгібування за механізмом дії викликає ізоніазид?

А. Конкурентне

В. Незворотне

С. Безконкурентне

D. Алостеричне

Е. Неконкурентне

27. Під час операції у хворого після введення препарату, який викликає розслаблення м'язів спостерігається тривала зупинка дихання (більше 5 хв). Недостатність якого з вказаних ферментів спостерігалась?

А. Ацетилхолінестераза

В. Глюкозо-6-фосфатдегідрогеназа

С. Моноамінооксидаза

D. Ацетилтрансфераза

Е. Каталаза

28. Під час обстеження хворого виявлено підвищення в крові активності лактатдегідрогенази (ЛДГ). Це є характерним для хвороб серця, печінки, нирок. Яке додаткове біохімічне дослідження треба зробити для диференціальної діагностики?

А. Визначення ізоферментів ЛДГ

В. Визначення рівня ацетонових тіл

С. Визначення глюкози крові

D. Визначення рівня холестерину

Е. Визначення активності амілази крові

29. У хворого зі скаргами на біль у ділянці серця за визначенням активності ферментів сироватки крові діагностовано інфаркт міокарда. Укажіть, активність яких ферментів використовували?

А. ЛДГ, креатинкінази, трансамінази

В. Амілази, ліпази, фосфатази