Актуальность темы

Необходимость изучения белковых соединений столь важна, поскольку наблюдается огромное разнообразие биологических функций протеинов. Наиболее важными из них являются каталитическая (белки − ферменты), структурная, регуляторная (гормоны белковой природы и производные аминокислот). Основные проявления жизни – обмен веществ, способность к росту и размножению, сокращение мышц, раздражимость – связаны с белками. Белок составляет 55−85% (в расчете на сухую массу содержимого) активно растущих клеток и является их главным строительным материалом. В клетках организма человека количество разных белков достигает несколько тысяч.

Белки – высокомолекулярные полимерные органические соединения, состоящие из аминокислот и обладающие амфотерными свойства. Белки делятся на простые и сложные.

Простые белки состоят из аминокислот, например инсулин – гормон поджелудочной железы, пепсин – фермент желудочного сока и т.д.

Сложные белкипомимо аминокислот, имеют в своем составе простетические группы (небелковые вещества), различные по химическому строению, нуклеиновые кислоты (РНК и ДНК), углеводы, липиды, пигменты, фосфорную кислоту, ионы металла.

Разнообразие и специфичность существующих белков в природе определяются аминокислотным составом и генетически точно заданной последовательностью аминокислот в полипептидной цепи. Мономерными единицами из которых построены белки, являются 20 α−аминокислот. Все они представляют собой производные карбоновых кислот, имеющих в α−положении аминогруппу. Аминокислоты способны к полимеризации, так как содержат две разные химические группы, которые при взаимодействии образуют ковалентную связь. Это карбоксильная группа (−СООН) и аминогруппа (−NH₂), а возникающая между ними связь носит название пептидной (амидной).

Различают четыре формы организации белковых молекул, называемых первичной, вторичной, третичной, четвертичной структурой белка.

Первичная структура белка определяется количеством (при полимеризации 50 аминокислот и более) и последовательностью аминокислотных остатков, образующих полипептидную цепь.

Вторичная структура белкавозникает за счет образования водородной связи между атомом водорода аминогруппы и атомом кислорода карбоксильной группы (−NН⁺ … −ОС−) основной цепи. В результате образуется гибкая полипептидная цепь со спиральной или складчатой структурой – α− и β−спирали. α−Спирали (правые) стабилизированы внутрицепочечными водородными связями, а β−спирали возникают между двумя полипептидными цепями в противоположных направлениях, откуда они получили название антипараллельных.

Третичная структура белка возникает при укладке полипептидной цепи строго определенным способом в компактные глобулы или в фибриллы. Эта структура возникает и стабилизируется за счет жестких дисульфидных связей, а также ионных, эфирных, солевых и вандер−ваальсовых сил, возникающих в результате взаимодействия между боковыми радикалами аминокислот полипептидной цепи.

Четвертичную структуру имеют, например, гемоглобин крови, часть ферментов, причем биологическая активность их зависит от четвертичной структуры белка, а биологические свойства – от вторичной и третичной структуры.

В растительных тканях содержание белков обычно ниже, чем содержание углеводов, тем не менее по значимости белки являются главным компонентом растительных клеток, так же как клеток бактерий и животных.

Содержание и свойства белков в различных объектах подчиняются ряду общих закономерностей: так известно, что содержание белка в зерне увеличивается с повышением температуры и снижением относительной влажности воздуха, т.е. в районах юго-востока содержание белка всегда выше, чем в аналогичных видах и сортах растений, выращенных в условиях северо-западных регионов. Содержание белка обычно отрицательно коррелирует с продуктивностью растений за счет явления «ростового разбавления», если дополнительно в почву не вносят азотные удобрения. Такие агротехнические приемы, как орошение, связанное с интенсивным синтезом биомассы, приводят к некоторому снижению белка в зерне.